Lösliche Adenylylcyclase
| Lösliche Adenylylcyclase | ||
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| Andere Namen |
Adenylat-Cyclase Typ 10 | |
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Vorhandene Strukturdaten: siehe Uniprot | ||
| Masse/Länge Primärstruktur | 43,9 bis 187,1 Kilodalton / 372 bis 1610 Aminosäuren (je nach Isoform) | |
| Isoformen | 4 | |
| Bezeichner | ||
| Gen-Name(n) | ADCY10 SAC; HCA2; SACI; Sacy; hsAC; HEL-S-7a | |
| Externe IDs | ||
| Vorkommen | ||
| Homologie-Familie | Hovergen | |
| Orthologe | ||
| Mensch | Hausmaus | |
| Entrez | 55811 | 271639 |
| Ensembl | ENSG00000143199 | ENSMUSG00000026567 |
| UniProt | Q96PN6 | Q8C0T9 |
| Refseq (mRNA) | NM_018417 | NM_173029 |
| Refseq (Protein) | NP_060887 | NP_766617 |
| Genlocus | Chr 1: 167.81 – 167.92 Mb | Chr 1: 165.48 – 165.58 Mb |
| PubMed-Suche | 55811 | 271639
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Die lösliche Adenylylcyclase (englisch soluble adenylyl cyclase, sAC, AC Isoform X, adcy10) ist eine besondere Isoform der Adenylylcyclase aus Säugern, die an der zellulären Signaltransduktion mitwirken.
Eigenschaften
Als Enzym vom Typ einer Adenylylcyclase erzeugt sie cyclisches Adenosinmonophosphat (cAMP) aus Adenosintriphosphat (ATP). Die sAC wird durch Bicarbonat reguliert und ist dadurch abhängig vom gelösten Kohlendioxid in unterschiedlichen zellulären Organellen und indirekt vom dortigen pH-Wert.[1] sAC ist im Gegensatz zu membrangebundenen Adenylylcyclasen nicht durch heterotrimere G-Proteine reguliert.[2] Weiterhin führt sAC über seine pH-Abhängigkeit zu einer Kopplung von Zitratzyklus und oxidativer Phosphorylierung und zu einer Regulation des CFTR.[3] Im Gegensatz zu den Isoformen I-IX hat die sAC (Isoform X) keine Transmembranbereiche, und sie ist an verschiedenen Orten in der Zelle zu finden, z. B. im Zellkern und in Mitochondrien.[4] In Mitochondrien ist sAC vermutlich das einzige cAMP-produzierende Enzym.[5] In Endothelzellen des Herzens und Herzmuskelzellen ist sAC an der Regulation der Apoptose beteiligt.[6]
Einzelnachweise
- ↑ N. Rahman, J. Buck, L. R. Levin: pH sensing via bicarbonate-regulated "soluble" adenylyl cyclase (sAC). In: Frontiers in physiology. Band 4, 2013, ISSN 1664-042X, S. 343, doi:10.3389/fphys.2013.00343, PMID 24324443, PMC 3838963 (freier Volltext).
- ↑ S. G. Straub, G. W. Sharp: Evolving insights regarding mechanisms for the inhibition of insulin release by norepinephrine and heterotrimeric G proteins. In: American journal of physiology. Cell physiology. Band 302, Nummer 12, Juni 2012, ISSN 1522-1563, S. C1687–C1698, doi:10.1152/ajpcell.00282.2011, PMID 22492651, PMC 3378079 (freier Volltext).
- ↑ J. C. Chang, R. P. Oude-Elferink: Role of the bicarbonate-responsive soluble adenylyl cyclase in pH sensing and metabolic regulation. In: Frontiers in physiology. Band 5, 2014, ISSN 1664-042X, S. 42, doi:10.3389/fphys.2014.00042, PMID 24575049, PMC 3918592 (freier Volltext).
- ↑ M. Tresguerres, L. R. Levin, J. Buck: Intracellular cAMP signaling by soluble adenylyl cyclase. In: Kidney international. Band 79, Nummer 12, Juni 2011, ISSN 1523-1755, S. 1277–1288, doi:10.1038/ki.2011.95, PMID 21490586, PMC 3105178 (freier Volltext).
- ↑ F. Valsecchi, L. S. Ramos-Espiritu, J. Buck, L. R. Levin, G. Manfredi: cAMP and mitochondria. In: Physiology (Bethesda, Md.). Band 28, Nummer 3, Mai 2013, ISSN 1548-9221, S. 199–209, doi:10.1152/physiol.00004.2013, PMID 23636265, PMC 3870303 (freier Volltext).
- ↑ J. Chen, L. R. Levin, J. Buck: Role of soluble adenylyl cyclase in the heart. In: American journal of physiology. Heart and circulatory physiology. Band 302, Nummer 3, Februar 2012, S. H538–H543, ISSN 1522-1539, doi:10.1152/ajpheart.00701.2011, PMID 22058150, PMC 3353791 (freier Volltext).