„MHETase“ – Versionsunterschied
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Das [[Enzym]] '''MHETase''' ist eine [[Hydrolase]], welche im Jahr 2016 entdeckt wurde und die Eigenschaft hat, vom Enzym [[PETase]] produzierte [[Mono(2-hydroxyethyl)terephthalsäure]] in [[Ethylenglycol]] und [[Terephthalsäure]] zu zerlegen.<ref name=":0">{{cite journal | last=Yoshida|first=S|last2=Hiraga|first2=K| last3=Takehana|first3=K|last4=Taniguchi|first4=I|last5=Yamaji |first5=H|last6=Maeda|first6=Y|last7=Toyohara|first7=K|last8=Miyamoto|first8=K|last9=Kimura|first9=Y|last10=Oda|first10=K|title = A bacterium that degrades and assimilates poly(ethylene terephthalate) | journal = Science | volume = 351 | issue = 6278 | pages = 1196–9 | date = March 2016 | pmid = 26965627 | doi = 10.1126/science.aad6359 | url = http://science.sciencemag.org/content/351/6278/1196.long}}</ref> Das Enzym entstand durch [[Biologische Evolution|natürliche Evolution]] und kommt im ebenfalls 2016 entdeckten [[Bakterium]] ''[[Ideonella sakaiensis]]'' vor.<ref>{{Internetquelle |autor=Michael |url=http://www.erkenntnishorizont.de/leben/erstes-kunststoffabbauendes-bakterium-entdeckt/ |titel=Erstes kunststoffabbauendes Bakterium entdeckt |hrsg=Spektrum.de |datum=2016-03-16 |zugriff=2016-04-08}}</ref> |
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* [http://bioweb.supagro.inra.fr/ESTHER/general?what=index ESTHER Datenbank] |
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== Einzelnachweise == |
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Version vom 26. April 2019, 22:13 Uhr
Das Enzym MHETase ist eine Hydrolase, welche im Jahr 2016 entdeckt wurde und die Eigenschaft hat, vom Enzym PETase produzierte Mono(2-hydroxyethyl)terephthalsäure in Ethylenglycol und Terephthalsäure zu zerlegen.[1] Das Enzym entstand durch natürliche Evolution und kommt im ebenfalls 2016 entdeckten Bakterium Ideonella sakaiensis vor.[2]
Chemische Reaktion
Das erste Enzym beim PET-Abbau, die PETase, spaltet den Kunststoff in das Zwischenprodukt MHET (Mono-(2-hydroxyethyl)terephthalsäure) und geringe Mengen BHET (Bis-(2-hydroxyethyl)terephthalsäure). MHETase hydrolysiert die Esterbindung von MHET unter Bildung von Terephthalsäure und Ethylenglycol.
Neben dem natürlichen Substrat MHET wird das chromogene Substrat MpNPT, Mono-p-nitrophenyl-terephthalat, gut umgesetzt, was zur Bestimmung der enzymatischen Aktivität genutzt werden kann. Ferulasäureester und Gallussäureester, die Substrate der nächsten Verwandten aus der Tannasefamilie, werden nicht umgesetzt. p-Nitrophenylester aliphatischer Monocarbonsäuren wie das meistverwendete Esterasesubstrat p-Nitrophenylacetat werden ebenfalls nicht umgesetzt.
Struktur
Die Struktur wurde 2019 aufgeklärt [3] und zeigt die weit verbreitete Faltung einer α/β-Hydrolase. Nach Einteilung in der ESTHER Datenbank [4] gehört die MHETase im Block X zur Familie der Tannasen.
Externer Link
Einzelnachweise
- ↑ S Yoshida, K Hiraga, K Takehana, I Taniguchi, H Yamaji, Y Maeda, K Toyohara, K Miyamoto, Y Kimura, K Oda: A bacterium that degrades and assimilates poly(ethylene terephthalate). In: Science. 351. Jahrgang, Nr. 6278, März 2016, S. 1196–9, doi:10.1126/science.aad6359, PMID 26965627 (sciencemag.org).
- ↑ Michael: Erstes kunststoffabbauendes Bakterium entdeckt. Spektrum.de, 16. März 2016, abgerufen am 8. April 2016.
- ↑ Gottfried J. Palm, Lukas Reisky, Dominique Böttcher, Henrik Müller, Emil A.P. Michels, Carmen Walczak, Leona Berndt, Manfred Weiss, Uwe Bornscheuer, Gert Weber: Structure of the plastic-degrading Ideonella sakaiensis MHETase bound to a substrate. In: Nature Communications. 10. Jahrgang, Nr. 1, April 2019, ISSN 2041-1723, S. 1717-, doi:10.1038/s41467-019-09326-3 (englisch, nature.com).
- ↑ L Renault, V Nègre, T Hotelier, X Cousin, P Marchot, A Chatonnet: New friendly tools for users of ESTHER, the database of the alpha/beta-hydrolase fold superfamily of proteins. In: Chem. Biol. Interact. 157-158. Jahrgang, Dezember 2005, S. 339–43, doi:10.1016/j.cbi.2005.10.100, PMID 16297901.