Proteinase K
| Proteinase K | ||
|---|---|---|
|
Vorhandene Strukturdaten: s. UniProt-Eintrag | ||
| Kofaktor | 2 Ca2+ | |
| Bezeichner | ||
| Externe IDs |
| |
| Enzymklassifikation | ||
| EC, Kategorie | 3.4.21.64, Serinprotease | |
| MEROPS | S08.054 | |
| Reaktionsart | proteolytische Spaltung | |
| Substrat | Keratin, Peptidamide | |
| Vorkommen | ||
| Homologie-Familie | Hovergen | |
| Übergeordnetes Taxon | Engyodontium album[1] | |
| Sicherheitshinweise | ||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| CAS-Nummer |
39450-01-6 | |||||||
| ||||||||
Proteinase K ist eine Proteinase aus dem Schlauchpilz Engyodontium album (vormals Tritirachium album genannt[2]), die zur Familie der Subtilisin-ähnlichen Serinproteasen gehört. Das Enzym greift Peptidbindungen sowohl an den Enden (Exopeptidase), als auch im Inneren (Endopeptidase) der Proteine an. Proteinase K wird für den Abbau von Proteinen in Zelllysaten und zur Freisetzung von Nukleinsäuren verwendet.
Anwendungsbeispiele
- Isolierung genomischer DNA aus Bakterien
- Isolierung von DNA aus Zellen oder Gewebe für die Polymerase-Kettenreaktion (PCR)
Einzelnachweise
- ↑ a b c d Datenblatt Proteinase K from Tritirachium album bei Sigma-Aldrich (PDF).
- ↑ Engyodontium album (Tritirachium album). In: uniprot.org. Abgerufen am 4. August 2015 (englisch).