„Uroplakine“ – Versionsunterschied
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| ⚫ | '''Uroplakine''' (''[[altgriechisch]]'': οὖρον ''ouron'' ‚Harn‘, ‚Urin‘; ἡ πλαξ ''e plax'' ‚die Platte‘, ‚das Blatt‘, ‚das Brett‘) sind eine Gruppe von [[Protein]]en in der [[Zellmembran]] von [[Epithelzelle]]n des [[Urothel]]s in [[Harnblase]], [[Harnleiter]] und [[Nierenbecken]]. Die verschiedenen Uroplakine sind für die mechanische und chemische Widerstandsfähigkeit der ableitenden [[Harnweg]]e mitverantwortlich. So wird die ''Uroplanie'' ("das Austreten und [die] Verbreitung des Harns in andere Theile"<ref>Ludwig August Kraus: "Kritisch-etymologisches medicinisches Lexikon", 3. Auflage, Verlag der Deuerlich- und Dieterichschen Buchhandlung, Göttingen 1844, S. 1078.</ref> des Körpers) verhindert. |
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Uroplakin (''[[altgriechisch]]'': οὖρον ''ouron'' ‚Harn‘, ‚Urin‘; ἡ πλαξ ''e plax'' ‚die Platte‘, ‚das Blatt‘, ‚das Brett‘) ist ein [[Protein]] in der [[Zellmembran]] von Deckzellen des [[Urothel]]s in [[Harnblase]], [[Harnleiter]] und [[Nierenbecken]]. Es gibt vier verschiedene Uroplakine. Eines wird vom Uroplakin-Ib-Gen (''abgekürzt'': UP-Ib-Gen; ''[[Englische Sprache|englisch]]'' UPK1B gene) kodiert. Dieses [[Gen]] befindet sich auf [[Chromosom 19 (Mensch)|Chromosom 19]], hat eine Größe von 31 [[Kilodalton|kDa]] und besteht aus acht [[Exon]]s. Das Exon 1 kodiert nicht (wird also nicht in [[RNA]] übersetzt).<ref> J. Olsburgh, R. Weeks, P. Selby, J. Southgate: ''Human uroplakin lb gene structure and promoter analysis''. In: ''[[Biochimica et Biophysica Acta]]'', 2002; Band 1576(1-2): S. 163-170.</ref> |
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== Vorkommen == |
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Uroplakine kommen vor allem in der Außenmembran der ''Schirmzellen'' des Urothels vor. Dort werden sie auch am stärksten [[exprimieren|exprimiert]]. Daneben wurden Uroplakine auch im [[Magen]], in den [[Nieren]], in der [[Prostata]], im [[Nebenhoden]], im [[Hoden]] ([[Spermium|Spermien]]) und in den [[Eierstock|Eierstöcken]] ([[Eizelle|Oozyten ]]) nachgewiesen.<ref>Y. Liao |
Es gibt vier verschiedene Uroplakine. Eines wird vom Uroplakin-Ib-Gen (''abgekürzt'': UP-Ib-Gen; ''[[Englische Sprache|englisch]]'' UPK1B gene) kodiert. Dieses [[Gen]] befindet sich auf [[Chromosom 19 (Mensch)|Chromosom 19]], hat eine Größe von 31 [[Kilodalton|kDa]] und besteht aus acht [[Exon]]s. Das Exon 1 kodiert nicht (wird also nicht in [[RNA]] übersetzt).<ref>J. Olsburgh, R. Weeks, P. Selby, J. Southgate: ''Human uroplakin lb gene structure and promoter analysis.'' In: ''[[Biochimica et Biophysica Acta]].'' Band 1576, Nummer 1–2, Juni 2002, S. 163–170, PMID 12031497.</ref> Uroplakine kommen vor allem in der Außenmembran der ''Schirmzellen'' des Urothels vor. Dort werden sie auch am stärksten [[exprimieren|exprimiert]]. Daneben wurden Uroplakine auch im [[Magen]], in den [[Nieren]], in der [[Prostata]], im [[Nebenhoden]], im [[Hoden]] ([[Spermium|Spermien]]) und in den [[Eierstock|Eierstöcken]] ([[Eizelle|Oozyten ]]) nachgewiesen.