„Cubilin“ – Versionsunterschied

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}}'''Cubilin''' ([[Gen]]-Name: ''CUBN'') ist ein [[Protein]] in der [[Zellmembran]] mehrerer Gewebe, die eine [[Absorption|absorptive]] Funktion haben, wie [[Darmepithel]], [[Nierenepithel]] oder der [[Dottersack]] des [[Embryo]]s. Cubilin bindet an der Außenseite der Membran an [[Transportprotein]]e, die [[Lipide]], [[Calcidiol]] oder [[Cobalamin]] transportieren, und hält diese Stoffe an der Zelle fest. Danach wird der Cubilin-Komplex über [[Vesikel]] ins Innere der Zelle verfrachtet. Cubilin kommt in allen [[Kiefermäuler]]n und somit auch im Menschen vor. [[Mutation]]en am ''CUBN''-Gen können Cubilinmangel, und dieser die seltene familiäre megaloblastäre [[Anämie]] Typ&nbsp;1 (MGA1) verursachen.<ref name='u'>{{UniProt|O60494}}</ref>
}}'''Cubilin''' ([[Gen]]-Name: ''CUBN'') ist ein [[Protein]] in der [[Zellmembran]] mehrerer Gewebe. Es st eines von zwei Hauptproteinen, die an der [[Endozytose]] beteiligt sind. Cubilin kommt in allen [[Kiefermäuler]]n und somit auch im Menschen vor. [[Mutation]]en am ''CUBN''-Gen können Cubilinmangel, und dieser [[Proteinurie]] und die seltene familiäre megaloblastäre [[Anämie]] Typ&nbsp;1 (MGA1) verursachen.<ref name='u'>{{UniProt|O60494}}</ref>


Cubilin kommt in Gewebetypen vor, die eine [[Absorption|absorptive]] Funktion haben, wie [[Darmepithel]], [[Nieren]]epithel, [[Galle]]nepithel oder im [[Dottersack]] des [[Embryo]]s. Cubilin bindet an der Außenseite der Membran an [[Transportprotein]]e, die [[Lipide]], [[Calcidiol]], [[Cobalamin]] und andere Stoffe transportieren, und hält diese Stoffe an der Zelle fest. Danach wird der Cubilin-Komplex als [[Vesikel]] ins Innere der Zelle verfrachtet.<ref name='u' /><ref><ref>{{cite journal |author=Christensen EI, Nielsen R |title=Role of megalin and cubilin in renal physiology and pathophysiology |journal=Rev. Physiol. Biochem. Pharmacol. |volume=158 |issue= |pages=1–22 |year=2007 |pmid=17729440 |doi= |url=}}</ref>
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== Funktion ==
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Cubilin bindet an den [[Intrinsic-Faktor]]:[[Cobalamin]]-Komplex im Darm, den [[Amnionless]]:[[Cobalamin]]-Komplex im Blut, an [[Freie Leichtketten]], [[Albumin]] und [[Hämoglobin]], den [[Vitamin-D-bindendes Protein|DBP]]:[[Calcidiol]]-Komplex, sowie [[Apolipoprotein]] A1 und [[Uteroglobin]] im Uterus. Cubilin bildet mit LRP1 und LRP2 ([[Megalin]]) einen Komplex. In jedem Fall wird [[Calcium]] für die Bindung benötigt. Die Bindung an Megalin führt zur [[Endozytose]] des Membranabschnitts, und damit zur Aufnahme aller daran gebundenen Stoffe in die Zelle. Der Cubulin:Megalin-Komplex ist möglicherweise auch notwendig, um [[Gallenstein]]e zu verhindern.<ref name='u' /><ref>{{cite journal |author=Tsaroucha AK, Chatzaki E, Lambropoulou M, ''et al'' |title=Megalin and cubilin in the human gallbladder epithelium |journal=Clin. Exp. Med. |volume=8 |issue=3 |pages=165–70 |year=2008 |month=September |pmid=18791690 |doi=10.1007/s10238-008-0174-y |url=}}</ref><ref>{{cite journal |author=Kozyraki R, Gofflot F |title=Multiligand endocytosis and congenital defects: roles of cubilin, megalin and amnionless |journal=Curr. Pharm. Des. |volume=13 |issue=29 |pages=3038–46 |year=2007 |pmid=17979745 |doi= |url=http://www.bentham-direct.org/pages/content.php?CPD/2007/00000013/00000029/0007B.SGM}}</ref>

