„Taste receptor type 1 member 3“ – Versionsunterschied

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== Eigenschaften ==
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T1R3 ist achtfach ''N''-[[glykosyliert]] und bildet ein [[Heterodimer]] mit [[T1R2]], woraufhin er [[Zucker]], [[Zuckeraustauschstoffe]] und [[Süßstoff]]e bindet und durch sie aktiviert wird.<ref name="uniprot-70">{{Internetquelle|url=https://www.uniprot.org/uniprot/Q7RTX0 |titel=TAS1R3 - Taste receptor type 1 member 3 precursor - Homo sapiens (Human) - TAS1R3 gene & protein |autor= |werk=uniprot.org | sprache=en |datum=2005-03-29 |zugriff=2018-08-26}}</ref> Nur das Heterodimer aus T1R2 und T1R3 ist der funktionsfähige Rezeptor für süßen Geschmack.<ref name="Nelson">G. Nelson, M. A. Hoon, J. Chandrashekar, Y. Zhang, N. J. Ryba, C. S. Zuker: ''Mammalian sweet taste receptors.'' In: ''[[Cell (Zeitschrift)|Cell]].'' Band 106, Nummer 3, August 2001, S.&nbsp;381–390, PMID 11509186.</ref> T1R3 besitzt eine große extrazelluläre [[Proteindomäne]] und sieben [[Transmembranprotein|Transmembrandomänen]].<ref name="Sainz">E. Sainz, M. M. Cavenagh, N. D. LopezJimenez, J. C. Gutierrez, J. F. Battey, J. K. Northup, S. L. Sullivan: ''The G-protein coupling properties of the human sweet and amino acid taste receptors.'' In: ''Developmental neurobiology.'' Band 67, Nummer 7, Juni 2007, S.&nbsp;948–959, {{DOI|10.1002/dneu.20403}}, PMID 17506496.</ref> Ursprünglich wurde irrtümlicherweise angenommen, dass [[Glucose]] und [[Aspartam]] T1R2 und T1R3 nicht aktivieren und daher weitere Rezeptoren für den Süßgeschmack vorliegen müssen,<ref name="Nelson" /> was jedoch später für den menschlichen Rezeptor widerlegt wurde, während bei Ratten keine Aktivierung durch Aspartam und nur eine geringe Aktivierung durch Glucose erfolgt.<ref name="Li">X. Li, L. Staszewski, H. Xu, K. Durick, M. Zoller, E. Adler: ''Human receptors for sweet and umami taste.'' In: ''[[Proceedings of the National Academy of Sciences]].'' Band 99, Nummer 7, April 2002, S.&nbsp;4692–4696, {{DOI|10.1073/pnas.072090199}}, PMID 11917125, {{PMC|123709}}.</ref> Nach Aktivierung von T1R3 werden Gαo- und Gαi-Untereinheiten von [[G-Protein]]en aktiviert,<ref name="Sainz" /> vor allem die Gα-Untereinheit von [[Gustducin]]. Dadurch werden vermutlich [[Adenylylcyclase]]n gehemmt.<ref>T. Abaffy, K. R. Trubey, N. Chaudhari: ''Adenylyl cyclase expression and modulation of cAMP in rat taste cells.'' In: ''American journal of physiology. Cell physiology.'' Band 284, Nummer 6, Juni 2003, S.&nbsp;C1420–C1428, {{DOI|10.1152/ajpcell.00556.2002}}, PMID 12606315.</ref> Die weitere [[Signaltransduktion]] erfolgt über die [[Phospholipase C]] [[PLCβ2]] und den [[Ionenkanal]] [[TRPM5]], wie auch beim Rezeptor für Bittergeschmack (Rezeptorfamilie T2R).<ref>Y. Zhang, M. A. Hoon, J. Chandrashekar, K. L. Mueller, B. Cook, D. Wu, C. S. Zuker, N. J. Ryba: ''Coding of sweet, bitter, and umami tastes: different receptor cells sharing similar signaling pathways.'' In: ''[[Cell (Zeitschrift)|Cell]].'' Band 112, Nummer 3, Februar 2003, S.&nbsp;293–301, PMID 12581520.</ref> In den [[Geschmacksknospen]] mit T1R2 und T1R3 werden keine Rezeptoren für den Bittergeschmack [[Genexpression|exprimiert]].<ref name="Nelson" />
