„Taste receptor type 1 member 2“ – Versionsunterschied

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== Eigenschaften ==
== Eigenschaften ==
T1R2 bindet [[Zucker]], [[Zuckeraustauschstoffe]] und [[Süßstoff]]e. Er ist achtfach ''N''-[[glykosyliert]] und bildet ein [[Heterodimer]] mit [[T1R3]].<ref name="uniprot-823">{{Internetquelle|url=https://www.uniprot.org/uniprot/Q8TE23 |titel=TAS1R2 - Taste receptor type 1 member 2 precursor - Homo sapiens (Human) - TAS1R2 gene & protein |autor= |werk=uniprot.org | sprache=en |datum=2006-10-17 |zugriff=2018-08-26}}</ref> Nur das Heterodimer aus T1R2 und T1R3 ist der funktionsfähige Rezeptor.<ref name="Nelson">G. Nelson, M. A. Hoon, J. Chandrashekar, Y. Zhang, N. J. Ryba, C. S. Zuker: ''Mammalian sweet taste receptors.'' In: ''[[Cell (Zeitschrift)|Cell]].'' Band 106, Nummer 3, August 2001, S.&nbsp;381–390, PMID 11509186.</ref> T1R2 besitzt wie auch T1R3 eine große extrazelluläre [[Proteindomäne]] und sieben [[Transmembranprotein|Transmembrandomänen]].<ref name="Sainz">E. Sainz, M. M. Cavenagh, N. D. LopezJimenez, J. C. Gutierrez, J. F. Battey, J. K. Northup, S. L. Sullivan: ''The G-protein coupling properties of the human sweet and amino acid taste receptors.'' In: ''Developmental neurobiology.'' Band 67, Nummer 7, Juni 2007, S.&nbsp;948–959, {{DOI|10.1002/dneu.20403}}, PMID 17506496.</ref> T1R2 ist ohne die extrazelluläre Domäne in Abwesenheit eines [[Ligand (Biochemie)|Liganden]] aktiviert, was vermutlich an einer Regulation der Aktivierung durch die extrazelluläre Domäne liegt.<ref name="Sainz" /> Ursprünglich wurde irrtümlicherweise angenommen, dass [[Glucose]] und [[Aspartam]] T1R2 und T1R3 nicht aktivieren und daher weitere Rezeptoren für den Süßgeschmack vorliegen müssen,<ref name="Nelson" /> was jedoch später für den menschlichen Rezeptor widerlegt wurde, während bei Ratten keine Aktivierung durch Aspartam und nur eine geringe Aktivierung durch Glucose erfolgt.<ref name="Li">X. Li, L. Staszewski, H. Xu, K. Durick, M. Zoller, E. Adler: ''Human receptors for sweet and umami taste.'' In: ''[[Proceedings of the National Academy of Sciences]].'' Band 99, Nummer 7, April 2002, S.&nbsp;4692–4696, {{DOI|10.1073/pnas.072090199}}, PMID 11917125, {{PMC|123709}}.</ref> Nach Aktivierung von T1R2 werden Gαo- und Gαi-Untereinheiten von [[G-Protein]]en aktiviert,<ref name="Sainz" /> vor allem die Gα-Untereinheit von [[Gustducin]]. Dadurch werden vermutlich [[Adenylylcyclase]]n gehemmt.<ref>T. Abaffy, K. R. Trubey, N. Chaudhari: ''Adenylyl cyclase expression and modulation of cAMP in rat taste cells.'' In: ''American journal of physiology. Cell physiology.'' Band 284, Nummer 6, Juni 2003, S.&nbsp;C1420–C1428, {{DOI|10.1152/ajpcell.00556.2002}}, PMID 12606315.</ref> Die weitere [[Signaltransduktion]] erfolgt über die [[Phospholipase C]] [[PLCβ2]] und den [[Ionenkanal]] [[TRPM5]], wie auch beim Rezeptor für Bittergeschmack (Rezeptorfamilie T2R).<ref>Y. Zhang, M. A. Hoon, J. Chandrashekar, K. L. Mueller, B. Cook, D. Wu, C. S. Zuker, N. J. Ryba: ''Coding of sweet, bitter, and umami tastes: different receptor cells sharing similar signaling pathways.'' In: ''[[Cell (Zeitschrift)|Cell]].'' Band 112, Nummer 3, Februar 2003, S.&nbsp;293–301, PMID 12581520.</ref> In den [[Geschmacksknospen]] mit T1R2 und T1R3 werden keine Rezeptoren für den Bittergeschmack [[Genexpression|exprimiert]].<ref name="Nelson" /> Ein [[Homodimer]] aus zwei humanen T1R2 erzeugt ebenfalls einen Süßgeschmack.<ref>G. Q. Zhao, Y. Zhang, M. A. Hoon, J. Chandrashekar, I. Erlenbach, N. J. Ryba, C. S. Zuker: ''The receptors for mammalian sweet and umami taste.'' In: ''[[Cell (Zeitschrift)|Cell]].'' Band 115, Nummer 3, Oktober 2003, S.&nbsp;255–266, PMID 14636554.</ref>
