„WASP/WAVE-Proteine“ – Versionsunterschied
| [gesichtete Version] | [gesichtete Version] |
Aka (Diskussion | Beiträge) K Tippfehler entfernt |
ref formatiert |
||
| Zeile 2: | Zeile 2: | ||
== Struktur und Funktion == |
== Struktur und Funktion == |
||
WASP/WAVE-Proteine weisen fünf Mitglieder auf: Das [[Wiskott-Aldrich-Syndrom-Protein]] (WASP), [[N-WASP]], [[WASF1|WAVE1/SCAR1]], [[WASF2|WAVE2]] und [[WASF3|WAVE3]]. Sie alle weisen gemeinsame strukturelle und biochemische Eigenschaften auf - besonders die [[C-Terminus|''C''-terminale]] VCA-[[Proteindomäne|Domäne]], die der Rekrutierung und Aktivierung der Arp 2/3-Komplexes dient, ist stark konserviert. Die Aktierung der WASP/WAVE-Proteine ihrerseits durch biochemische Signale unterscheiden sich aber voneinander. Das gilt speziell für die stark konservierten [[N-Terminus|''N''-terminalen]] Bereiche. So weisen die N-terminalen WH1 (WASP-Homologie 1)-Domänen von WASP und N-WASP strukturelle Ähnlichkeiten mit EVH1-Domänen auf, die aus der Ena/VASP-Proteinfamilie bekannt sind, und die WH1-Domänen binden an [[Prolin]]-haltige Motive. Die WHD (WAVE-Homologie)-Domänen der WAVE-Proteine interagieren dagegen mit Abi-Proteinen.<ref name="Stradal/Wehland"/><ref name=" |
WASP/WAVE-Proteine weisen fünf Mitglieder auf: Das [[Wiskott-Aldrich-Syndrom-Protein]] (WASP), [[N-WASP]], [[WASF1|WAVE1/SCAR1]], [[WASF2|WAVE2]] und [[WASF3|WAVE3]]. Sie alle weisen gemeinsame strukturelle und biochemische Eigenschaften auf - besonders die [[C-Terminus|''C''-terminale]] VCA-[[Proteindomäne|Domäne]], die der Rekrutierung und Aktivierung der Arp 2/3-Komplexes dient, ist stark konserviert. Die Aktierung der WASP/WAVE-Proteine ihrerseits durch biochemische Signale unterscheiden sich aber voneinander. Das gilt speziell für die stark konservierten [[N-Terminus|''N''-terminalen]] Bereiche. So weisen die N-terminalen WH1 (WASP-Homologie 1)-Domänen von WASP und N-WASP strukturelle Ähnlichkeiten mit EVH1-Domänen auf, die aus der Ena/VASP-Proteinfamilie bekannt sind, und die WH1-Domänen binden an [[Prolin]]-haltige Motive. Die WHD (WAVE-Homologie)-Domänen der WAVE-Proteine interagieren dagegen mit Abi-Proteinen.<ref name="Stradal/Wehland"/><ref name="PMC2718491">S. Kurisu, T. Takenawa: ''The WASP and WAVE family proteins.'' In: ''Genome biology.'' Band 10, Nummer 6, 2009, S. 226, {{DOI|10.1186/gb-2009-10-6-226}}, PMID 19589182, {{PMC|2718491}} (Review).</ref> |
||
== Einzelnachweise == |
== Einzelnachweise == |
||
Version vom 18. September 2016, 22:38 Uhr
Die WASP/WAVE Proteine, auch Wiskott-Aldrich-Syndrom-Proteine genannt, oder auch nur die WASP-Proteine stellen eine Familie von Proteinen dar, deren Mitglieder eine besondere Rolle bei der Regulation der Aktinnukleation, speziell der des Arp 2/3-Komplexes spielen.[1]
Struktur und Funktion
WASP/WAVE-Proteine weisen fünf Mitglieder auf: Das Wiskott-Aldrich-Syndrom-Protein (WASP), N-WASP, WAVE1/SCAR1, WAVE2 und WAVE3. Sie alle weisen gemeinsame strukturelle und biochemische Eigenschaften auf - besonders die C-terminale VCA-Domäne, die der Rekrutierung und Aktivierung der Arp 2/3-Komplexes dient, ist stark konserviert. Die Aktierung der WASP/WAVE-Proteine ihrerseits durch biochemische Signale unterscheiden sich aber voneinander. Das gilt speziell für die stark konservierten N-terminalen Bereiche. So weisen die N-terminalen WH1 (WASP-Homologie 1)-Domänen von WASP und N-WASP strukturelle Ähnlichkeiten mit EVH1-Domänen auf, die aus der Ena/VASP-Proteinfamilie bekannt sind, und die WH1-Domänen binden an Prolin-haltige Motive. Die WHD (WAVE-Homologie)-Domänen der WAVE-Proteine interagieren dagegen mit Abi-Proteinen.[1][2]
Einzelnachweise
- ↑ a b Aktindynamik und WASP/WAVE-Proteine (PDF). biospektrum.de. Abgerufen am 7. August 2016.
- ↑ S. Kurisu, T. Takenawa: The WASP and WAVE family proteins. In: Genome biology. Band 10, Nummer 6, 2009, S. 226, doi:10.1186/gb-2009-10-6-226, PMID 19589182, PMC 2718491 (freier Volltext) (Review).