Metmyoglobin
Metmyoglobin (MbFe(III)) ist die oxidierte Form des sauerstofftragenden Proteins Myoglobin (MbFe(II)). Es entsteht durch Autoxidation im Körper von Wirbeltieren. Metmyoglobin ist die Ursache der charakteristischen braun-grauen Verfärbungen von totem Fleisch, die bei der Lagerung auftreten. Bei der Oxidation ändert sich das Eisen(II)- zu einem Eisen(III)-Ion.[1]
Physiologie
Im Körper besteht ein Gleichgewicht zwischen den Fe(II)- und Fe(III)-Formen des Myoglobins, so dass ein konstanter Anteil von zwei bis drei Prozent des Gesamtmyoglobin aus MbFe(III) besteht (Gleiches gilt für Hämoglobin/Methämoglobin). Außerdem kann Metmyoglobin durch Reaktion mit Wasserstoffperoxid (H2O2) zu Perferrylmyoglobin aktiviert werden, einem angeregten Zustand, der schnell zu Ferrylmyoglobin MbFe(IV)=O zerfällt, in dem Eisen die Koordinationszahl 4 besitzt.[1]
Lebensmittelchemie
In totem Muskelgewebe steigert sich die Konzentration des Metmyoglobins wenn ein Sauerstoffmangel in der Verpackung vorliegt (z. B. wenn Fleischstücke aufeinander liegen). Der normale Prozess, Metmyoglobin über die Poren abzubauen wird auf diese Weise blockiert und das im Fleisch enthaltene Eisen verfärbt sich (oxidiert).[2]
Bei Farbstabilisierung in der Fleischtechnologie entsteht durch Zugabe von Nitrit Metmyoglobin und Nitrosyl.
Zusammen bilden beide stabile Komplexe leuchtend roter Farbe (Nitrosylmyoglobin und Nitrosylmetmyoglobin). Der Vorgang wird als Umrötung bezeichnet.[3]
Einzelnachweise
- ↑ a b Baron CP, Andersen HJ: Myoglobin-induced lipid oxidation. A review. In: J. Agric. Food Chem. 50. Jahrgang, Nr. 14, Juli 2002, S. 3887–97, PMID 12083855 (aseanbiotechnology.info [PDF]).
- ↑ Ledward DA: Metmyoglobin Formation in Beef Stored in Carbon Dioxide Enriched and Oxygen Depleted Atmospheres. In: Journal of Food Science. 35. Jahrgang, Nr. 1, August 2006, S. 33–37, doi:10.1111/j.1365-2621.1970.tb12362.x.
- ↑ Hans-Dieter Belitz, Werner Grosch, Peter Schieberle: Lehrbuch der Lebensmittelchemie. 6. vollständig überarbeitete Auflage. Springer, Berlin / Heidelberg 2008, ISBN 978-3-540-73201-3, S. 593, doi:10.1007/978-3-540-73202-0.