T1R2 bindet [[Zucker]], [[Zuckeraustauschstoffe]] und [[Süßstoff]]e. Er ist achtfach ''N''-[[glykosyliert]] und bildet ein [[Heterodimer]] mit [[T1R3]].<ref name="uniprot-823">{{Internetquelle|url=https://www.uniprot.org/uniprot/Q8TE23 |titel=TAS1R2 - Taste receptor type 1 member 2 precursor - Homo sapiens (Human) - TAS1R2 gene & protein |autor= |werk=uniprot.org | sprache=en |datum=2006-10-17 |zugriff=2018-08-26}}</ref> Nur das Heterodimer aus T1R2 und T1R3 ist der funktionsfähige Rezeptor.<ref name="Nelson">G. Nelson, M. A. Hoon, J. Chandrashekar, Y. Zhang, N. J. Ryba, C. S. Zuker: ''Mammalian sweet taste receptors.'' In: ''[[Cell (Zeitschrift)|Cell]].'' Band 106, Nummer 3, August 2001, S.&nbsp;381–390, PMID 11509186.</ref> T1R2 besitzt wie auch T1R3 eine große extrazelluläre [[Proteindomäne]] und sieben [[Transmembranprotein|Transmembrandomänen]].<ref name="Sainz">E. Sainz, M. M. Cavenagh, N. D. LopezJimenez, J. C. Gutierrez, J. F. Battey, J. K. Northup, S. L. Sullivan: ''The G-protein coupling properties of the human sweet and amino acid taste receptors.'' In: ''Developmental neurobiology.'' Band 67, Nummer 7, Juni 2007, S.&nbsp;948–959, {{DOI|10.1002/dneu.20403}}, PMID 17506496.</ref> T1R2 ist ohne die extrazelluläre Domäne in Abwesenheit eines [[Ligand (Biochemie)|Liganden]] aktiviert, was vermutlich an einer Regulation der Aktivierung durch die extrazelluläre Domäne liegt.<ref name="Sainz" /> Ursprünglich wurde irrtümlicherweise angenommen, dass [[Glucose]] und [[Aspartam]] T1R2 und T1R3 nicht aktivieren und daher weitere Rezeptoren für den Süßgeschmack vorliegen müssen,<ref name="Nelson" /> was jedoch später für den menschlichen Rezeptor widerlegt wurde, während bei Ratten keine Aktivierung durch Aspartam und nur eine geringe Aktivierung durch Glucose erfolgt.<ref name="Li">X. Li, L. Staszewski, H. Xu, K. Durick, M. Zoller, E. Adler: ''Human receptors for sweet and umami taste.'' In: ''[[Proceedings of the National Academy of Sciences]].'' Band 99, Nummer 7, April 2002, S.&nbsp;4692–4696, {{DOI|10.1073/pnas.072090199}}, PMID 11917125, {{PMC|123709}}.</ref> Nach Aktivierung von T1R2 werden Gαo- und Gαi-Untereinheiten von [[G-Protein]]en aktiviert,<ref name="Sainz" /> vor allem die Gα-Untereinheit von [[Gustducin]]. Dadurch werden vermutlich [[Adenylylcyclase]]n gehemmt.<ref>T. Abaffy, K. R. Trubey, N. Chaudhari: ''Adenylyl cyclase expression and modulation of cAMP in rat taste cells.'' In: ''American journal of physiology. Cell physiology.'' Band 284, Nummer 6, Juni 2003, S.&nbsp;C1420–C1428, {{DOI|10.1152/ajpcell.00556.2002}}, PMID 12606315.</ref> Die weitere [[Signaltransduktion]] erfolgt über die [[Phospholipase C]] [[PLCβ2]] und den [[Ionenkanal]] [[TRPM5]], wie auch beim Rezeptor für Bittergeschmack (Rezeptorfamilie T2R).<ref>Y. Zhang, M. A. Hoon, J. Chandrashekar, K. L. Mueller, B. Cook, D. Wu, C. S. Zuker, N. J. Ryba: ''Coding of sweet, bitter, and umami tastes: different receptor cells sharing similar signaling pathways.'' In: ''[[Cell (Zeitschrift)|Cell]].'' Band 112, Nummer 3, Februar 2003, S.&nbsp;293–301, PMID 12581520.</ref> In den [[Geschmacksknospen]] mit T1R2 und T1R3 werden keine Rezeptoren für den Bittergeschmack [[Genexpression|exprimiert]].<ref name="Nelson" /> Ein [[Homodimer]] aus zwei humanen T1R2 erzeugt ebenfalls einen Süßgeschmack.<ref>G. Q. Zhao, Y. Zhang, M. A. Hoon, J. Chandrashekar, I. Erlenbach, N. J. Ryba, C. S. Zuker: ''The receptors for mammalian sweet and umami taste.'' In: ''[[Cell (Zeitschrift)|Cell]].'' Band 115, Nummer 3, Oktober 2003, S.&nbsp;255–266, PMID 14636554.</ref>

