„Kohlenmonoxid-Dehydrogenasen“ – Versionsunterschied

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Carbonmonoxide dehydrogenases (CODH) sind Enzyme die die Reaktion von Kohlenstoffmonoxid (CO) zu Kohlestoffdioxid (CO2) katalysieren.
Carbonmonoxide dehydrogenases (CODH) sind Enzyme, die die Reaktion von Kohlenstoffmonoxid (CO) zu Kohlestoffdioxid (CO2) katalysieren.


: CO + H<sub>2</sub>O + A <math>\rightleftharpoons</math> CO<sub>2</sub> + AH<sub>2</sub>
: CO + H<sub>2</sub>O + A <math>\rightleftharpoons</math> CO<sub>2</sub> + AH<sub>2</sub>


wobei A hier eine Elektronenquelle darstellt. In Organismen wurden viele dieser Quellen identifiziert, wie [[Ferredoxine]] und [[Hydrogenase|Hydrogenasen]].<ref>{{Literatur |Autor=Masao Inoue, Kimiho Omae, Issei Nakamoto, Ryoma Kamikawa, Takashi Yoshida |Titel=Biome-specific distribution of Ni-containing carbon monoxide dehydrogenases |Sammelwerk=Extremophiles: Life Under Extreme Conditions |Band=26 |Nummer=1 |Datum=2022-01-20 |ISSN=1433-4909 |DOI=10.1007/s00792-022-01259-y |PMC=8776680 |PMID=35059858 |Seiten=9 |Online=https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/35059858 |Abruf=2022-04-04}}</ref> Diese chemische Reaktion kann mit der [[Wassergas-Shift-Reaktion|Wasser-Gas Shift Reaktion]] verglichen werden.<ref>{{Literatur |Autor=Mehmet Can, Fraser A. Armstrong, Stephen W. Ragsdale |Titel=Structure, Function, and Mechanism of the Nickel Metalloenzymes, CO Dehydrogenase, and Acetyl-CoA Synthase |Sammelwerk=Chemical Reviews |Band=114 |Nummer=8 |Datum=2014-04-23 |ISSN=0009-2665 |DOI=10.1021/cr400461p |PMC=PMC4002135 |PMID=24521136 |Seiten=4149–4174 |Online=https://pubs.acs.org/doi/10.1021/cr400461p |Abruf=2022-04-04}}</ref>
wobei A hier eine Elektronenquelle darstellt. In Organismen wurden viele dieser Quellen identifiziert, wie [[Ferredoxine]] und [[Hydrogenase|Hydrogenasen]].<ref>{{Literatur |Autor=Masao Inoue, Kimiho Omae, Issei Nakamoto, Ryoma Kamikawa, Takashi Yoshida |Titel=Biome-specific distribution of Ni-containing carbon monoxide dehydrogenases |Sammelwerk=Extremophiles: Life Under Extreme Conditions |Band=26 |Nummer=1 |Datum=2022-01-20 |ISSN=1433-4909 |DOI=10.1007/s00792-022-01259-y |PMC=8776680 |PMID=35059858 |Seiten=9 |Online=https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/35059858 |Abruf=2022-04-04}}</ref> Sie sind meist in [[Bakterien]] und [[Archaeen]] zu finden.<ref>{{Literatur |Autor=Stephen M. Techtmann, Alexander V. Lebedinsky, Albert S. Colman, Tatyana G. Sokolova, Tanja Woyke |Titel=Evidence for Horizontal Gene Transfer of Anaerobic Carbon Monoxide Dehydrogenases |Sammelwerk=Frontiers in Microbiology |Band=3 |Datum=2012 |ISSN=1664-302X |DOI=10.3389/fmicb.2012.00132 |PMC=PMC3328121 |PMID=22529840 |Online=http://journal.frontiersin.org/article/10.3389/fmicb.2012.00132/abstract |Abruf=2022-04-04}}</ref> Die von ihnen katalysierte chemische Reaktion kann mit der [[Wassergas-Shift-Reaktion|Wasser-Gas Shift Reaktion]] verglichen werden.<ref>{{Literatur |Autor=Mehmet Can, Fraser A. Armstrong, Stephen W. Ragsdale |Titel=Structure, Function, and Mechanism of the Nickel Metalloenzymes, CO Dehydrogenase, and Acetyl-CoA Synthase |Sammelwerk=Chemical Reviews |Band=114 |Nummer=8 |Datum=2014-04-23 |ISSN=0009-2665 |DOI=10.1021/cr400461p |PMC=PMC4002135 |PMID=24521136 |Seiten=4149–4174 |Online=https://pubs.acs.org/doi/10.1021/cr400461p |Abruf=2022-04-04}}</ref>


