„Dermonekrotisches Toxin“ – Versionsunterschied
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Das dermonekrotische Toxin wird von ''[[Bordetella bronchiseptica]]'' und ''[[Bordetella parapertussis]]'' gebildet. Es ist ein [[AB-Toxin]] und gehört zur Gruppe der ''Cytotoxic necrotising factors'', wie auch [[CNF1]]. DT ist ein [[Virulenzfaktor]] bei Infektionen mit ''Bordetella sp.'' im Menschen.<ref>M. Lemonnier, L. Landraud, E. Lemichez: ''Rho GTPase-activating bacterial toxins: from bacterial virulence regulation to eukaryotic cell biology.'' In: ''FEMS microbiology reviews.'' Band 31, Nummer 5, September 2007, S. 515–534, {{DOI|10.1111/j.1574-6976.2007.00078.x}}, PMID 17680807.</ref> DT führt zur Bildung von [[Aktin]]-Stressfasern und [[fokale Adhäsion]] durch [[Desaminierung]] oder [[Aminierung]] der Aminosäure [[Glutamin]] an der Position 63 auf der [[GTPase]] [[Rho-GTPase|Rho]],<ref>T. Matsuzawa, T. Kashimoto, J. Katahira, Y. Horiguchi: ''Identification of a receptor-binding domain of Bordetella dermonecrotic toxin.'' In: ''Infection and immunity.'' Band 70, Nummer 7, Juli 2002, S. 3427–3432, PMID 12065482, {{PMC|128056}}.</ref> wodurch Rho konstitutiv aktiv wird. Die Aufnahme in Zellen erfolgt durch [[Clathrin-vermittelte Endozytose]].<ref>A. Fukui, Y. Horiguchi: ''Bordetella dermonecrotic toxin exerting toxicity through activation of the small GTPase Rho.'' In: ''Journal of biochemistry.'' Band 136, Nummer 4, Oktober 2004, S. 415–419, {{DOI|10.1093/jb/mvh155}}, PMID 15625308.</ref> |
Das dermonekrotische Toxin wird von ''[[Bordetella bronchiseptica]]'' und ''[[Bordetella parapertussis]]'' gebildet. Es ist ein [[AB-Toxin]] und gehört zur Gruppe der ''Cytotoxic necrotising factors'', wie auch [[CNF1]]. DT ist ein [[Virulenzfaktor]] bei Infektionen mit ''Bordetella sp.'' im Menschen.<ref>M. Lemonnier, L. Landraud, E. Lemichez: ''Rho GTPase-activating bacterial toxins: from bacterial virulence regulation to eukaryotic cell biology.'' In: ''FEMS microbiology reviews.'' Band 31, Nummer 5, September 2007, S. 515–534, {{DOI|10.1111/j.1574-6976.2007.00078.x}}, PMID 17680807.</ref> DT führt zur Bildung von [[Aktin]]-Stressfasern und [[fokale Adhäsion]] durch [[Desaminierung]] oder [[Aminierung]] der Aminosäure [[Glutamin]] an der Position 63 auf der [[GTPase]] [[Rho-GTPase|Rho]],<ref>T. Matsuzawa, T. Kashimoto, J. Katahira, Y. Horiguchi: ''Identification of a receptor-binding domain of Bordetella dermonecrotic toxin.'' In: ''Infection and immunity.'' Band 70, Nummer 7, Juli 2002, S. 3427–3432, PMID 12065482, {{PMC|128056}}.</ref> wodurch Rho konstitutiv aktiv wird. Die Aufnahme in Zellen erfolgt durch [[Clathrin-vermittelte Endozytose]].<ref>A. Fukui, Y. Horiguchi: ''Bordetella dermonecrotic toxin exerting toxicity through activation of the small GTPase Rho.'' In: ''Journal of biochemistry.'' Band 136, Nummer 4, Oktober 2004, S. 415–419, {{DOI|10.1093/jb/mvh155}}, PMID 15625308.</ref> DT ist maßgeblich beteiligt an der Entstehung von [[Atrophische Rhinitis|atrophischer Rhinitis]] in Schweinen, zusammen mit dem [[Pasteurella-multocida-Toxin]] aus ''[[Pasteurella multocida]]''.<ref>Y. Horiguchi: ''Swine atrophic rhinitis caused by pasteurella multocida toxin and bordetella dermonecrotic toxin.'' In: ''Current topics in microbiology and immunology.'' Band 361, 2012, S. 113–129, {{DOI|10.1007/82_2012_206}}, PMID 22411430.</ref> |
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Aktuelle Version vom 18. Februar 2018, 23:50 Uhr
| Dermonecrotic toxin | ||
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| Andere Namen |
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| Masse/Länge Primärstruktur | 1.464 Aminosäuren, 160.698 Da | |
| Bezeichner | ||
| Externe IDs | ||
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| Homologie-Familie | Hovergen | |
Dermonekrotisches Toxin (DT) ist ein Protein aus Bordetella sp. und ein mikrobielles Exotoxin.
Eigenschaften
[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]Das dermonekrotische Toxin wird von Bordetella bronchiseptica und Bordetella parapertussis gebildet. Es ist ein AB-Toxin und gehört zur Gruppe der Cytotoxic necrotising factors, wie auch CNF1. DT ist ein Virulenzfaktor bei Infektionen mit Bordetella sp. im Menschen.[1] DT führt zur Bildung von Aktin-Stressfasern und fokale Adhäsion durch Desaminierung oder Aminierung der Aminosäure Glutamin an der Position 63 auf der GTPase Rho,[2] wodurch Rho konstitutiv aktiv wird. Die Aufnahme in Zellen erfolgt durch Clathrin-vermittelte Endozytose.[3] DT ist maßgeblich beteiligt an der Entstehung von atrophischer Rhinitis in Schweinen, zusammen mit dem Pasteurella-multocida-Toxin aus Pasteurella multocida.[4]
Weblinks
[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]Einzelnachweise
[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]- ↑ M. Lemonnier, L. Landraud, E. Lemichez: Rho GTPase-activating bacterial toxins: from bacterial virulence regulation to eukaryotic cell biology. In: FEMS microbiology reviews. Band 31, Nummer 5, September 2007, S. 515–534, doi:10.1111/j.1574-6976.2007.00078.x, PMID 17680807.
- ↑ T. Matsuzawa, T. Kashimoto, J. Katahira, Y. Horiguchi: Identification of a receptor-binding domain of Bordetella dermonecrotic toxin. In: Infection and immunity. Band 70, Nummer 7, Juli 2002, S. 3427–3432, PMID 12065482, PMC 128056 (freier Volltext).
- ↑ A. Fukui, Y. Horiguchi: Bordetella dermonecrotic toxin exerting toxicity through activation of the small GTPase Rho. In: Journal of biochemistry. Band 136, Nummer 4, Oktober 2004, S. 415–419, doi:10.1093/jb/mvh155, PMID 15625308.
- ↑ Y. Horiguchi: Swine atrophic rhinitis caused by pasteurella multocida toxin and bordetella dermonecrotic toxin. In: Current topics in microbiology and immunology. Band 361, 2012, S. 113–129, doi:10.1007/82_2012_206, PMID 22411430.