T1R3 ist achtfach ''N''-[[glykosyliert]] und bildet ein [[Heterodimer]] mit [[T1R2]], woraufhin er [[Zucker]], [[Zuckeraustauschstoffe]] und [[Süßstoff]]e bindet und durch sie aktiviert wird.<ref name="uniprot-70">{{Internetquelle|url=https://www.uniprot.org/uniprot/Q7RTX0 |titel=TAS1R3 - Taste receptor type 1 member 3 precursor - Homo sapiens (Human) - TAS1R3 gene & protein |autor= |werk=uniprot.org | sprache=en |datum=2005-03-29 |zugriff=2018-08-26}}</ref> Nur das Heterodimer aus T1R2 und T1R3 ist der funktionsfähige Rezeptor für süßen Geschmack.<ref name="Nelson">G. Nelson, M. A. Hoon, J. Chandrashekar, Y. Zhang, N. J. Ryba, C. S. Zuker: ''Mammalian sweet taste receptors.'' In: ''[[Cell (Zeitschrift)|Cell]].'' Band 106, Nummer 3, August 2001, S.&nbsp;381–390, PMID 11509186.</ref> T1R3 besitzt eine große extrazelluläre [[Proteindomäne]] und sieben [[Transmembranprotein|Transmembrandomänen]].<ref name="Sainz">E. Sainz, M. M. Cavenagh, N. D. LopezJimenez, J. C. Gutierrez, J. F. Battey, J. K. Northup, S. L. Sullivan: ''The G-protein coupling properties of the human sweet and amino acid taste receptors.'' In: ''Developmental neurobiology.'' Band 67, Nummer 7, Juni 2007, S.&nbsp;948–959, {{DOI|10.1002/dneu.20403}}, PMID 17506496.</ref> Ursprünglich wurde irrtümlicherweise angenommen, dass [[Glucose]] und [[Aspartam]] T1R2 und T1R3 nicht aktivieren und daher weitere Rezeptoren für den Süßgeschmack vorliegen müssen,<ref name="Nelson" /> was jedoch später für den menschlichen Rezeptor widerlegt wurde, während bei Ratten keine Aktivierung durch Aspartam und nur eine geringe Aktivierung durch Glucose erfolgt.<ref name="Li">X. Li, L. Staszewski, H. Xu, K. Durick, M. Zoller, E. Adler: ''Human receptors for sweet and umami taste.'' In: ''[[Proceedings of the National Academy of Sciences]].'' Band 99, Nummer 7, April 2002, S.&nbsp;4692–4696, {{DOI|10.1073/pnas.072090199}}, PMID 11917125, {{PMC|123709}}.</ref> Nach Aktivierung von T1R3 werden Gαo- und Gαi-Untereinheiten von [[G-Protein]]en aktiviert,<ref name="Sainz" /> vor allem die Gα-Untereinheit von [[Gustducin]]. Dadurch werden vermutlich [[Adenylylcyclase]]n gehemmt.<ref>T. Abaffy, K. R. Trubey, N. Chaudhari: ''Adenylyl cyclase expression and modulation of cAMP in rat taste cells.'' In: ''American journal of physiology. Cell physiology.'' Band 284, Nummer 6, Juni 2003, S.&nbsp;C1420–C1428, {{DOI|10.1152/ajpcell.00556.2002}}, PMID 12606315.</ref> Die weitere [[Signaltransduktion]] erfolgt über die [[Phospholipase C]] [[PLCβ2]] und den [[Ionenkanal]] [[TRPM5]], wie auch beim Rezeptor für Bittergeschmack (Rezeptorfamilie T2R).<ref>Y. Zhang, M. A. Hoon, J. Chandrashekar, K. L. Mueller, B. Cook, D. Wu, C. S. Zuker, N. J. Ryba: ''Coding of sweet, bitter, and umami tastes: different receptor cells sharing similar signaling pathways.'' In: ''[[Cell (Zeitschrift)|Cell]].'' Band 112, Nummer 3, Februar 2003, S.&nbsp;293–301, PMID 12581520.</ref> In den [[Geschmacksknospen]] mit T1R2 und T1R3 werden keine Rezeptoren für den Bittergeschmack [[Genexpression|exprimiert]].<ref name="Nelson" /> Der Rezeptor aus T1R2 und T1R3 wird auch in anderen [[Gewebe (Biologie)|Geweben]] gebildet und ist dort vermutlich an der Regulation des [[Energiestoffwechsel]]s beteiligt.<ref>A. Laffitte, F. Neiers, L. Briand: ''Functional roles of the sweet taste receptor in oral and extraoral tissues.'' In: ''Current opinion in clinical nutrition and metabolic care.'' Band 17, Nummer 4, Juli 2014, S.&nbsp;379–385, {{DOI|10.1097/MCO.0000000000000058}}, PMID 24763065, {{PMC|4059820}}.</ref> [[Amilorid]] hemmt den menschlichen Süßgeschmack durch Bindung an T1R2, während [[Lactisol]] den menschlichen Süßgeschmack durch Bindung an T1R3 hemmt.<ref>M. Zhao, X. Q. Xu, X. Y. Meng, B. Liu: ''The Heptahelical Domain of the Sweet Taste Receptor T1R2 Is a New Allosteric Binding Site for the Sweet Taste Modulator Amiloride That Modulates Sweet Taste in a Species-Dependent Manner.'' In: ''Journal of molecular neuroscience : MN.'' [elektronische Veröffentlichung vor dem Druck] August 2018, {{DOI|10.1007/s12031-018-1156-5}}, PMID 30120716.</ref>


