„Zytoskelett-Inhibitor“ – Versionsunterschied
Zur Navigation springen
Zur Suche springen
Inhalt gelöscht Inhalt hinzugefügt
Ghilt (Diskussion | Beiträge) Ein '''Zytoskelett-Inhibitor''' ist ein niedermolekulare Verbindung, die als Inhibitor von Proteinen des Zytoskeletts wirkt. |
(kein Unterschied)
|
Version vom 11. Januar 2015, 21:31 Uhr
Ein Zytoskelett-Inhibitor ist ein niedermolekulare Verbindung, die als Inhibitor von Proteinen des Zytoskeletts wirkt.
Eigenschaften
Zytoskelett-Inhibitoren binden meistens an Aktin oder Tubulin und verhindern die Bildung oder Auflösung von Polymeren dieser beiden Proteine (Mikrofilamente bzw. Mikrotubuli). Beispielsweise verhindert Taxol die Depolymerisation von Mikrotubuli, während Cytochalasin D die Polymerisation von Aktin hemmt. Teilweise werden Zytoskelett-Inhibitoren neben der Verwendung in der Forschung auch als Arzneistoffe verwendet,[1] z. B. in der Chemotherapie.
| Wirkstoff | Zielprotein | Wirkung | Klinische Anwendung |
|---|---|---|---|
| Colchicin[2] | Mikrotubuli | verhindert Polymerisation | Gicht |
| Cytochalasine[3] | Aktin | verhindert Polymerisation | keine |
| Demecolcine[4] | Mikrotubuli | führt zur Depolymerisation | Chemotherapie |
| Latrunculin[5] | Aktin | verhindert Polymerisation | keine |
| Jasplakinolide[6][7] | Aktin | verstärkt Polymerisation | keine |
| Nocodazol[8] | Mikrotubuli | verhindert Polymerisation | keine |
| Paclitaxel (Taxol)[9] | Mikrotubuli | verhindert Depolymerisation und die Mitose | Chemotherapie |
| Phalloidin[10] | Aktin | verhindert Depolymerisation | keine |
| Swinholid[11] | Aktin | bindet Aktin-Dimere | keine |
| Vinblastin[1] | Mikrotubuli | verhindert Polymerisation | Chemotherapie |
Einzelnachweise
- ↑ a b Jordan, M. A.; Leslie, W.: Microtubules as a Target for Anticancer Drugs. In: Nature Reviews Cancer. 4. Jahrgang, Nr. 4, 2004, S. 253–265, doi:10.1038/nrc1317, PMID 15057285.
- ↑ Vandecandelaere, A ; Martin, S R; Engelborghs, Y: Response of microtubules to the addition of colchicine and tubulin-colchicine: evaluation of models for the interaction of drugs with microtubules. In: Biochem J. 323. Jahrgang, Pt 1, 1. April 1997, S. 189–196, PMID 9173881, PMC 1218294 (freier Volltext).
- ↑ Cooper, J. A.: Effects of Cytochalasin and Phalloidin on Actin. In: Journal of Cell Biology. 105. Jahrgang, Nr. 4, 1987, S. 1473–1478, doi:10.1083/jcb.105.4.1473, PMID 3312229, PMC 2114638 (freier Volltext) – (rupress.org [PDF]).
- ↑ Mary Ann Jordan, Leslie Wilson: Microtubules as a target for anticancer drugs. In: Nature reviews. Cancer. 4. Jahrgang, Nr. 4, 2004, S. 253–65, doi:10.1038/nrc1317, PMID 15057285.
- ↑ Yarmola, E.G., Somasundaram, T., Boring, T.A., Spector, I., Bubb, M.R.: Actin-Latrunculin A Structure and Function. In: Journal of Biological Chemistry. 275. Jahrgang, Nr. 36, 2000, S. 28120–28127, doi:10.1074/jbc.M004253200, PMID 10859320.
- ↑ F Sasse, Kunze, B, Gronewold, TM, Reichenbach, H: The chondramides: cytostatic agents from myxobacteria acting on the actin cytoskeleton. In: Journal of the National Cancer Institute. 90. Jahrgang, Nr. 20, 21. Oktober 1998, S. 1559–63, doi:10.1093/jnci/90.20.1559, PMID 9790549.
- ↑ Michael R. Bubb, Spector I., Beyer B.B., Fosen K.M.: Effects of Jasplakinolide on the Kinetics of Actin Polymerization. In: J Biol Chem. 275. Jahrgang, Nr. 7, 2000, S. 5163–70, doi:10.1074/jbc.275.7.5163, PMID 10671562.
- ↑ Vasquez, R.J., et al.: Nanomolar concentrations of nocodazole alter microtubule dynamic instability in vivo and in vitro. In: Mol. Biol. Cell. 8. Jahrgang, 1997, S. 973–985, doi:10.1091/mbc.8.6.973.
- ↑ Wani M, Taylor H, Wall M, Coggon P, McPhail A: Plant antitumor agents. VI. The isolation and structure of taxol, a novel antileukemic and antitumor agent from Taxus brevifolia. In: J Am Chem Soc. 93. Jahrgang, Nr. 9, 1971, S. 2325–7, doi:10.1021/ja00738a045, PMID 5553076.
- ↑ Buchwalow, Igor B., Böcker, Werner: Immunohistochemistry: Basics and Methods. Springer,, 2010, ISBN 978-3-642-04608-7, S. 92.
- ↑ MR Bubb, I Spector, AD Bershadsky, ED Korn: Swinholide a is a microfilament disrupting marine toxin that stabilizes actin dimers and severs actin filaments. In: The Journal of Biological Chemistry. 270. Jahrgang, Nr. 8, 1995, S. 3463–6, doi:10.1074/jbc.270.8.3463, PMID 7876075.