Der Rezeptor aus T1R2 und T1R3 wird auch in anderen [[Gewebe (Biologie)|Geweben]] gebildet und ist dort vermutlich an der Regulation des [[Energiestoffwechsel]]s beteiligt.<ref>A. Laffitte, F. Neiers, L. Briand: ''Functional roles of the sweet taste receptor in oral and extraoral tissues.'' In: ''Current opinion in clinical nutrition and metabolic care.'' Band 17, Nummer 4, Juli 2014, S.&nbsp;379–385, {{DOI|10.1097/MCO.0000000000000058}}, PMID 24763065, {{PMC|4059820}}.</ref> [[Amilorid]] hemmt den menschlichen Süßgeschmack durch Bindung an T1R2, während [[Lactisol]] den menschlichen Süßgeschmack durch Bindung an T1R3 hemmt.<ref>M. Zhao, X. Q. Xu, X. Y. Meng, B. Liu: ''The Heptahelical Domain of the Sweet Taste Receptor T1R2 Is a New Allosteric Binding Site for the Sweet Taste Modulator Amiloride That Modulates Sweet Taste in a Species-Dependent Manner.'' In: ''Journal of molecular neuroscience : MN.'' [elektronische Veröffentlichung vor dem Druck] August 2018, {{DOI|10.1007/s12031-018-1156-5}}, PMID 30120716.</ref>


== Einzelnachweise ==
== Einzelnachweise ==

Version vom 26. August 2018, 23:04 Uhr

Taste receptor type 1 member 2
Andere Namen

G-protein coupled receptor 71, Sweet taste receptor T1R2, TS1R2, TAS1R2, G Protein-Coupled Receptor 71, GPR71

Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur 820 Aminosäuren
Präkursor 839 Aminosäuren, 95.183 Da
Bezeichner
Externe IDs
Vorkommen
Homologie-Familie Hovergen
Orthologe (Mensch)
Entrez 80834
Ensembl ENSG00000179002
UniProt Q8TE23
Refseq (mRNA) NM_152232.2
Refseq (Protein) NP_689418.2
PubMed-Suche 80834

Taste receptor type 1 member 2 (T1R2) ist ein Protein aus der Gruppe der G-Protein-gekoppelten Rezeptoren im Menschen und ein Teil des Rezeptors für süßen Geschmack.

Eigenschaften

T1R2 bindet Zucker, Zuckeraustauschstoffe und Süßstoffe. Er ist achtfach N-glykosyliert und bildet ein Heterodimer mit T1R3.[1] Nur das Heterodimer aus T1R2 und T1R3 ist der funktionsfähige Rezeptor.[2] T1R2 besitzt wie auch T1R3 eine große extrazelluläre Proteindomäne und sieben Transmembrandomänen.[3] T1R2 ist ohne die extrazelluläre Domäne in Abwesenheit eines Liganden aktiviert, was vermutlich an einer Regulation der Aktivierung durch die extrazelluläre Domäne liegt.[3] Ursprünglich wurde irrtümlicherweise angenommen, dass Glucose und Aspartam T1R2 und T1R3 nicht aktivieren und daher weitere Rezeptoren für den Süßgeschmack vorliegen müssen,[2] was jedoch später für den menschlichen Rezeptor widerlegt wurde, während bei Ratten keine Aktivierung durch Aspartam und nur eine geringe Aktivierung durch Glucose erfolgt.[4] Nach Aktivierung von T1R2 werden Gαo- und Gαi-Untereinheiten von G-Proteinen aktiviert,[3] vor allem die Gα-Untereinheit von Gustducin. Dadurch werden vermutlich Adenylylcyclasen gehemmt.[5] Die weitere Signaltransduktion erfolgt über die Phospholipase C PLCβ2 und den Ionenkanal TRPM5, wie auch beim Rezeptor für Bittergeschmack (Rezeptorfamilie T2R).[6] In den Geschmacksknospen mit T1R2 und T1R3 werden keine Rezeptoren für den Bittergeschmack exprimiert.[2] Ein Homodimer aus zwei humanen T1R2 erzeugt ebenfalls einen Süßgeschmack.[7]