<ref>Y. Liao, H. C. Chang, F. X. Liang, P. J. Chung, Y. Wei, T. P. Nguyen, G. Zhou, S. Talebian, L. C. Krey, F. M. Deng, T. W. Wong, J. U. Chicote, J. A. Grifo, D. L. Keefe, E. Shapiro, H. Lepor, X. R. Wu, R. DeSalle, A. Garcia-España, S. Y. Kim, T. T. Sun: ''Uroplakins play conserved roles in egg fertilization and acquired additional urothelial functions during mammalian divergence.'' In: ''Molecular biology of the cell.'' [elektronische Veröffentlichung vor dem Druck] Oktober 2018, {{DOI|10.1091/mbc.E18-08-0496}}, PMID 30303751.</ref> In 50 % der bösartigen Tumoren des [[Übergangsepithel]]s (= [[Urothelkarzinom]], ''englisch'' transitional cell carcinoma, [[Transitionalzellkarzinom|TCC]]) ist das UP-Ib-Gen [[Überexpression|überexprimiert]], d. h. aktiver als in nicht bösartigen Zellen. |
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== Barrierefunktion == |
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Die permanent urinführenden Organe des Menschen, [[Nierenbecken]], [[Harnleiter]] und [[Harnblase]], sind mit einem robusten [[Urothel]] ausgekleidet. Diese Zellschicht bildet eine Barriere und verhindert, dass toxische Substanzen des Urins das Gewebe darunter schädigen können. Zur Erzielung dieser Barriere hat das Urothel zwischen den Deckzellen [[Tight Junction]]s und an der Oberfläche [[Polysaccharide|Glycane]], spezielle [[Lipide]] und die Uroplakine.<ref> |
Die permanent urinführenden Organe des Menschen, [[Nierenbecken]], [[Harnleiter]] und [[Harnblase]], sind mit einem robusten [[Urothel]] ausgekleidet. Diese Zellschicht bildet eine Barriere und verhindert, dass toxische Substanzen des Urins das Gewebe darunter schädigen können. Zur Erzielung dieser Barriere hat das Urothel zwischen den Deckzellen [[Tight Junction]]s und an der Oberfläche [[Polysaccharide|Glycane]], spezielle [[Lipide]] und die Uroplakine.<ref>Q. Wan, G. Xiong, G. Liu, T. D. Shupe, G. Wei, D. Zhang, D. Liang, X. Lu, A. Atala, Y. Zhang: ''Urothelium with barrier function differentiated from human urine-derived stem cells for potential use in urinary tract reconstruction.'' In: ''Stem cell research & therapy.'' Band 9, Nummer 1, November 2018, S. 304, {{DOI|10.1186/s13287-018-1035-6}}, PMID 30409188, {{PMC|6225683}}.</ref> Die Uroplakine I, II und III bilden zusammen die AUM (engl. ''asymetric unit membrane''), eine hoch spezialisierte [[Biomembran]], die charakterisch für die Oberfläche des Epithels der [[Harnblase|Blase]] ist.<ref>X. R. Wu, T.-T. Sun: ''Molecular cloning of a 47 kDa tissue-specific and differentiation-dependent urothelial cell surface glycoprotein.'' In: ''[[Journal of Cell Science]]'', 1993; Band 106 (Teil 1): S. 31-43.</ref> Diese Biomembran enthält semi-kristalline, hexagonale Proteinpartikel von 12 [[Nanometer|nm]] Größe.<ref name="Yu 1990">J. Yu, M. Manabe, X. R. Wu, C. Xu, B. Surya, T. T. Sun: ''Uroplakin I: a 27-kD protein associated with the asymmetric unit membrane of mammalian urothelium.'' In: ''The Journal of cell biology.'' Band 111, Nummer 3, September 1990, S. 1207–1216, PMID 1697295, {{PMC|2116275}}.</ref> |
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== Uroplakin-Arten == |
== Uroplakin-Arten == |
