Bändermodell (Proteine)

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Proteinstrukturen, von der primären zur quartären Struktur.

Bändermodelle sind Molekülmodelle von Proteinstrukturen.[1][2][3][4] Sie visualisieren Elemente der Sekundärstruktur wie die α-Helix oder β-Faltblatt und erlauben eine Darstellung der Tertiärstruktur. Verschiedene Polypeptide können zur besseren Unterscheidung farblich unterschiedlich markiert sein. Bändermodelle werden bei der molekularen Modellierung eingesetzt,[5][6] z. B. beim Protein-Engineering. Das Bändermodell wurde durch Jane Richardson entwickelt.[1][2][7]

Strukturdarstellungen[Bearbeiten]

Triosephosphatisomerase, handgezeichnet von Jane Richardson.
Sekundärstruktur[1][2]
α-Helices Zylindrische spiralförmige Bänder, mit der Bänderebene ungefähr auf der Peptidbindungsebene.
β-Stränge Pfeile mit einer Dicke von 25 % der Breite in Richtung von N- zu C-Terminus. β-Faltblätter bestehen aus parallel angeordneten β-Strängen mit β-Schleifen.
Schleifen und andere
Nichtrepetitive Schleifen Runde Stränge entlang der α-C-Atome der Aminosäuren, die vom Vordergrund zum Hintergrund dünner werden.
Verbindungen zwischen Schleifen und Helices Runde Stränge entlang der α-C-Atome der Aminosäuren, die beim Übergang zur α-Helix flacher werden.
Andere Merkmale
N- und C-Terminus Kleine Pfeile an einem oder beiden Enden oder mit Buchstaben codiert. Small arrows on one or both of the termini or by letters. For β-strands, the direction of the arrow is sufficient. Oftmals wird hierfür ein Farbgradient entlang der Aminosäuresequenz verwendet.
Disulfidbrücken Mit verschränktem Doppel-S oder mit einem Zick-Zack-Strich
Prosthetische Gruppen oder Inhibitoren Stabmodell, Kugel-und-Stabmodell
Metalle Kugeln
Schattierung und Farbe Der Kontrast nimmt zum Hintergrund hin ab

Literatur[Bearbeiten]

Einzelnachweise[Bearbeiten]

  1. a b c Jane Shelby Richardson: The anatomy and taxonomy of protein structure. In: Advances in protein chemistry. Band 34, 1981, S. 167–339, ISSN 0065-3233. PMID 7020376.
  2. a b c J. S. Richardson: Schematic drawings of protein structures. In: Methods in enzymology. Band 115, 1985, S. 359–380, ISSN 0076-6879. PMID 3853075.
  3. J. S. Richardson: Early ribbon drawings of proteins. In: Nature Structural Biology. Band 7, Nummer 8, August 2000, S. 624–625, ISSN 1072-8368. doi:10.1038/77912. PMID 10932243. PDF.
  4. M. Morange: What history tells us XXV. Construction of the ribbon model of proteins (1981). The contribution of Jane Richardson. In: Journal of Biosciences. Band 36, Nummer 4, September 2011, S. 571–574, ISSN 0973-7138. PMID 21857104. PDF.
  5. P. D. Sun, C. E. Foster, J. C. Boyington: Overview of protein structural and functional folds. In: Current protocols in protein science / editorial board, John E. Coligan ... [et al.]. Chapter 17Mai 2004, S. Unit 17.1, ISSN 1934-3663. doi:10.1002/0471140864.ps1701s35. PMID 18429251.
  6. Mike Carson, Charles E Bugg: Algorithm for ribbon models of proteins. In: Journal of Molecular Graphics. 4, 1986, S. 121–122, doi:10.1016/0263-7855(86)80010-8.
  7. J. S. Richardson: Early ribbon drawings of proteins. In: Nature structural biology. Band 7, Nummer 8, August 2000, S. 624–625, ISSN 1072-8368. doi:10.1038/77912. PMID 10932243. PDF.