Cystin

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Strukturformel
Struktur von Cystin
Allgemeines
Name Cystin
Andere Namen
  • (R,R)-Cystin
  • L-(–)-Cystin
  • IUPAC: (2R,2'R)-3,3'-Dithiobis(2-amino-
    propansäure)
Summenformel C6H12N2O4S2
CAS-Nummer 56-89-3
PubChem 595
ATC-Code

V06DD

DrugBank NUTR00023
Kurzbeschreibung

weißes Pulver mit schwachem Eigengeruch[1]

Arzneistoffangaben
Wirkstoffklasse

Aminosäure

Eigenschaften
Molare Masse 240,30 g·mol−1
Aggregatzustand

fest

Schmelzpunkt

260–261 °C (Zersetzung) [2]

pKs-Wert

1 [2]

Löslichkeit

sehr schlecht in Wasser (190 mg·l−1 bei 20 °C)[2]

Sicherheitshinweise
Bitte die eingeschränkte Gültigkeit der Gefahrstoffkennzeichnung bei Arzneimitteln beachten
GHS-Gefahrstoffkennzeichnung [1]
keine GHS-Piktogramme
H- und P-Sätze H: keine H-Sätze
P: keine P-Sätze [1]
Toxikologische Daten

25000 mg·kg−1 (LD50Ratteoral)[2]

Soweit möglich und gebräuchlich, werden SI-Einheiten verwendet. Wenn nicht anders vermerkt, gelten die angegebenen Daten bei Standardbedingungen.
Vorlage:Infobox Chemikalie/Summenformelsuche vorhanden

L-Cystin [Synonym: (R,R)-Cystin] ist ein Disulfid, das durch Oxidation von zwei Molekülen der Aminosäure L-Cystein [Synonym: (R)-Cystein] entsteht.

Entdeckung und natürliches Vorkommen[Bearbeiten]

Die natürliche proteinogene α-Aminosäure L-Cystin wurde 1810 durch William Hyde Wollaston entdeckt und findet sich in hoher Konzentration peptidisch gebunden in den Zellen des Immunsystems, der Haut und den Haaren.

Haare sind reich an (peptidisch gebundenem) L-Cystin. Gemälde von Sophie Gengembre Anderson (1823–1903): Mädchen mit langem Haar.

So enthält Keratin (aus Haaren, Borsten oder Federn) etwa 11 % peptidisch gebundenes L-Cystin[3]. Es gibt auch Nierensteine, die aus L-Cystin bestehen.

Herstellung und Gewinnung[Bearbeiten]

Die Mehrheit des heute in der Lebensmittelindustrie eingesetzten L-Cystins wird fermentativ gewonnen. Hierbei kommen genetisch modifizierte Bakterien vom Typ Escherichia coli zum Einsatz. Das von den Mikroorganismen gebildete L-Cystin kann anschließend aufgereinigt und kristallisiert werden. Da lediglich die Bakterienstämme, nicht aber deren Nährsubstrat gentechnisch modifiziert wurden und keine modifizierte DNA mehr im Produkt verbleibt, wird das gewonnene L-Cystin nicht als gentechnisch verändert eingestuft.

Ein zweiter Herstellungsprozess ist die saure Hydrolyse keratinhaltiger Proteine, wie Geflügelfedern, Haare und Hufe. Hierbei erhält man nach der Neutralisation ein Proteinhydrolysat, das aus den etwa 20 proteinogenen α-Aminosäuren besteht. Daraus lässt sich eine L-Cystin- und L-Tyrosin-reiche Fraktion leicht durch Abtrennung der gut wasserlöslichen Aminosäuren gewinnen, da L-Cystin- und L-Tyrosin sich nur wenig in Wasser lösen. Bis heute wird L-Cystin nach dieser einfachen Trennmethode kommerziell gewonnen[4].

Isomerie[Bearbeiten]

Das Enantiomer des natürlichen L-Cystins ist D-Cystin [Synonym: (S,S)-Cystin]. Es besitzt ebenso wie das dritte Stereoisomer, das meso-Cystin, keine praktische Bedeutung. Wenn in diesem Artikel oder in der wissenschaftlichen Literatur der Begriff „Cystin“ ohne jeden Zusatz gebraucht wird ist stets L-Cystin gemeint.

Verwendung[Bearbeiten]

Die elektrochemische Reduktion von L-Cystin (ein Disulfid) liefert L-Cystein (ein Thiol). Aus L-Cystin werden zahlreiche Arzneistoffe im industriellen Maßstab hergestellt, z. B. (R)-S-Carboxymethylcystein und (R)-N-Acetylcystein.

Cystin kann (ebenso wie Cystein, E920) in der Mehl-Behandlung eingesetzt werden. Beide Aminosäuren verändern die Eigenschaften des Klebers in Weizenmehlteigen. Während Cystin die Kleberstruktur festigt, die Teige also weniger dehnbar macht, lockert Cystein die Kleberstruktur und macht die Teige dadurch dehnbarer.

Handelsnamen[Bearbeiten]

Kombinationspräparate

Pantogar (A), Pantovigar (D), Priorin (A, D)

Einzelnachweise[Bearbeiten]

  1. a b c d Datenblatt Cystin (PDF) bei Merck, abgerufen am 19. Januar 2011.
  2. a b c d Eintrag Cystin bei ChemIDplus.
  3. Hans-Dieter Jakubke und Hans Jeschkeit: Aminosäuren, Peptide, Proteine, Verlag Chemie, Weinheim, 1982, ISBN 3-527-25892-2.
  4. Yoshiharu Izumi, Ichiro Chibata und Tamio Itoh: Herstellung und Verwendung von Aminosäuren, Angewandte Chemie 90 (1978) 187-194.