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1990 berichtete die Arbeitsgruppe von Sun und Mitarbeiter,<ref name="Yu 1990" /> dass die äußere Membran der Deckzellen im Urothel des Rindes vier verschiedene Proteine enthält: Uroplakin Ia (UP-Ia), Uroplakin Ib (UP-Ib), Uroplakin II (UP-II) und Uroplakin III (UP-III). Alle diese Proteine konnten später [[klonen|geklont]] und [[DNA-Sequenzierung|sequenziert]] werden. Analoge Proteine wurden auch beim Menschen gefunden. Uroplakin Ia und Uroplakin Ib gehören zur Transmembran-4-Superfamilie. Uroplakin III ist ein [[Glykoproteine|Glykoprotein]], enthält also zusätzlich zum Protein auch |
Im Jahr 1990 berichtete die Arbeitsgruppe von Sun und Mitarbeiter,<ref name="Yu 1990" /> dass die äußere Membran der Deckzellen im Urothel des Rindes vier verschiedene Proteine enthält: Uroplakin Ia (UP-Ia), Uroplakin Ib (UP-Ib), Uroplakin II (UP-II) und Uroplakin III (UP-III). Alle diese Proteine konnten später [[klonen|geklont]] und [[DNA-Sequenzierung|sequenziert]] werden. Analoge Proteine wurden auch beim Menschen gefunden. Uroplakin Ia und Uroplakin Ib gehören zur Transmembran-4-Superfamilie. Uroplakin III ist ein [[Glykoproteine|Glykoprotein]], enthält also zusätzlich zum Protein auch [[Kohlenhydrate]].<ref name="Yu 1990" /> Wu und Sun haben die Struktur von Uroplakin III weiter aufgeklärt. Das Glykoprotein hat eine Größe von 47 [[Atomare Masseneinheit|kDa]]. Nach Abtrennung des Kohlenhydratanteils durch [[Glycosidase]]n verbleibt ein Protein der Größe 28,9 kDa. Die extrazelluläre Komponente von Uroplakin III, also der Anteil, der außerhalb der eigentlichen Zellmembran liegt, hat eine Größe von 40 kDa, davon entfallen auf das Protein 20 kDa und den Kohlenhydratanteil 20 kDa. Die intrazelluläre Domäre ist nur 5 kDa groß.<ref>X. R. Wu, T.-T. Sun: ''Molecular cloning of a 47 kDa tissue-specific and differentiation-dependent urothelial cell surface glycoprotein.'' In: Journal of Cell Science 1993; Band 106 (Teil 1): S. 31-43</ref> |
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Wu und Sun haben die Struktur von Uroplakin III weiter aufgeklärt. Das Glykoprotein hat eine Größe von 47 kDa. Nach Abtrennung des Zuckeranteils verbleibt ein Protein der Größe 28,9 kDa. Die extrazelluläre Komponente von Uroplakin III, also der Anteil, der außerhalb der eigentlichen Zellmembran liegt, hat eine Größe von 40 kDa, davon entfallen auf das Protein 20 kDa und den Zuckeranteil 20 kDa. Die intrazelluläre Domäre ist nur 5 kDa groß.<ref>X. R. Wu, T.-T. Sun: ''Molecular cloning of a 47 kDa tissue-specific and differentiation-dependent urothelial cell surface glycoprotein.'' In: Journal of Cell Science 1993; Band 106 (Teil 1): S. 31-43</ref> |
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== [[Molekularbiologie]] der Urothelkarzinome == |
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In 50 % der bösartigen Tumoren des [[Übergangsepithel]]s (= [[Urothelkarzinom]], ''englisch'' transitional cell carcinoma, [[Transitionalzellkarzinom|TCC]]) ist das UP-Ib-Gen [[Überexpression|überexprimiert]], d. h. aktiver als in nicht bösartigen Zellen. |
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== Immunhistochemie der Urothelkarzinome == |
