Rezeptor (Biochemie)

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Als Rezeptor (von lateinisch recipere ‚aufnehmen‘ bzw. ‚empfangen‘) wird in der Biochemie ein Protein oder ein Proteinkomplex bezeichnet, welcher Signalmoleküle binden kann, die dadurch Signalprozesse im Zellinneren auslösen. Der Rezeptor kann entweder aus der Oberfläche einer Biomembran herausragen, um Signale von außen zu empfangen, oder sich selbst im Zellinneren befinden. Der Rezeptor besitzt eine spezifische Bindungsstelle für einen physiologischen Agonisten.

Membranrezeptoren[Bearbeiten]

Membranrezeptoren befinden sich an der Oberfläche von Biomembranen und bestehen aus Proteinen, die häufig mit zusätzlichen Modifikationen versehen sind (z. B. Kohlenhydratketten). Sie besitzen eine bestimmte Passform für kleine Moleküle, die sogenannten Liganden, oder Teile größerer Moleküle, die nach dem fit-in-Prinzip (Schlüssel-Schloss-Prinzip) an die Rezeptorstruktur andocken. Sie dienen der Zelladhäsion oder der Signalübertragung (z. B. von Zelle zu Zelle, siehe auch Signaltransduktion) oder dem Import von Substanzen in die Zelle, können aber auch von Viren genutzt werden, um in eine Wirtszelle einzudringen. Zu den bekanntesten Membranrezeptoren gehört die Familie der Integrine, von denen einige durch Chemokine physiologisch aktiviert werden können und dadurch der Ligand des Integrins noch besser gebunden werden kann.[1]

Membranrezeptoren kommen sowohl auf der Plasmamembran als auch auf den Membranen der Organellen im Zellinneren vor. Erstere sind daran beteiligt, den Kontakt der Zelle zum Außenraum zu gewährleisten, während letztere unabdingbar sind für die Funktionsweise der einzelnen Organellen, ihren Kontakt untereinander sowie zum Cytoplasma.

Nach ihrer grundsätzlichen Wirkungsweise werden Rezeptoren in der Zellmembran in ionotrope und metabotrope Rezeptoren unterteilt.

  1. Ionotrope Rezeptoren sind Ionenkanäle, die sich bei Bindung des Liganden öffnen und dadurch die Leitfähigkeit der Membran ändern.
  2. Metabotrope Rezeptoren haben keine Poren, sondern aktivieren bei Bindung ihres Liganden ein nachgeschaltetes G-Protein oder eine Proteinkinase und modulieren damit intrazelluläre Signalkaskaden durch Konzentrationsänderungen von sekundären Botenstoffen.

Intrazelluläre Kernrezeptoren[Bearbeiten]

Hauptartikel: Kernrezeptoren

Ferner existieren Liganden-bindende Rezeptoren, zum Beispiel Steroidrezeptoren, die nicht in der Membran, sondern im Cytoplasma oder Zellkern einer Zelle lokalisiert werden. Sie binden zum Beispiel hydrophobe Hormone wie den Cholesterinabkömmling Cortisol oder das hydrophile Schilddrüsenhormon Thyroxin, worauf sich assoziierte Proteine (Hitzeschockproteine) vom Rezeptor lösen. Dabei entsteht ein aktiver Transkriptionsfaktor, welcher die Expression der Gene im Zellkern steuert.

Literatur[Bearbeiten]

Weblinks[Bearbeiten]

Einzelnachweise[Bearbeiten]

  1. R. H. Eibl: First measurement of physiologic VLA-4 activation by SDF-1 at the single-molecule level on a living cell, In: Advances in Single Molecule Research for Biology and Nanoscience. von P. Hinterdorfer, G. Schuetz, P. Pohl. Trauner Verlag 2007, S. 40-43.