Sphingomyelinase

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Sphingomyelinase
Bezeichner
Gen-Name(n) SMPD1, SMPD2, SMPD3, SMPD4, ENPP7
Enzymklassifikation
EC, Kategorie 3.1.4.12Phosphatase
Reaktionsart Hydrolyse der Phosphorsäureester-Bindung in Sphingomyelin
Substrat Sphingomyelin + H2O
Produkte N-Acylsphingosin + Cholinphosphat
Vorkommen
Übergeordnetes Taxon Chordatiere

Bei Sphingomyelinasen (kurz SMasen) handelt es sich um Enzyme. Sie katalysieren die Spaltung der Phosphodiesterbindung von Sphingomyelin, das zur Gruppe der Sphingolipide gehört. Dadurch entsteht aus Sphingomyelin Ceramid und Phosphorylcholin. Aufgrund dieser Funktion werden die Sphingomyelinasen auch als Sphingomyelin-Phosphodiesterasen bezeichnet.

Es wurden bisher in Säugetieren, wozu auch der Mensch gehört, mindestens 5 verschiedene Sphingomyelinasen isoliert: Saure Sphingomyelinase, alkalische Sphingomyelinase und 3 neutrale Sphingomyelinasen.

Von größerer Bedeutung in der Medizin ist die saure Sphingomyelinase (Gen-Name SMPD1). Eine Mutation in deren codierendem Gen führt zur Niemann-Pick-Krankheit, bei der es durch Mangel an dem Enzym zur Anreicherung von Sphingomyelin in den Lysosomen kommt. Umgekehrt gab es in einer kleinen klinischen Studie Hinweise auf den Zusammenhang von Enzymüberaktivität mit Depression; in vitro bewirkten die Antidepressiva Amitryptilin und Imipramin eine Reduktion der Enzymaktivität.[1]

Die alkalische Sphingomyelinase spielt wahrscheinlich eine Rolle bei der Entstehung einiger Krebsarten.

Literatur[Bearbeiten]

Einzelnachweise[Bearbeiten]

  1. J. Kornhuber, A. Medlin et al.: High activity of acid sphingomyelinase in major depression. In: Journal of Neural Transmission, Band 112, Nummer 11, November 2005, S. 1583–1590, doi:10.1007/s00702-005-0374-5.