p38-mitogenaktivierte Proteinkinase

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MAPK p38 α,β,γ,δ
Vorhandene Strukturdaten: 1CM8, 3GC8, 3L8S, 3COI
Masse/Länge Primärstruktur 360/364/367/365 Aminosäuren
Kofaktor Mg2+
Bezeichner
Gen-Name(n) MAPK14, MAPK11, MAPK12, MAPK13
Enzymklassifikation
EC, Kategorie 2.7.11.24Proteinkinasen
Reaktionsart Phosphorylierung
Substrat ATP + Protein
Produkte ADP + Phosphoprotein

p38-mitogenaktivierte Proteinkinasen (p38 MAPK) sind eine Klasse von Proteinen und gehören wie die JNK zur Familie der Mitogenaktivierten Proteinkinasen (MAPK). Sie sind in Signalkaskaden (siehe eingehend unter MAP-Kinase-Weg) eingebunden, deren Auslöser externe Stimuli wie Cytokine, Hitzeschock, Strahlung und osmotischen Schock sind. Sie haben darüber Bedeutung für Zelldifferenzierung, Zellwachstum und Apoptose.[1]

Von der p38 MAP Kinase sind beim Menschen vier paraloge Isoformen bekannt, die p38-α(MAPK14), -β(MAPK11), -γ (MAPK12 oder ERK6) und -δ(MAPK13 oder SAPK4).[2]

Einzelnachweise[Bearbeiten]

  1. IPR008352 MAP kinase, p38. In: InterPro 28.0. EBI, abgerufen am 13. September 2010 (englisch).
  2. UniProt Q16359, UniProt Q15759, UniProt P53778, UniProt O15264