Dipeptidasen

aus Wikipedia, der freien Enzyklopädie
Wechseln zu: Navigation, Suche

Dipeptidasen sind Enzyme aus der Gruppe der Exopeptidasen, die von längerkettigen Peptiden die zwei endständige Aminosäuren hydrolytisch als Dipeptid abspalten. Dipeptidasen bilden damit eine Untergruppe der Peptidasen. Vertreter der Dipeptidasen sind z. B. die Dipeptidylpeptidase 4 (synonym DPP4, CD26), das Angiotensin-konvertierende Enzym (synonym ACE, CD143) oder VanX.[1][2]

Eigenschaften[Bearbeiten]

Dipeptidasen kommen bei Tieren vor allem im Verdauungstrakt vor, wo sie die abschließenden Reaktionsschritte der Proteinabbaus während der Verdauung katalysieren. Meistens befinden sie sich in der Glycocalyx des Bürstensaums, der von fingerförmigen Ausstülpungen der Darmepithelzellen gebildet wird. Das Gen vanX ist ein Resistenzgen in Bakterien der Enterococcus sp.. Die durch vanX codierte Dipeptidase VanX ist ein Bestandteil der Antibiotikum-Resistenz gegen Vancomycin.[3] Die Dipeptidylpeptidase 4 spaltet Dipeptide vom N-Terminus her ab, während das ACE vom C-Terminus her hydrolysiert.

Die katalysierte Reaktion der DPP4:

\mathrm{Protein\text{-}NH\text{-}CO\text{-}Xaa\text{-}NH\text{-}CO\text{-}Yaa\text{-}NH_2 + H_2O \;\;\longrightarrow\;\; Protein\text{-}NH_2 + HOOC\text{-}Xaa\text{-}NH\text{-}CO\text{-}Yaa\text{-}NH_2 }

Einzelnachweise[Bearbeiten]

  1. P. Corvol, T. A. Williams, F. Soubrier: Peptidyl dipeptidase A: angiotensin I-converting enzyme. In: Methods in enzymology. Band 248, 1995, S. 283–305, ISSN 0076-6879. PMID 7674927.
  2. I. A. Lessard, C. T. Walsh: VanX, a bacterial D-alanyl-D-alanine dipeptidase: resistance, immunity, or survival function? In: Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. Band 96, Nummer 20, September 1999, S. 11028–11032, ISSN 0027-8424. PMID 10500118. PMC 34236 (freier Volltext).
  3. M. W. Crowder: Combating vancomycin resistance in bacteria: targeting the D-ala-D-ala dipeptidase VanX. In: Infectious disorders drug targets. Band 6, Nummer 2, Juni 2006, S. 147–158, ISSN 1871-5265. PMID 16789876.