Sulfotransferasen
| Sulfotransferasen | ||
|---|---|---|
| Enzymklassifikation | ||
| EC, Kategorie | 2.8.2.-, Transferase | |
| Reaktionsart | Transfer von Sulfatgruppen | |
Sulfotransferasen (EC 2.8.2.-) sind Enzyme, die Sulfogruppen übertragen. Sie kommen bei Eubakterien und Eukaryoten vor und werden in Membran-assoziierte und lösliche Sulfotransferasen unterteilt.
Reaktion
[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]Sulfotransferasen übertragen die Sulfogruppe vom Kosubstrat 3′-Phosphoadenosin-5′-phosphosulfat (PAPS) auf Akzeptorgruppen wie Hydroxygruppe oder Amine verschiedener Substrate. Dabei entsteht 3′-Phosphoadenosin-5′-phosphat (PAP). Da als Substrate häufig Alkohole (R-OH) durch Sulfotransferasen sulfoniert werden und somit als Produkte Sulfatester (R-OSO3−) entstehen, spricht man häufig, aber biochemisch nicht ganz korrekt von einer Sulfatierung.[1]
Neben Sauerstofffunktionen können z. B. auch Stickstofffunktionen sulfoniert werden: So wird Anilin (Ar-NH2) durch Sulfotransferasen sulfoniert, wobei als Produkt das Sulfonamin des Anilins (Ar-NH-SO3−) gebildet wird und nicht etwa ein Sulfat. Bei Tieren wirken die Enzyme als Homodimer und Heterodimer[1][2], bei den Pflanzen als Monomer.[3]
Vorkommen und Funktion
[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]Aufgrund ihres Vorkommens in der Zelle werden die Sulfotransferasen in zwei Gruppen unterteilt. Gruppe 1 bilden Membran-assoziierte Sulfotransferasen, die Makromoleküle wie z. B. Proteine und Glycosaminoglycane akzeptieren. Enzyme dieser Gruppe wurden bei Tieren und Pflanzen gefunden.[4][5][6][7] Mitglieder der zweiten Gruppe sind lösliche Sulfotransferasen, sie akzeptieren kleine organische Moleküle wie Flavonoide, Steroide, Neurotransmitter und Xenobiotika.[2][8][9][10] Mitglieder der zweiten Gruppe werden aufgrund ihrer Funktion wiederum in zwei Untergruppen unterteilt. Enzyme der ersten Untergruppe haben eine Funktion in der Entgiftung, die der zweiten Untergruppe sind an metabolischen Prozessen wie z. B. der Inaktivierung von Steroiden beteiligt. Die erste Gruppe nutzt ein weites Spektrum an Substraten, die zweite Gruppe ist dagegen hoch spezifisch für ihr Substrat.[11]
Einzelnachweise
[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]- ↑ a b M Negishi, LG Pedersen, E Petrotchenko, S Shevtsov, A Gorokhov, Y Kakuta, LC Pedersen: Structure and function of sulfotransferases. In: Arch Biochem Biophys 390, 2001, 149–157.
- ↑ a b RM Weinshilboum, DM Otterness, IA Aksoy, TC Wood, C Her, RB Raftogianis: Sulfotransferase molecular biology: cDNAs and genes. FASEB J. 11, 1997, 3–14.
- ↑ L Varin, RK Ibrahim: Partial purification and characterization of three flavonol-specific sulfotransferases from Flaveria chloraefolia. In: Plant Physiol. 90, 1989, 977–981.
- ↑ C Niehrs, R Beisswanger, Wieland B. Huttner: Protein tyrosine sulfation, 1993 – an update. Chem. Biol. Interact. 92, 1994, 257–271.
- ↑ KG Bowman, CR Bertozzi: Carbohydrate sulfotransferases: Mediators of extracellular communication. Chem. Biol. 6, 1999, R9-R22.
- ↑ O Habuchi: Diversity and functions of glycosaminoglycan sulfotransferases. Biochim. Biophys. Acta 1474, 2000, 115–127.
- ↑ H Hanai, D Nakayama, HP Yang, Y Matsubayashi, Y Hirota, Y Sakagami: Existence of a plant tyrosylprotein sulfotransferase: novel plant enzyme catalyzing tyrosine O-sulfation of preprophytosulfokine variants in vitro. FEBS Lett. 470, 2000, 97–101.
- ↑ L Varin, V DeLuca, RK Ibrahim, N Brisson: Molecular characterization of two plant flavonol sulfotransferases. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 89, 1992, 1286-1290
- ↑ RM Weinshilboum, DM Otterness: Sulfotransferase Enzymes. In: FC Kauffman (ed.): Handbook of Experimental Pharmacology, Springer, Berlin 1994, 45–78.
- ↑ M Rouleau, F Marsolais, M Richard, L Nicolle, B Voigt, G Adam, L Varin: Inactivation of brassinosteroid biological activity by a salicylate-inducible steroid sulfotransferase from Brassica napus. J. Biol. Chem. 274, 1999, 20925–20930.
- ↑ F Marsolais, SK Gidda, J Boyd, L Varin: Plant soluble sulfotransferases: Structural and functional similarity with mammalian enzymes. Recent Advances in Phytochem. 34, 2000, 433–456.