Die Gruppe der CODH ist sehr divers und alt. Die zwei Familien sind Nickel beinhaltende CODH (NiCODH), welche die obige Reaktion in beide Richtungen katalysieren können und Molybdän beinhaltende CODH (MoCODH), welche lediglich die Oxidation von CO katalysieren. Beide Familien sind unabhängig von einander entstanden und können selbst noch weiter Unterglieder werden, abhängig ihrer [[Proteinstruktur|Struktur]] und genetischen Position.<ref>{{Literatur |Autor=Masao Inoue, Issei Nakamoto, Kimiho Omae, Tatsuki Oguro, Hiroyuki Ogata |Titel=Structural and Phylogenetic Diversity of Anaerobic Carbon-Monoxide Dehydrogenases |Sammelwerk=Frontiers in Microbiology |Band=9 |Datum=2019-01-17 |ISSN=1664-302X |DOI=10.3389/fmicb.2018.03353 |PMC=PMC6344411 |PMID=30705673 |Seiten=3353 |Online=https://www.frontiersin.org/article/10.3389/fmicb.2018.03353/full |Abruf=2022-04-04}}</ref>
Die Gruppe der CODH ist sehr divers und alt. Die zwei Familien sind Nickel beinhaltende CODH (NiCODH), welche die obige Reaktion in beide Richtungen katalysieren können und Molybdän beinhaltende CODH (MoCODH), welche lediglich die Oxidation von CO katalysieren. Beide Familien sind unabhängig von einander entstanden und können selbst noch weiter untergliedert werden, abhängig ihrer [[Proteinstruktur|Struktur]] und genetischen Position.<ref>{{Literatur |Autor=Masao Inoue, Issei Nakamoto, Kimiho Omae, Tatsuki Oguro, Hiroyuki Ogata |Titel=Structural and Phylogenetic Diversity of Anaerobic Carbon-Monoxide Dehydrogenases |Sammelwerk=Frontiers in Microbiology |Band=9 |Datum=2019-01-17 |ISSN=1664-302X |DOI=10.3389/fmicb.2018.03353 |PMC=PMC6344411 |PMID=30705673 |Seiten=3353 |Online=https://www.frontiersin.org/article/10.3389/fmicb.2018.03353/full |Abruf=2022-04-04}}</ref>


== Literatur ==
== Literatur ==

Version vom 4. April 2022, 14:46 Uhr

Carbonmonoxide dehydrogenases (CODH) sind Enzyme, die die Reaktion von Kohlenstoffmonoxid (CO) zu Kohlestoffdioxid (CO2) katalysieren.

CO + H2O + A CO2 + AH2

wobei A hier eine Elektronenquelle darstellt. In Organismen wurden viele dieser Quellen identifiziert, wie Ferredoxine und Hydrogenasen.[1] Sie sind meist in Bakterien und Archaeen zu finden.[2] Die von ihnen katalysierte chemische Reaktion kann mit der Wasser-Gas Shift Reaktion verglichen werden.[3]

Die Gruppe der CODH ist sehr divers und alt. Die zwei Familien sind Nickel beinhaltende CODH (NiCODH), welche die obige Reaktion in beide Richtungen katalysieren können und Molybdän beinhaltende CODH (MoCODH), welche lediglich die Oxidation von CO katalysieren. Beide Familien sind unabhängig von einander entstanden und können selbst noch weiter untergliedert werden, abhängig ihrer Struktur und genetischen Position.[4]

Literatur

  1. ↑ Masao Inoue, Kimiho Omae, Issei Nakamoto, Ryoma Kamikawa, Takashi Yoshida: Biome-specific distribution of Ni-containing carbon monoxide dehydrogenases. In: Extremophiles: Life Under Extreme Conditions. Band 26, Nr. 1, 20. Januar 2022, ISSN 1433-4909, S. 9, doi:10.1007/s00792-022-01259-y, PMID 35059858, PMC 8776680 (freier Volltext) – (nih.gov [abgerufen am 4. April 2022]).
  2. ↑ Stephen M. Techtmann, Alexander V. Lebedinsky, Albert S. Colman, Tatyana G. Sokolova, Tanja Woyke: Evidence for Horizontal Gene Transfer of Anaerobic Carbon Monoxide Dehydrogenases. In: Frontiers in Microbiology. Band 3, 2012, ISSN 1664-302X, doi:10.3389/fmicb.2012.00132, PMID 22529840, PMC 3328121 (freier Volltext) – (frontiersin.org [abgerufen am 4. April 2022]).
  3. ↑ Mehmet Can, Fraser A. Armstrong, Stephen W. Ragsdale: Structure, Function, and Mechanism of the Nickel Metalloenzymes, CO Dehydrogenase, and Acetyl-CoA Synthase. In: Chemical Reviews. Band 114, Nr. 8, 23. April 2014, ISSN 0009-2665, S. 4149–4174, doi:10.1021/cr400461p, PMID 24521136, PMC 4002135 (freier Volltext) – (acs.org [abgerufen am 4. April 2022]).
  4. ↑ Masao Inoue, Issei Nakamoto, Kimiho Omae, Tatsuki Oguro, Hiroyuki Ogata: Structural and Phylogenetic Diversity of Anaerobic Carbon-Monoxide Dehydrogenases. In: Frontiers in Microbiology. Band 9, 17. Januar 2019, ISSN 1664-302X, S. 3353, doi:10.3389/fmicb.2018.03353, PMID 30705673, PMC 6344411 (freier Volltext) – (frontiersin.org [abgerufen am 4. April 2022]).
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