Transthyretin
Transthyretin | ||
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Transthyretin tetramer, Human nach PDB 2ROX | ||
Vorhandene Strukturdaten: s. UniProt | ||
Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
Masse/Länge Primärstruktur | 127 Aminosäuren | |
Sekundär- bis Quartärstruktur | Homotetramer | |
Bezeichner | ||
Gen-Name | TTR | |
Externe IDs | ||
Vorkommen | ||
Übergeordnetes Taxon | Wirbeltiere[1] |
Transthyretin (TTR, Thyroxin bindendes Präalbumin, TBPA) ist ein Serum-Transportprotein in Wirbeltieren, das beim Menschen vorwiegend im Plexus choroideus und in der Leber gebildet wird. Es ist am Transport der Schilddrüsenhormone beteiligt. Mutationen im TTR-Gen können Transthyretinmangel und dieser Amyloidose Typ 1 oder 7 sowie Hyperthyroxinämie verursachen.[2][3]
In der Serumelektrophorese wandert Transthyretin vor der Albuminfraktion (Präalbumin). Es ist beteiligt an der Bindung von Thyroxin und Retinol und hat eine molare Masse von ca. 55 kDa. Bei chronisch-aktiven Entzündungszuständen ist Transthyretin vermindert. Es wird daher als Anti-Akute-Phase-Protein bezeichnet.
Im Alter ist Transthyretin an der Entstehung der senilen Amyloidose (ATTR-Amyloidose) beteiligt.
Genetisch veränderte Varianten des Transthyretin können zu vererblichen Amyloidosen mit autosomal-dominantem Erbgang führen wie Familiäre Amyloidpolyneuropathie Typ I oder Typ II, s. Familiäre Amyloidpolyneuropathien.
Siehe auch[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]
Einzelnachweise[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]
- ↑ Homologe bei OMA.
- ↑ G. Löffler, P. E. Petrides (Hrsg.): Biochemie und Pathobiochemie. Springer Medizin Verlag, Heidelberg 2003. 7. Auflage, S. 871 ff. ISBN 3-540-42295-1.
- ↑ UniProt P02766.