Als Heterodimer mit [[T1R1]] bildet T1R3 den Rezeptor für Umami-Geschmack<ref name="Sainz" /><ref name="Nelson 2">G. Nelson, J. Chandrashekar, M. A. Hoon, L. Feng, G. Zhao, N. J. Ryba, C. S. Zuker: ''An amino-acid taste receptor.'' In: ''[[Nature]].'' Band 416, Nummer 6877, März 2002, S.&nbsp;199–202, {{DOI|10.1038/nature726}}, PMID 11894099.</ref> und bindet die Aminosäure [[Glutaminsäure|Glutamat]].<ref name="Li" /> Die Bindung von Glutamaten wird durch 5'-[[Ribonukleotid]]e verstärkt,<ref name="Li" /> wie [[Inosinmonophosphat]] (IMP) und [[Guanosinmonophosphat]] (GMP), während sie ohne Glutamat den Rezeptor nicht aktivieren.
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Version vom 26. August 2018, 23:03 Uhr

Taste receptor type 1 member 3
Andere Namen

Sweet taste receptor T1R3, TS1R3, TAS1R3

Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur 832 Aminosäuren
Präkursor 852 Aminosäuren, 93.386 Da
Bezeichner
Externe IDs
Vorkommen
Homologie-Familie Hovergen
Orthologe (Mensch)
Entrez 83756
Ensembl ENSG00000169962
UniProt Q7RTX0
Refseq (mRNA) NM_152228.2
Refseq (Protein) NP_689414.1
PubMed-Suche 83756

Taste receptor type 1 member 3 (T1R3) ist ein Protein aus der Gruppe der G-Protein-gekoppelten Rezeptoren im Menschen und ein Teil sowohl des Rezeptors für süßen Geschmack als auch ein Teil des Rezeptors für den Umami-Geschmack.

Eigenschaften

T1R3 ist achtfach N-glykosyliert und bildet ein Heterodimer mit T1R2, woraufhin er Zucker, Zuckeraustauschstoffe und Süßstoffe bindet und durch sie aktiviert wird.[1] Nur das Heterodimer aus T1R2 und T1R3 ist der funktionsfähige Rezeptor für süßen Geschmack.[2] T1R3 besitzt eine große extrazelluläre Proteindomäne und sieben Transmembrandomänen.[3] Ursprünglich wurde irrtümlicherweise angenommen, dass Glucose und Aspartam T1R2 und T1R3 nicht aktivieren und daher weitere Rezeptoren für den Süßgeschmack vorliegen müssen,[2] was jedoch später für den menschlichen Rezeptor widerlegt wurde, während bei Ratten keine Aktivierung durch Aspartam und nur eine geringe Aktivierung durch Glucose erfolgt.[4] Nach Aktivierung von T1R3 werden Gαo- und Gαi-Untereinheiten von G-Proteinen aktiviert,[3] vor allem die Gα-Untereinheit von Gustducin. Dadurch werden vermutlich Adenylylcyclasen gehemmt.[5] Die weitere Signaltransduktion erfolgt über die Phospholipase C PLCβ2 und den Ionenkanal TRPM5, wie auch beim Rezeptor für Bittergeschmack (Rezeptorfamilie T2R).[6] In den Geschmacksknospen mit T1R2 und T1R3 werden keine Rezeptoren für den Bittergeschmack exprimiert.[2] Der Rezeptor aus T1R2 und T1R3 wird auch in anderen Geweben gebildet und ist dort vermutlich an der Regulation des Energiestoffwechsels beteiligt.[7] Amilorid hemmt den menschlichen Süßgeschmack durch Bindung an T1R2, während Lactisol den menschlichen Süßgeschmack durch Bindung an T1R3 hemmt.[8]

