„E3 ubiquitin-protein ligase listerin“ – Versionsunterschied
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Bevor durch das Ltn1p das falsch synthetisierte Protein das Signal für den Abbau erhält, wird zunächst durch Rqc2p weiterhin neue Aminosäuren angefügt. In diesem Fall übernimmt also ein Protein die Rolle eines Templats ([[mRNA]]). Der Einbau beschränkt sich dabei mit Hilfe der tRNA auf nur zwei [[Aminosäuren]], Alanin und Threonin. Diese beiden Aminosäuren werden in unwillkürlicher Reihenfolge eingebaut. |
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Das Protein, Rqc2p, verhält sich somit ähnlich wie eine messenger RNA ([[mRNA]]), was eine ganz neue Sichtweise und Aufgabenbereich von [[Protein|Proteine]] darstellt. |
Das Protein, Rqc2p, verhält sich somit ähnlich wie eine messenger RNA ([[mRNA]]), was eine ganz neue Sichtweise und Aufgabenbereich von [[Protein|Proteine]] darstellt.<ref>{{Literatur|Autor=Peter S. Shen, Joseph Park, Yidan Qin, Xueming Li, Krishna Parsawar|Titel=Rqc2p and 60S ribosomal subunits mediate mRNA-independent elongation of nascent chains|Sammelwerk=Science|Band=347|Nummer=6217|Datum=2015-01-02|Seiten=75–78|ISSN=0036-8075|DOI=10.1126/science.1259724|PMC=PMC4451101|PMID=25554787|Online=http://science.sciencemag.org/content/347/6217/75|Abruf=2017-04-12}}</ref> |
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Durch die Wirkungsweise der beiden Proteinen Ltn1p und Rqc2p wird der [[Zelle (Biologie)|Zelle]] nicht nur signalisiert, das ein neu synthetesiertes Protein falsch gebildet wurde sowie mit einem Abbausignal versehen, sondern auch die dazugehörige Ribosom 60S Untereinheit. |
Durch die Wirkungsweise der beiden Proteinen Ltn1p und Rqc2p wird der [[Zelle (Biologie)|Zelle]] nicht nur signalisiert, das ein neu synthetesiertes Protein falsch gebildet wurde sowie mit einem Abbausignal versehen, sondern auch die dazugehörige Ribosom 60S Untereinheit. |
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Version vom 13. April 2017, 01:01 Uhr
Ltn1p und Rqc2p sind Proteine, die an der Qualitätskontrolle von neu synthetisierten Proteinen an Ribosomen eine Schlüsselfigur tragen. Ein Protein, was während der Translation an Ribosomen durch den Einbau falscher Aminosäure ins stocken gerät, stoppt somit die gesamte Proteinbiosynthese. Die beiden Ribosom Untereinheiten, 40S und 60S, lösen sich voneinander. Die beiden Proteine, Ltn1p und Rqc2p, binden an die separierte 60S Ribosom-Untereinheit und Einfluss auf die feststeckende Proteinsynthese nehmen.
Beschreibung
Ermöglicht wird dies durch die Unterschiedliche Wirkungsweise der beiden Proteine. Während Ltn1p in der nähe E-(Exit-)Stelle des Ribosom bindet und ein Signal für Ubiquitinierung und so den proteasomaler Abbau darstellt, nimmt Rqc2p dabei eine eher ungewöhnliche Rolle ein.[1]
Bevor durch das Ltn1p das falsch synthetisierte Protein das Signal für den Abbau erhält, wird zunächst durch Rqc2p weiterhin neue Aminosäuren angefügt. In diesem Fall übernimmt also ein Protein die Rolle eines Templats (mRNA). Der Einbau beschränkt sich dabei mit Hilfe der tRNA auf nur zwei Aminosäuren, Alanin und Threonin. Diese beiden Aminosäuren werden in unwillkürlicher Reihenfolge eingebaut.
Das Protein, Rqc2p, verhält sich somit ähnlich wie eine messenger RNA (mRNA), was eine ganz neue Sichtweise und Aufgabenbereich von Proteine darstellt.[2]
Durch die Wirkungsweise der beiden Proteinen Ltn1p und Rqc2p wird der Zelle nicht nur signalisiert, das ein neu synthetesiertes Protein falsch gebildet wurde sowie mit einem Abbausignal versehen, sondern auch die dazugehörige Ribosom 60S Untereinheit.
Parallelen zu Hitzeschockproteine
Ähnlich wie Hitzeschockproteine, die als Chaperone andere Proteine bei der Faltung unterstützen, reguliert Rqc2p den Zellzyklus bei übermäßiger Hitze, Kälte oder oxidativen Stress.[3]
Rqc2p signalisiert der Zelle, das weitere Hitzeschochproteine erforderlich sind.
Weblinks
Quelle: Rqc2p and 60S ribosomal subunits mediate mRNA-independent elongation of nascent chains
Defying Textbook Science, Study Finds New Role for Proteins
Einzelnachweis
- ↑ Claudia Esser, Simon Alberti, Jörg Höhfeld: Cooperation of molecular chaperones with the ubiquitin/proteasome system. In: Biochimica Et Biophysica Acta. Band 1695, Nr. 1-3, 29. November 2004, ISSN 0006-3002, S. 171–188, doi:10.1016/j.bbamcr.2004.09.020, PMID 15571814 (nih.gov [abgerufen am 12. April 2017]).
- ↑ Peter S. Shen, Joseph Park, Yidan Qin, Xueming Li, Krishna Parsawar: Rqc2p and 60S ribosomal subunits mediate mRNA-independent elongation of nascent chains. In: Science. Band 347, Nr. 6217, 2. Januar 2015, ISSN 0036-8075, S. 75–78, doi:10.1126/science.1259724, PMID 25554787, PMC 4451101 (freier Volltext) – (sciencemag.org [abgerufen am 12. April 2017]).
- ↑ Ferruccio Ritossa: Discovery of the heat shock response. In: Cell Stress & Chaperones. Band 1, Nr. 2, 1. Juni 1996, ISSN 1355-8145, S. 97–98, PMID 9222594, PMC 248460 (freier Volltext) – (nih.gov [abgerufen am 12. April 2017]).