== Regulation ==
Die Aktivität und Expression von Cubilin und Megalin wird von [[Tretinoin]] angeregt und ist daher in teilenden und Krebszellen erhöht. Die Expression von Cubilin in den Nieren ist im Alter erhöht, wahrscheinlich um die steigende Anzahl der Defekte an dem großen Protein auszugleichen.<ref>{{cite journal |author=Chlon TM, Taffany DA, Welsh J, Rowling MJ |title=Retinoids modulate expression of the endocytic partners megalin, cubilin, and disabled-2 and uptake of vitamin D-binding protein in human mammary cells |journal=J. Nutr. |volume=138 |issue=7 |pages=1323–8 |year=2008 |month=July |pmid=18567755 |pmc=2443692 |doi= |url=http://jn.nutrition.org/cgi/pmidlookup?view=long&pmid=18567755}}</ref><ref>{{cite journal |author=Odera K, Goto S, Takahashi R |title=Age-related change of endocytic receptors megalin and cubilin in the kidney in rats |journal=Biogerontology |volume=8 |issue=5 |pages=505–15 |year=2007 |month=October |pmid=17453355 |doi=10.1007/s10522-007-9093-7 |url=}}</ref>


== Einzelnachweise ==
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[[Kategorie:Transportprotein]]
[[Kategorie:Transportprotein]]
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[[en:CUBN]]

Version vom 2. Februar 2009, 18:42 Uhr

Cubilin
Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur 3588 Aminosäuren
Kofaktor Ca2+
Bezeichner
Gen-Name CUBN
Externe IDs
Vorkommen
Homologie-Familie Cubilin
Übergeordnetes Taxon Kiefermäuler

Cubilin (Gen-Name: CUBN) ist ein Protein in der Zellmembran mehrerer Gewebe. Es st eines von zwei Hauptproteinen, die an der Endozytose beteiligt sind. Cubilin kommt in allen Kiefermäulern und somit auch im Menschen vor. Mutationen am CUBN-Gen können Cubilinmangel, und dieser Proteinurie und die seltene familiäre megaloblastäre Anämie Typ 1 (MGA1) verursachen.[1]

Cubilin kommt in Gewebetypen vor, die eine absorptive Funktion haben, wie Darmepithel, Nierenepithel, Gallenepithel oder im Dottersack des Embryos. Cubilin bindet an der Außenseite der Membran an Transportproteine, die Lipide, Calcidiol, Cobalamin und andere Stoffe transportieren, und hält diese Stoffe an der Zelle fest. Danach wird der Cubilin-Komplex als Vesikel ins Innere der Zelle verfrachtet.[1]Referenzfehler: Es fehlt ein schließendes </ref>.

Funktion

Cubilin bindet an den Intrinsic-Faktor:Cobalamin-Komplex im Darm, den Amnionless:Cobalamin-Komplex im Blut, an Freie Leichtketten, Albumin und Hämoglobin, den DBP:Calcidiol-Komplex, sowie Apolipoprotein A1 und Uteroglobin im Uterus. Cubilin bildet mit LRP1 und LRP2 (Megalin) einen Komplex. In jedem Fall wird Calcium für die Bindung benötigt. Die Bindung an Megalin führt zur Endozytose des Membranabschnitts, und damit zur Aufnahme aller daran gebundenen Stoffe in die Zelle. Der Cubulin:Megalin-Komplex ist möglicherweise auch notwendig, um Gallensteine zu verhindern.[1][2][3]

Regulation

Die Aktivität und Expression von Cubilin und Megalin wird von Tretinoin angeregt und ist daher in teilenden und Krebszellen erhöht. Die Expression von Cubilin in den Nieren ist im Alter erhöht, wahrscheinlich um die steigende Anzahl der Defekte an dem großen Protein auszugleichen.[4][5]

Einzelnachweise

  1. ↑ a b c UniProt O60494
  2. ↑ Tsaroucha AK, Chatzaki E, Lambropoulou M, et al: Megalin and cubilin in the human gallbladder epithelium. In: Clin. Exp. Med. 8. Jahrgang, Nr. 3, September 2008, S. 165–70, doi:10.1007/s10238-008-0174-y, PMID 18791690.
  3. ↑ Kozyraki R, Gofflot F: Multiligand endocytosis and congenital defects: roles of cubilin, megalin and amnionless. In: Curr. Pharm. Des. 13. Jahrgang, Nr. 29, 2007, S. 3038–46, PMID 17979745 (bentham-direct.org).
  4. ↑ Chlon TM, Taffany DA, Welsh J, Rowling MJ: Retinoids modulate expression of the endocytic partners megalin, cubilin, and disabled-2 and uptake of vitamin D-binding protein in human mammary cells. In: J. Nutr. 138. Jahrgang, Nr. 7, Juli 2008, S. 1323–8, PMID 18567755, PMC 2443692 (freier Volltext) – (nutrition.org).
  5. ↑ Odera K, Goto S, Takahashi R: Age-related change of endocytic receptors megalin and cubilin in the kidney in rats. In: Biogerontology. 8. Jahrgang, Nr. 5, Oktober 2007, S. 505–15, doi:10.1007/s10522-007-9093-7, PMID 17453355.

Weblinks

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