Diskussion:Phosphofructokinase 1

Terminus

selbst verfasster Text. Juergen Bode 2003

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Was ist mit "Terminus" in diesem Artikel gemeint? Wohl nicht Terminus. 62.104.205.64 19:08, 27. Dez 2003 (CET)

In der Proteinchemie bezeichnet "Terminus" das Ende der Proteinkette, also entweder N- oder C-Terminus Juergen Bode

Name

ist Fructose-2,6-Bisphosphatase ein Alias? --Rrdd 19:01, 15. Jan 2004 (CET)

dieses Enzym kehrt die Reaktion der PFK-2 um; es handelt sich ursprünglich um ein separates Enzym, da ATP nicht zurückgewonnen werden kann (macht F-6P und P). Das Komplizierte/Elegante besteht darin, dass beide Proteine in der Evolution zu einem Fusionsprotein wurden (ein Protein, zwei aktive Zentren) Juergen Bode

Artikel ist seit 15.1.2004 Löschkandidat. Hierzu: dieser Artikel wurde sorgfältig nach Vorlesungsunterlagen erstellt und wurde/wird vielfach weiterver-linkt. Es handelt sich bei der PFK um den zentralen Schalter in der Glykolyse und Gluconeogenese. Bitte belassen oder verbessern. Juergen Bode 16.1.2004

Änderung

Ich habs wieder stillistisch verändert: "Es katalysiert die Umwandlung von Fructose-6-Phosphat zu Fructosebisphosphat unter ATP-Verbauch" klingt für mich besser, weil Ausgangs- und Endprodukt drinnen ist. Allgemein würde ich gerne noch die Regulation im Anfang reinschreiben etwa analog zu [[1]]. --Rrdd 09:29, 19. Jan 2004 (CET)

Éin konstruktiver Vorschlag! Juergen Bode

Toter Weblink

Bei mehreren automatisierten Botläufen wurde der folgende Weblink als nicht verfügbar erkannt. Bitte überprüfe, ob der Link tatsächlich down ist, und korrigiere oder entferne ihn in diesem Fall!

• http://biocyc.org:1555/ECOLI/new-image?type=ENZYME&object=6PFK-1-CPX
  • In Phosphofructokinase on Thu Jan 12 13:38:38 2006, Socket Error: (110, 'Connection timed out')
  • In Phosphofructokinase on Thu Feb 9 13:01:23 2006, Socket Error: (113, 'No route to host')

--Zwobot 13:03, 9. Feb 2006 (CET)

Ist immer noch down, ich entferne den mal. --134.147.63.213 12:53, 5. Apr. 2008 (CEST)

Toter Weblink

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• http://www.biochem.mu-luebeck.de/public/lehre/MBT/block5/MBT_block5.pdf
  • In Phosphofructokinase on Thu Jan 12 13:35:28 2006, Socket Error: (-2, 'Name or service not known')
  • In Phosphofructokinase on Thu Feb 9 13:01:23 2006, Socket Error: (-2, 'Name or service not known')

--Zwobot 13:04, 9. Feb 2006 (CET)

Ist immer noch down, ich entferne den mal. --134.147.63.213 12:53, 5. Apr. 2008 (CEST)

Regulation

Gibt es Belege für ein "extrem pH-abhängiges Aktivitätsprofil" durch Insulinwirkung? Meines Wissens nach ist das v.a. vom Phosphorylierungsstatus abhängig.--Mitoribo 00:29, 12. Jan. 2008 (CET)

Falscher Titel?

sollte man nicht in Phosphofructokinase 1 und 2 unterscheiden? es gibt zwar noch keine Artikel zur Phosphofructokinase 2 aber es sind halt doch zwei verschiedene Enzyme. Oder irre ich mich da?

:ich stimme zu, habe aber noch nicht genügend Infos, um was annähernd vollständiges dazu zu schreiben.

evtl. kennt sich da wer aus..? -- Apfelkuchen 21:48, 10. Jun. 2008 (CEST)

Also ich hab jetzt in einer Kopie von meinem prof gelesen, was auch ungefähr so im Artikel steht:

• Man unterscheidet PFKI (Bildung des Metaboliten Fructose-1,6-bisphosphat (F-1,6-BP)) und PFKII (Bildung des wichtigen PFK-I-Effektors Fructose-2,6-bisphosphat (F-2,6-BP)), Enzyme, die zusammen auch die Signale der Hormone Glucagon und Insulin verarbeiten, und damit den Blutzucker regulieren.

Also es handelt sich hierbei nicht um Isoenzyme sondern um unterschiedliche Enzyme. PFK-2 bildet aus Fr-6-P => Fr-2,6-BP welche PFK-1 und Proteinkinase-A aktiviert. aktive Proteinkinase-A (Untereinheit C) Phosphoryliert (ATP-verbrauch) die PFK-2 und diese verwandelt sich dabei in Fructose-2,6-Bisphosphatase (=umkehrung der Tätigkeit). Dadurch wird wieder Fr-6-P gebildet, was mit Fr-6-P aus der hexokinase-reaktion mit PFK-1 weiter umgesetzt wird.

Glukagon induziert cAmp in der Zelle welches Prot-Kinase-A aktiviert welche PFK-2 inaktiviert. Glukagon hat also keinen einfluss (?) auf PFK-1.

Steht so auch im Artikel, aber ich bin dafür die Artikel zu trennen, da es sich um unterschiedliche Enzyme handelt!!!

ich habe leider nicht mehr zeit mich damit auseinandezusetzen, vielleicht in einem monat.

-- Apfelkuchen 22:43, 10. Jun. 2008 (CEST)

Fehler

Ich bin mir sicher dass folgender Textabschnitt dieses Artikels falsch ist!

Man fand jedoch, dass ein Isomeres, das Fructose-2,6-bisphosphat (F-2,6-BP), ein physiologischer allosterischer Aktivator ist. F-2,6-BP vermittelt Hungersignale (zu niedriger Blutzucker), die vom Organismus über Glucagon oder Adrenalin ausgesandt werden. Nach Art eines "dritten Messengers" dient es zur Fortpflanzung entlang der Signaltransduktionskette Glucagon - cAMP - PKA (vergl. "second messenger").

Es müsste genau gegenteilig sein. F-2,6-BP vermittelt keine Hungersignale, sondern das Vorhandensein von viel Glucose im Blut! Ansonsten wäre eine aktivierende Wirkung auf die PFK-I völlig widersinnig. (nicht signierter Beitrag von 137.248.77.108 (Diskussion | Beiträge) 18:27, 21. Mär. 2009 (CET))

Der Artikelabschnitt ist korrekt - nur etwas um die Ecke ausgedrückt. Das Hungersignal wird vermittelt, allerdings nicht durch einen Anstieg von F-2,6-BP - wie man erst einmal denken mag, sondern durch eine Absenkung. Bei geringerem Glc-Spiegel sinkt die F-2,6-BP-Konzentration und die PFK1 der Glykolyse ist weniger aktiv. Das Substrat lagert sich an und wird vermehrt in Glucose (zurück-)umgewandelt, die Glykolyse läuft also rückwärts (-> Glc-Neogenese) = Ablauf in Hungersituation. Nur damit das hier nicht ungeklärt im Raum steht. Maxro 19:49, 15. Mär. 2011 (CET)