Oligopeptide

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Ein Tripeptid (wie zum Beispiel Val-Gly-Ala) mit
grün markiertem N-terminalen α-Aminosäure-Rest (im Beispiel: L-Valin) und blau markiertem C-terminalen α-Aminosäure-Rest (im Beispiel: L-Alanin)
Glutathion ein Tripeptid mit grün markiertem N-terminalen γ-L-Glutamyl-Rest und blau markiertem C-terminalen Glycyl-Rest
Ein Tetrapeptid (wie zum Beispiel Val-Gly-Ser-Ala) mit
grün markiertem N-terminalen α-Aminosäure-Rest (im Beispiel: L-Valin) und blau markiertem C-terminalen α-Aminosäure-Rest (im Beispiel: L-Alanin)

Oligopeptide sind Peptide in denen weniger als zehn Aminosäuren – meist α-Aminosäuren – über Peptidbindungen chemisch miteinander verknüpft sind.[1] Nach anderen Quellen werden Peptide, die aus drei bis zehn Aminosäure-Einheiten aufgebaut sind als Oligopeptide klassifiziert.[2]

Vorkommen[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]

Zahlreiche Oligopeptide kommen natürlich vor und haben sehr spezifische physiologische Eigenschaften, z. B. als Peptidhormone, Kinine, Amanitine, Toxine oder Peptid-Antibiotika. Letztere kommen auch oft als Cyclopeptide vor, die L-Aminosäure-Reste enthalten können.

Herstellung und Entstehung[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]

Abbaureaktionen von Polypeptiden liefern hydrolytisch oder enzymatisch Oligopeptide. Auch Festphasen-Synthesen führen zu Oligopeptiden.

Siehe auch[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]

Einzelnachweise[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]

  1. Hans-Dieter Jakubke, Hans Jeschkeit: Aminosäuren, Peptide, Proteine, Verlag Chemie, Weinheim, S. 97–103, 1982, ISBN 3-527-25892-2.
  2. Otto-Albrecht Neumüller (Hrsg.): Römpps Chemie-Lexikon. Band 4: M–Pk. 8. neubearbeitete und erweiterte Auflage. Franckh'sche Verlagshandlung, Stuttgart 1985, ISBN 3-440-04514-5, S. 2894.