Der Rezeptor aus T1R2 und T1R3 wird auch in anderen Geweben gebildet und ist dort vermutlich an der Regulation des Energiestoffwechsels beteiligt.[8] Amilorid hemmt den menschlichen Süßgeschmack durch Bindung an T1R2, während Lactisol den menschlichen Süßgeschmack durch Bindung an T1R3 hemmt.[9]

Einzelnachweise

  1. ↑ TAS1R2 - Taste receptor type 1 member 2 precursor - Homo sapiens (Human) - TAS1R2 gene & protein. In: uniprot.org. 17. Oktober 2006, abgerufen am 26. August 2018 (englisch).
  2. ↑ a b c G. Nelson, M. A. Hoon, J. Chandrashekar, Y. Zhang, N. J. Ryba, C. S. Zuker: Mammalian sweet taste receptors. In: Cell. Band 106, Nummer 3, August 2001, S. 381–390, PMID 11509186.
  3. ↑ a b c E. Sainz, M. M. Cavenagh, N. D. LopezJimenez, J. C. Gutierrez, J. F. Battey, J. K. Northup, S. L. Sullivan: The G-protein coupling properties of the human sweet and amino acid taste receptors. In: Developmental neurobiology. Band 67, Nummer 7, Juni 2007, S. 948–959, doi:10.1002/dneu.20403, PMID 17506496.
  4. ↑ X. Li, L. Staszewski, H. Xu, K. Durick, M. Zoller, E. Adler: Human receptors for sweet and umami taste. In: Proceedings of the National Academy of Sciences. Band 99, Nummer 7, April 2002, S. 4692–4696, doi:10.1073/pnas.072090199, PMID 11917125, PMC 123709 (freier Volltext).
  5. ↑ T. Abaffy, K. R. Trubey, N. Chaudhari: Adenylyl cyclase expression and modulation of cAMP in rat taste cells. In: American journal of physiology. Cell physiology. Band 284, Nummer 6, Juni 2003, S. C1420–C1428, doi:10.1152/ajpcell.00556.2002, PMID 12606315.
  6. ↑ Y. Zhang, M. A. Hoon, J. Chandrashekar, K. L. Mueller, B. Cook, D. Wu, C. S. Zuker, N. J. Ryba: Coding of sweet, bitter, and umami tastes: different receptor cells sharing similar signaling pathways. In: Cell. Band 112, Nummer 3, Februar 2003, S. 293–301, PMID 12581520.
  7. ↑ G. Q. Zhao, Y. Zhang, M. A. Hoon, J. Chandrashekar, I. Erlenbach, N. J. Ryba, C. S. Zuker: The receptors for mammalian sweet and umami taste. In: Cell. Band 115, Nummer 3, Oktober 2003, S. 255–266, PMID 14636554.
  8. ↑ A. Laffitte, F. Neiers, L. Briand: Functional roles of the sweet taste receptor in oral and extraoral tissues. In: Current opinion in clinical nutrition and metabolic care. Band 17, Nummer 4, Juli 2014, S. 379–385, doi:10.1097/MCO.0000000000000058, PMID 24763065, PMC 4059820 (freier Volltext).
  9. ↑ M. Zhao, X. Q. Xu, X. Y. Meng, B. Liu: The Heptahelical Domain of the Sweet Taste Receptor T1R2 Is a New Allosteric Binding Site for the Sweet Taste Modulator Amiloride That Modulates Sweet Taste in a Species-Dependent Manner. In: Journal of molecular neuroscience : MN. [elektronische Veröffentlichung vor dem Druck] August 2018, doi:10.1007/s12031-018-1156-5, PMID 30120716.
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