Quelltext der Seite Enolasen

{{Infobox Protein
| Name            = 
| Bild            = Enolase 2ONE wpmp.png
| Bild_legende    = [[Bändermodell (Proteine)|Bändermodell]] der Enolase von ''[[Saccharomyces cerevisiae]]'', nach {{PDB|2ONE}}
| PDB             = <!-- {{PDB2|1YY1}}, {{PDB2|ABCD}} -->
| Groesse         = 
| Kofaktor        = 
| Precursor       = 
| Struktur        = 
| Isoformen       = 
| HGNCid          = 
| Symbol          =
| AltSymbols      = 
| OMIM            = 
| UniProt         = 
| MGIid           = 
| CAS             = 
| CASergänzend    = 
| ATC-Code        = <!-- {{ATC|X99|XX99}} -->
| DrugBank        = 
| Wirkstoffklasse = 
| TCDB            = 
| TranspText      = 
| EC-Nummer       = 4.2.1.11
| Kategorie       = Lyase
| Reaktionsart    = 
| Substrat        = <small>D</small>-2-Phosphoglycerat
| Produkte        = Phosphoenolpyruvat + H<sub>2</sub>O
| Homolog_db      = 
| Homolog_fam     = 
| Taxon           = Lebewesen
| Taxon_Ausnahme  = 
| Orthologe       = 
}}

'''Enolasen''' (synonym ''Phosphopyruvat-Hydratase'') sind eine Gruppe von [[Enzym]]en, welche die Umwandlung von [[2-Phosphoglycerat]] (2-PG) zu [[Phosphoenolpyruvat]] (PEP), dem neunten und vorletzten Schritt der [[Glykolyse]], katalysieren. 

== Eigenschaften ==
Die chemische Reaktion, die von der Enolase katalysiert wird, ist:

:<small>D</small>-2-Phosphoglycerat ⇌ Phosphoenolpyruvat + H<sub>2</sub>O

Enolase gehört zur Familie der [[Lyase]]n, genauer gesagt zu den [[Hydrolyasen]], die Kohlenstoff-Sauerstoff-Bindungen spalten. Der systematische Name dieses Enzyms ist 2-Phospho-D-Glycerat-Hydro-Lyase (phosphoenolpyruvatbildend).

Die Reaktion ist reversibel, abhängig von den Konzentrationen der Substrate in der Umgebung.<ref name="Pancholi">V. Pancholi: ''Multifunctional alpha-enolase: its role in diseases.'' In: ''Cellular and molecular life sciences : CMLS.'' Band 58, Nummer 7, Juni 2001, S.&nbsp;902–920, {{DOI|10.1007/pl00000910}}, PMID 11497239.</ref> Der optimale [[pH-Wert]] für das menschliche Enzym liegt bei 6,5.<ref name="DOI10.1016/0020-711X(74)90119-0">R.K.J. Hoorn, J.P. Flikweert, G.E.J. Staal: ''Purification and properties of enolase of human erythrocytes.'' In: ''International Journal of Biochemistry.'' 5, 1974, S.&nbsp;845, {{DOI|10.1016/0020-711X(74)90119-0}}.</ref> Enolase ist in allen Geweben und Organismen vorhanden, die zur Glykolyse oder [[Fermentation]] fähig sind. Das Enzym wurde 1934 von Lohmann und Meyerhof entdeckt<ref>K. Lohman, O. Meyerhof: ''Über die enzymatische Umwandlung von Phosphoglyzerinsäure in Brenztraubensäure und Phosphorsäure''. (1934) In: ''Biochem. Z''. 273, S. 60–72.</ref> und wurde seitdem aus einer Vielzahl von Quellen isoliert, einschließlich menschlicher Muskeln und Erythrozyten.<ref name="DOI10.1016/0020-711X(74)90119-0" /> Beim Menschen ist ein Mangel an ENO1 mit der [[Hereditäre hämolytische Anämie|hereditären hämolytischen Anämie]] verbunden, während ein ENO3-Mangel mit der [[Glykogenspeicherkrankheit]] Typ X verbunden ist.

== Struktur ==
Beim Menschen gibt es drei Untereinheiten der Enolase, α, β und γ, die jeweils von einem separaten [[Gen]] kodiert werden und sich zu fünf verschiedenen [[dimer]]en Isoenzymen verbinden können: αα, αβ, αγ, ββ und γγ.<ref name="Pancholi" /><ref>M. Peshavaria, I. N. Day: ''Molecular structure of the human muscle-specific enolase gene (ENO3).'' In: ''The Biochemical journal.'' Band 275 ( Pt 2), April 1991, S.&nbsp;427–433, {{DOI|10.1042/bj2750427}}, PMID 1840492, {{PMC|1150071}}.</ref> Drei dieser Isoenzyme (alle Homodimere) sind in erwachsenen menschlichen Zellen häufiger zu finden als die anderen:

* αα oder nicht-neuronale Enolase (NNE). Auch bekannt als Enolase 1. Wird in einer Vielzahl von Geweben gefunden, einschließlich Leber, Gehirn, Niere, Milz und Fettgewebe. Sie ist in gewissem Umfang in allen normalen menschlichen Zellen vorhanden.
* ββ oder muskelspezifische Enolase (MSE). Auch bekannt als Enolase 3. Dieses Enzym ist weitgehend auf den Muskel beschränkt, wo es in sehr hohen Konzentrationen vorhanden ist.
* γγ oder [[neuronenspezifische Enolase]] (NSE). Auch bekannt als Enolase 2. Wird in sehr hohen Konzentrationen in Neuronen und neuralem Gewebe exprimiert, wo es bis zu 3 % des gesamten löslichen Proteins ausmachen kann. In den meisten Säugetierzellen wird sie in viel geringerem Maße exprimiert.

== Einzelnachweise ==
<references />

[[Kategorie:Lyase]]
[[Kategorie:Stoffwechsel]]
[[Kategorie:Proteingruppe]]