== Immunhistochemie der Urothelkarzinome == |
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[[Antikörper]] gegen Uroplakin II in Kombination mit GATA-3 und p40 haben sich in der [[Immunhistochemie|immunhistochemischen]] Diagnostik bewährt. In 71 von 90 Fällen (80 %) von muskelinvasiven Urothelkarzinomen war die Immunreaktion gegen Uroplakin II positiv. Ferner fand sich eine signifikante positive Korrelation mit GATA-3. Von 35 Patienten konnten sowohl ein Primärtumor als auch Lymphknotenmetastasen histologisch untersucht werden. In 90 % der Tumoren, die primär Uroplakin-positiv waren, reagierten auch die Lymphknotenmetastasen positiv.<ref>M. Z. Leivo, P. J. Elson, D. E. Tacha, B. Delahunt, D. E. Hansel: ''A combination of p40, GATA-3 and uroplakin II shows utility in the diagnosis and prognosis of muscle-invasive urothelial carcinoma'' |
[[Antikörper]] gegen Uroplakin II in Kombination mit [[GATA-3]] und [[p40]] haben sich in der [[Immunhistochemie|immunhistochemischen]] Diagnostik bewährt. In 71 von 90 Fällen (etwa 80 %) von muskelinvasiven Urothelkarzinomen war die Immunreaktion gegen Uroplakin II positiv. Ferner fand sich eine signifikante positive Korrelation mit GATA-3. Von 35 Patienten konnten sowohl ein Primärtumor als auch Lymphknotenmetastasen histologisch untersucht werden. In 90 % der Tumoren, die primär Uroplakin-positiv waren, reagierten auch die Lymphknotenmetastasen positiv.<ref>M. Z. Leivo, P. J. Elson, D. E. Tacha, B. Delahunt, D. E. Hansel: ''A combination of p40, GATA-3 and uroplakin II shows utility in the diagnosis and prognosis of muscle-invasive urothelial carcinoma.'' In: ''Pathology.'' Band 48, Nummer 6, Oktober 2016, S. 543–549, {{DOI|10.1016/j.pathol.2016.05.008}}, PMID 27594510.</ref> Damit hat Uroplakin eine Bedeutung für die Ermittlung des [[Primärtumor]]s bei Metastasen von einem unbekannten Primärtumor ([[CUP-Syndrom|CUP]]). |
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Lobban und Mitarbeiter untersuchten Gewebe von neun nicht-invasiven und von acht invasiven menschlichen Urothelkarzinomen. Uroplakin-Ia und Uroplakin-II wurden durch eine [[In-situ-Hybridisierung]] in den gut differenzierten Übergangszellen papillärer Karzinome gefunden. Uroplakin-IB war in 7 von 9 nicht-invasiven und in 4 von 8 invasiven Tumoren positiv. In Lymphknotenmetastasen war Uroplakin-IB genau so exprimiert wie im Primärtumor.<ref>E. D. Lobban, B. A. Smith, G. D. Hall, P. Harnden, P. Roberts, P. J. Selby, L. K. Trejdosiewicz, J. Southgate: ''Uroplakin Gene Expression by Normal and Neoplastic Human Urothelium.'' In: [[American Journal of Pathology]], 1998; Band 153 (Heft 6): S. 1957–1967. [[doi:10.1016/S0002-9440(10)65709-4]].</ref> |
Lobban und Mitarbeiter untersuchten Gewebe von neun nicht-invasiven und von acht invasiven menschlichen Urothelkarzinomen. Uroplakin-Ia und Uroplakin-II wurden durch eine [[In-situ-Hybridisierung]] in den gut [[Differenzierung (Biologie)|differenzierten]] Übergangszellen papillärer Karzinome gefunden. Uroplakin-IB war in 7 von 9 nicht-invasiven und in 4 von 8 invasiven Tumoren positiv. In Lymphknotenmetastasen war Uroplakin-IB genau so exprimiert wie im Primärtumor.<ref>E. D. Lobban, B. A. Smith, G. D. Hall, P. Harnden, P. Roberts, P. J. Selby, L. K. Trejdosiewicz, J. Southgate: ''Uroplakin Gene Expression by Normal and Neoplastic Human Urothelium.'' In: [[American Journal of Pathology]], 1998; Band 153 (Heft 6): S. 1957–1967. [[doi:10.1016/S0002-9440(10)65709-4]].</ref> |
