„Glycodelin“ – Versionsunterschied
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'''Geschichte''' |
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In den 70er und 80er Jahren wurden aus verschiedenen Geweben ein Protein isoliert, das verschiedene Namen bekam, ja nachdem aus welchem Gewebe es isoliert wurde. Nach Bestimmung der Oligosaccharidstruktur wurden diese Proteine Glycodelin genannt. Allerdings besteht ein Unterschied in der Glykosilierung, je nachdem in welchem Gewebe das Protein synthetisiert wird. |
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'''pysikochemische Eigenschaften''' |
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Glycodelin gehört zu der Lipocalin-Familie[[Lipocaline]]. Es hat eine molekulare Masse von 28kDa[[Dalton]]. Es liegt als Homodimer mit einer molekularen Masse von 50-60kDa vor. Es besteht aus 180 Aminosäuren. Codiert wird Glycodelin auf Chromosom 9. Je nachdem in welchem Gewebe das Protein synthetisiert wird liegt es in einer unterschiedlichen Glykosilierung vor. |
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Glycodelin A aus Fruchtwasser trägt als Glykosilierung lacNAc oder lacdiNAc, welche immunsuppressive Effekte haben indem sie adhäsive und aktivierende Ereignisse blockieren die durch CD22, dem menschlichen B-Zell-Rezeptor, vermittelt werden, und LewisX, das E-selectin-vermittelte Adhäsion blockiert. |
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Glycodelin S aus Seminalplasma [[Seminalplasma]] |
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Version vom 13. Mai 2010, 16:42 Uhr
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