„Henderson-Grenze“ – Versionsunterschied
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* Claudio Nicolini: ''Nanobiotechnology and Nanobiosciences.'' (= ''Pan Stanford Series on Nanobiotechnology.'' Band 1). Pan Stanford Publishing, 2009, ISBN 9789814241380. |
* Claudio Nicolini: ''Nanobiotechnology and Nanobiosciences.'' (= ''Pan Stanford Series on Nanobiotechnology.'' Band 1). Pan Stanford Publishing, 2009, ISBN 9789814241380. |
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* {{Literatur| Autor= T. Petrova, V.Y. Lunin, S. Ginell, A. Mitschler, Y. Kim, G. Joachimiak, A. Cousido-Siah, I. Hazemann, A. Podjarny, K. Lazarski, A. Joachimiak| Titel=X-ray Induced Cooperative Atomic Movement in a Protein Crystal | Hrsg=Randy Read, Alexandre G. Urzhumtsev, Vladimir Y. Lunin| Sammelwerk=Advancing Methods for Biomolecular Crystallography| Verlag=Springer |
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| Ort=Dortrecht| Datum=2013| ISBN=9789400762312 | Kapitel=9| Seiten=91-104}} |
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* {{Literatur| Autor=E.F. Garman, M. Weik| Titel=Radiation Damage in Macromolecular Crystallography| Hrsg= Gwyndaf Evans, Konstantinos Beis| Sammelwerk=Protein Crystallography: Challenges and Practical Solutions| Verlag=Royal Society of Chemistry |
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== Einzelnachweise == |
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Version vom 20. Oktober 2018, 13:51 Uhr
Die Henderson-Grenze ist die Energiedosis durch Röntgenstrahlung, die bei einem gekühlten Proteinkristall die Intensität des Beugungsmusters halbiert. Der Begriff geht auf Arbeiten von Richard Henderson zurück.[1]
Eigenschaften
Die Henderson-Grenze liegt bei etwa 2 × 107 Gy und spielt bei Kristallstrukturanalysen eine Rolle, da sie ein Maß dafür ist, wie viele Daten man bei einer gegebenen Strahlenintensität gewinnen kann.[2] Aufgrund der ionisierenden Röntgenstrahlung werden durch den photoelektrischen Effekt verschiedene Reaktionen in den Proteinmolekülen ausgelöst, z. B. entstehen Radikale, die wiederum zu Oxidationen an Methioninen, Reduktionen von Cystinen, Vernetzungen und Decarboxylierungen von Asparaginsäuren und Glutaminsäuren führen können. Durch eine Nanofilmkristallisation kann das Limit erhöht werden.[3]
Literatur
- Claudio Nicolini: Nanobiotechnology and Nanobiosciences. (= Pan Stanford Series on Nanobiotechnology. Band 1). Pan Stanford Publishing, 2009, ISBN 9789814241380.
- T. Petrova, V.Y. Lunin, S. Ginell, A. Mitschler, Y. Kim, G. Joachimiak, A. Cousido-Siah, I. Hazemann, A. Podjarny, K. Lazarski, A. Joachimiak: X-ray Induced Cooperative Atomic Movement in a Protein Crystal. In: Randy Read, Alexandre G. Urzhumtsev, Vladimir Y. Lunin (Hrsg.): Advancing Methods for Biomolecular Crystallography. Springer, Dortrecht 2013, ISBN 978-94-007-6231-2, Kap. 9, S. 91–104.
- E.F. Garman, M. Weik: Radiation Damage in Macromolecular Crystallography. In: Gwyndaf Evans, Konstantinos Beis (Hrsg.): Protein Crystallography: Challenges and Practical Solutions. Royal Society of Chemistry, Cambridge 2018, ISBN 978-1-78262-728-9, Kap. 4, S. 88–116.
Einzelnachweise
- ↑ Richard Henderson: Cryo-Protection of Protein Crystals against Radiation Damage in Electron and X-Ray Diffraction. In: Proc. R. Soc. Lond. B. Band 241, Nr. 1300, 1990, S. 6–8, doi:10.1098/rspb.1990.0057.
- ↑ T. Y. Teng, K. Moffat: Primary radiation damage of protein crystals by an intense synchrotron X-ray beam. In: Journal of synchrotron radiation. Band 7, Pt. 5, 2000, ISSN 0909-0495, S. 313–317, doi:10.1107/S0909049500008694, PMID 16609214.
- ↑ E. Pechkova, C. Nicolini: Protein nanocrystallography: a new approach to structural proteomics. In: Trends in biotechnology. Band 22, Nummer 3, 2004, ISSN 0167-7799, S. 117–122, doi:10.1016/j.tibtech.2004.01.011, PMID 15036861.