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Wang und Mitarbeiter führten immunhistochemische Untersuchungen an kleinzelligen Tumoren (engl. small cell carcinoma, SmCC) der |
Wang und Mitarbeiter führten immunhistochemische Untersuchungen an kleinzelligen Tumoren (engl. small cell carcinoma, SmCC) der Blase durch. Nur in einem von 22 Bestimmungen war die Reaktion auf Uroplakin-II positiv.<ref>G. Wang, L. Xiao, M. Zhang, A. M. Kamat, A. Siefker-Radtke, C. P. Dinney, B. Czerniak, C. C. Guo: ''Small cell carcinoma of the urinary bladder: a clinicopathological and immunohistochemical analysis of 81 cases.'' In: [[Human Pathology]], 2018; Band 79: S. 57-65. [[doi:10.1016/j.humpath.2018.05.005]].</ref> |
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Mehrere Firmen liefern Antikörper gegen Uroplakine, unter anderem gegen UPK1A-, UPK1B-, UPK2-, UPK3A- und UPK3B des [[Kaninchen]] für verschiedene Zwecke. |
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== Antikörper == |
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Mehrere Firmen liefern Antikörper gegen Uroplakine. Die Firma [https://www.antikoerper-online.de/abstract/Uroplakin+2+(UPK2)+Antibody/ Antikörper online] vertreibt UPK1A-, UPK1B-, UPK2-, UPK3A- und UPK3B-Antikörper vom [[Kaninchen]] für verschiedene Zwecke. Anbieter von Uroplakin-Antikörpern sind ferner [https://www.usbio.net/ USBiological Life Sciences] und [https://www.abbexa.com/ Abbexa]. |
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== Einzelnachweise == |
== Einzelnachweise == |
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Version vom 21. November 2018, 10:31 Uhr
Uroplakine (altgriechisch: οὖρον ouron ‚Harn‘, ‚Urin‘; ἡ πλαξ e plax ‚die Platte‘, ‚das Blatt‘, ‚das Brett‘) sind eine Gruppe von Proteinen in der Zellmembran von Epithelzellen des Urothels in Harnblase, Harnleiter und Nierenbecken. Die verschiedenen Uroplakine sind für die mechanische und chemische Widerstandsfähigkeit der ableitenden Harnwege mitverantwortlich. So wird die Uroplanie ("das Austreten und [die] Verbreitung des Harns in andere Theile"[1] des Körpers) verhindert.
Vorkommen
Es gibt vier verschiedene Uroplakine. Eines wird vom Uroplakin-Ib-Gen (abgekürzt: UP-Ib-Gen; englisch UPK1B gene) kodiert. Dieses Gen befindet sich auf Chromosom 19, hat eine Größe von 31 kDa und besteht aus acht Exons. Das Exon 1 kodiert nicht (wird also nicht in RNA übersetzt).[2] Uroplakine kommen vor allem in der Außenmembran der Schirmzellen des Urothels vor. Dort werden sie auch am stärksten exprimiert. Daneben wurden Uroplakine auch im Magen, in den Nieren, in der Prostata, im Nebenhoden, im Hoden (Spermien) und in den Eierstöcken (Oozyten ) nachgewiesen.[3] In 50 % der bösartigen Tumoren des Übergangsepithels (= Urothelkarzinom, englisch transitional cell carcinoma, TCC) ist das UP-Ib-Gen überexprimiert, d. h. aktiver als in nicht bösartigen Zellen.
