Streptavidin

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Streptavidin (Streptomyces avidinii)
Streptavidin (Streptomyces avidinii)
Monomere Untereinheit von Streptavidin im Bändermodell mit gebundenem Biotin (Kalotten) nach PDB 1STP
Vorhandene Strukturdaten: 1STP
Masse/Länge Primärstruktur 159 Aminosäuren
Sekundär- bis Quartärstruktur Homotetramer
Bezeichner
Externe IDs

Streptavidin ist ein Protein, das von Bakterien der Spezies Streptomyces avidinii produziert wird. Das aus vier identischen Protein-Untereinheiten aufgebaute Eiweiß besitzt eine Molekülmasse von etwa 66.000 Dalton[1]; jede der vier Untereinheiten kann mit sehr hoher Affinität (Ka ~ 1014–1015 M−1) jeweils ein Molekül des Vitamins Biotin binden. Die Streptavidin-Biotin-Bindung ist eine der stärksten bekannten nichtkovalenten biologischen Bindungen. Im Gegensatz zu Avidin (vorausberechneter isoelektrischer Punkt von 9.47), das ebenfalls Biotin binden kann, hat Streptavidin einen isoelektrischen Punkt von 6.03 und damit näher dem neutralen Bereich.[2] Wegen seiner geringeren Gesamtladung und weil Streptavidin kein Glykoprotein ist und deshalb nicht an Kohlenhydrat-Rezeptoren bindet, sind unspezifische Bindungen in Streptavidin-Systemen seltener als bei der Verwendung von Avidin.

Struktur[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]

Die Primärstruktur des Monomers, also jeder der vier identischen Untereinheiten, besteht aus 159 Aminosäuren und hat eine Molekülmasse von 16.807 Da.[3]

Anwendung[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]

Die Streptavidin/Biotin-Wechselwirkung wird in den verschiedensten Methoden in der Biochemie, Immunologie und Molekularbiologie ausgenutzt:

Quellen[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]

  1. Eintrag zu Streptavidin. In: Römpp Online. Georg Thieme Verlag, abgerufen am 5. Mai 2011.
  2. ExPASy - Compute pI/Mw tool. In: web.expasy.org. Abgerufen am 28. Mai 2016 (englisch).
  3. UniProt P22629