Als Heterodimer mit T1R1 bildet T1R3 den Rezeptor für Umami-Geschmack[3][9] und bindet die Aminosäure Glutamat.[4] Die Bindung von Glutamaten wird durch 5'-Ribonukleotide verstärkt,[4] wie Inosinmonophosphat (IMP) und Guanosinmonophosphat (GMP), während sie ohne Glutamat den Rezeptor nicht aktivieren.

Einzelnachweise

  1. ↑ TAS1R3 - Taste receptor type 1 member 3 precursor - Homo sapiens (Human) - TAS1R3 gene & protein. In: uniprot.org. 29. März 2005, abgerufen am 26. August 2018 (englisch).
  2. ↑ a b c G. Nelson, M. A. Hoon, J. Chandrashekar, Y. Zhang, N. J. Ryba, C. S. Zuker: Mammalian sweet taste receptors. In: Cell. Band 106, Nummer 3, August 2001, S. 381–390, PMID 11509186.
  3. ↑ a b c E. Sainz, M. M. Cavenagh, N. D. LopezJimenez, J. C. Gutierrez, J. F. Battey, J. K. Northup, S. L. Sullivan: The G-protein coupling properties of the human sweet and amino acid taste receptors. In: Developmental neurobiology. Band 67, Nummer 7, Juni 2007, S. 948–959, doi:10.1002/dneu.20403, PMID 17506496.
  4. ↑ a b c X. Li, L. Staszewski, H. Xu, K. Durick, M. Zoller, E. Adler: Human receptors for sweet and umami taste. In: Proceedings of the National Academy of Sciences. Band 99, Nummer 7, April 2002, S. 4692–4696, doi:10.1073/pnas.072090199, PMID 11917125, PMC 123709 (freier Volltext).
  5. ↑ T. Abaffy, K. R. Trubey, N. Chaudhari: Adenylyl cyclase expression and modulation of cAMP in rat taste cells. In: American journal of physiology. Cell physiology. Band 284, Nummer 6, Juni 2003, S. C1420–C1428, doi:10.1152/ajpcell.00556.2002, PMID 12606315.
  6. ↑ Y. Zhang, M. A. Hoon, J. Chandrashekar, K. L. Mueller, B. Cook, D. Wu, C. S. Zuker, N. J. Ryba: Coding of sweet, bitter, and umami tastes: different receptor cells sharing similar signaling pathways. In: Cell. Band 112, Nummer 3, Februar 2003, S. 293–301, PMID 12581520.
  7. ↑ A. Laffitte, F. Neiers, L. Briand: Functional roles of the sweet taste receptor in oral and extraoral tissues. In: Current opinion in clinical nutrition and metabolic care. Band 17, Nummer 4, Juli 2014, S. 379–385, doi:10.1097/MCO.0000000000000058, PMID 24763065, PMC 4059820 (freier Volltext).
  8. ↑ M. Zhao, X. Q. Xu, X. Y. Meng, B. Liu: The Heptahelical Domain of the Sweet Taste Receptor T1R2 Is a New Allosteric Binding Site for the Sweet Taste Modulator Amiloride That Modulates Sweet Taste in a Species-Dependent Manner. In: Journal of molecular neuroscience : MN. [elektronische Veröffentlichung vor dem Druck] August 2018, doi:10.1007/s12031-018-1156-5, PMID 30120716.
  9. ↑ G. Nelson, J. Chandrashekar, M. A. Hoon, L. Feng, G. Zhao, N. J. Ryba, C. S. Zuker: An amino-acid taste receptor. In: Nature. Band 416, Nummer 6877, März 2002, S. 199–202, doi:10.1038/nature726, PMID 11894099.
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