Barrierefunktion
Die permanent urinführenden Organe des Menschen, Nierenbecken, Harnleiter und Harnblase, sind mit einem robusten Urothel ausgekleidet. Diese Zellschicht bildet eine Barriere und verhindert, dass toxische Substanzen des Urins das Gewebe darunter schädigen können. Zur Erzielung dieser Barriere hat das Urothel zwischen den Deckzellen Tight Junctions und an der Oberfläche Glycane, spezielle Lipide und die Uroplakine.[4] Die Uroplakine I, II und III bilden zusammen die AUM (engl. asymetric unit membrane), eine hoch spezialisierte Biomembran, die charakterisch für die Oberfläche des Epithels der Blase ist.[5] Diese Biomembran enthält semi-kristalline, hexagonale Proteinpartikel von 12 nm Größe.[6]
Uroplakin-Arten
Im Jahr 1990 berichtete die Arbeitsgruppe von Sun und Mitarbeiter,[6] dass die äußere Membran der Deckzellen im Urothel des Rindes vier verschiedene Proteine enthält: Uroplakin Ia (UP-Ia), Uroplakin Ib (UP-Ib), Uroplakin II (UP-II) und Uroplakin III (UP-III). Alle diese Proteine konnten später geklont und sequenziert werden. Analoge Proteine wurden auch beim Menschen gefunden. Uroplakin Ia und Uroplakin Ib gehören zur Transmembran-4-Superfamilie. Uroplakin III ist ein Glykoprotein, enthält also zusätzlich zum Protein auch Kohlenhydrate.[6] Wu und Sun haben die Struktur von Uroplakin III weiter aufgeklärt. Das Glykoprotein hat eine Größe von 47 kDa. Nach Abtrennung des Kohlenhydratanteils durch Glycosidasen verbleibt ein Protein der Größe 28,9 kDa. Die extrazelluläre Komponente von Uroplakin III, also der Anteil, der außerhalb der eigentlichen Zellmembran liegt, hat eine Größe von 40 kDa, davon entfallen auf das Protein 20 kDa und den Kohlenhydratanteil 20 kDa. Die intrazelluläre Domäre ist nur 5 kDa groß.[7]
Immunhistochemie der Urothelkarzinome
Antikörper gegen Uroplakin II in Kombination mit GATA-3 und p40 haben sich in der immunhistochemischen Diagnostik bewährt. In 71 von 90 Fällen (etwa 80 %) von muskelinvasiven Urothelkarzinomen war die Immunreaktion gegen Uroplakin II positiv. Ferner fand sich eine signifikante positive Korrelation mit GATA-3. Von 35 Patienten konnten sowohl ein Primärtumor als auch Lymphknotenmetastasen histologisch untersucht werden. In 90 % der Tumoren, die primär Uroplakin-positiv waren, reagierten auch die Lymphknotenmetastasen positiv.[8] Damit hat Uroplakin eine Bedeutung für die Ermittlung des Primärtumors bei Metastasen von einem unbekannten Primärtumor (CUP).
Lobban und Mitarbeiter untersuchten Gewebe von neun nicht-invasiven und von acht invasiven menschlichen Urothelkarzinomen. Uroplakin-Ia und Uroplakin-II wurden durch eine In-situ-Hybridisierung in den gut differenzierten Übergangszellen papillärer Karzinome gefunden. Uroplakin-IB war in 7 von 9 nicht-invasiven und in 4 von 8 invasiven Tumoren positiv. In Lymphknotenmetastasen war Uroplakin-IB genau so exprimiert wie im Primärtumor.[9]
Wang und Mitarbeiter führten immunhistochemische Untersuchungen an kleinzelligen Tumoren (engl. small cell carcinoma, SmCC) der Blase durch. Nur in einem von 22 Bestimmungen war die Reaktion auf Uroplakin-II positiv.[10]
Mehrere Firmen liefern Antikörper gegen Uroplakine, unter anderem gegen UPK1A-, UPK1B-, UPK2-, UPK3A- und UPK3B des Kaninchen für verschiedene Zwecke.
