β-Catenin

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CTNNB1
Andere Namen

Catenin (Cadherin-Associated Protein), Beta 1, 88kDa; CTNNB; MRD19; Catenin (Cadherin-Associated Protein), Beta 1 (88kD); Catenin Beta-1; Beta-Catenin; Armadillo

Vorhandene Strukturdaten: 1G3J, 1JDH, 1JPW, 1LUJ, 1P22, 1QZ7

Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur 781 Aminosäuren, 85497 Da
Bezeichner
Externe IDs
Vorkommen
Homologie-Familie Hovergen
Orthologe
Mensch Hausmaus
Entrez 1499 12387
UniProt P35222 Q02248
PubMed-Suche 1499 12387

β-Catenin ist ein an Zellkontakten beteiligtes Strukturprotein und beeinflusst die Transkription.[1] Es spielt eine Rolle bei Adhärenskontakten zwischen Zellen, indem es eine Verbindung zwischen α-Catenin und dem Cadherin-Komplex eingeht, was letztendlich zur Verbindung der Aktinfilamente mit den Cadherinen führt.[2] Tatsächlich scheint diese Verbindung zum α-Catenin jedoch keineswegs starr, sondern sehr dynamisch zu sein, wie man 2005 herausgefunden hat.[3]

β-Catenin ist homolog zu Plakoglobin.

Literatur[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]

Einzelnachweise[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]

  1. G.S. Sineva, V.A. Pospelov: β-Catenin in pluripotency: adhering to self-renewal or Wnting to differentiate? In: International Review of Cell and Molecular Biology. Band 312, 2014, S. 53–78, doi:10.1016/B978-0-12-800178-3.00002-6, PMID 25262238.
  2. Geoffrey M. Cooper: Figure 11.14 – Attachment of actin filaments to adherens junctions. In: The Cell: A Molekular Approach. 2. Auflage. Sinauer Associates, 2000, ISBN 0-87893-219-4.
  3. Soichiro Yamada, Sabine Pokutta, Frauke Drees, William I. Weis und W. James Nelson: Deconstructing the Cadherin-Catenin-Actin Complex. In: Cell. 123. Jahrgang, Nr. 5, Dezember 2005, S. 889–901, doi:10.1016/j.cell.2005.09.020, PMID 16325582, PMC 3368712 (freier Volltext).