Einzelnachweise
- ↑ Ludwig August Kraus: "Kritisch-etymologisches medicinisches Lexikon", 3. Auflage, Verlag der Deuerlich- und Dieterichschen Buchhandlung, Göttingen 1844, S. 1078.
- ↑ J. Olsburgh, R. Weeks, P. Selby, J. Southgate: Human uroplakin lb gene structure and promoter analysis. In: Biochimica et Biophysica Acta. Band 1576, Nummer 1–2, Juni 2002, S. 163–170, PMID 12031497.
- ↑ Y. Liao, H. C. Chang, F. X. Liang, P. J. Chung, Y. Wei, T. P. Nguyen, G. Zhou, S. Talebian, L. C. Krey, F. M. Deng, T. W. Wong, J. U. Chicote, J. A. Grifo, D. L. Keefe, E. Shapiro, H. Lepor, X. R. Wu, R. DeSalle, A. Garcia-España, S. Y. Kim, T. T. Sun: Uroplakins play conserved roles in egg fertilization and acquired additional urothelial functions during mammalian divergence. In: Molecular biology of the cell. [elektronische Veröffentlichung vor dem Druck] Oktober 2018, doi:10.1091/mbc.E18-08-0496, PMID 30303751.
- ↑ Q. Wan, G. Xiong, G. Liu, T. D. Shupe, G. Wei, D. Zhang, D. Liang, X. Lu, A. Atala, Y. Zhang: Urothelium with barrier function differentiated from human urine-derived stem cells for potential use in urinary tract reconstruction. In: Stem cell research & therapy. Band 9, Nummer 1, November 2018, S. 304, doi:10.1186/s13287-018-1035-6, PMID 30409188, PMC 6225683 (freier Volltext).
- ↑ X. R. Wu, T.-T. Sun: Molecular cloning of a 47 kDa tissue-specific and differentiation-dependent urothelial cell surface glycoprotein. In: Journal of Cell Science, 1993; Band 106 (Teil 1): S. 31-43.
- ↑ a b c J. Yu, M. Manabe, X. R. Wu, C. Xu, B. Surya, T. T. Sun: Uroplakin I: a 27-kD protein associated with the asymmetric unit membrane of mammalian urothelium. In: The Journal of cell biology. Band 111, Nummer 3, September 1990, S. 1207–1216, PMID 1697295, PMC 2116275 (freier Volltext).
- ↑ X. R. Wu, T.-T. Sun: Molecular cloning of a 47 kDa tissue-specific and differentiation-dependent urothelial cell surface glycoprotein. In: Journal of Cell Science 1993; Band 106 (Teil 1): S. 31-43
- ↑ M. Z. Leivo, P. J. Elson, D. E. Tacha, B. Delahunt, D. E. Hansel: A combination of p40, GATA-3 and uroplakin II shows utility in the diagnosis and prognosis of muscle-invasive urothelial carcinoma. In: Pathology. Band 48, Nummer 6, Oktober 2016, S. 543–549, doi:10.1016/j.pathol.2016.05.008, PMID 27594510.
- ↑ E. D. Lobban, B. A. Smith, G. D. Hall, P. Harnden, P. Roberts, P. J. Selby, L. K. Trejdosiewicz, J. Southgate: Uroplakin Gene Expression by Normal and Neoplastic Human Urothelium. In: American Journal of Pathology, 1998; Band 153 (Heft 6): S. 1957–1967. doi:10.1016/S0002-9440(10)65709-4.
- ↑ G. Wang, L. Xiao, M. Zhang, A. M. Kamat, A. Siefker-Radtke, C. P. Dinney, B. Czerniak, C. C. Guo: Small cell carcinoma of the urinary bladder: a clinicopathological and immunohistochemical analysis of 81 cases. In: Human Pathology, 2018; Band 79: S. 57-65. doi:10.1016/j.humpath.2018.05.005.