Affinitätselektrophorese

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Die Affinitätselektrophorese umfasst in der Biochemie alle elektrophoretischen Verfahren, bei denen ein verändertes Laufverhalten von Molekülen (z. B. von Proteinkomplexen oder DNA-Protein-Komplexen) durch die Affinität zweier oder mehrerer Moleküle zueinander erzeugt wird.[1] Aufgrund der veränderten Laufgeschwindigkeiten werden affinitätselektrophoretische Verfahren auch als electrophoretic shift assays bezeichnet.

Verfahren[Bearbeiten]

Je nach beobachtetem Parameter einer Elektrophorese werden die Anwendungen als mobility shift electrophoresis (bei verfolgter Laufweite), charge shift electrophoresis (bei verfolgtem isoelektrischem Punkt) oder affinity capillary electrophoresis (bei einer Kapillarelektrophorese) bezeichnet.

Affinitätselektrophoretische Verfahren zum Nachweis von Protein-Protein-Interaktionen sind z. B. die QPNC-PAGE, die Clear-Native-PAGE, die Blue-Native-PAGE oder die SDS-PAGE nach einer Quervernetzung.

Die Interaktion von DNA mit Proteinen kann durch einen Electrophoretic Mobility Shift Assay oder eine Kapillarelektrophorese nachgewiesen werden.

Eine Bindung von Kohlenhydraten an Proteine (z. B. von Polysacchariden an Lektine) kann durch eine Lektin-Affinitätselektrophorese untersucht werden.[2]

Literatur[Bearbeiten]

Einzelnachweise[Bearbeiten]

  1.  N. H. Heegaard, R. T. Kennedy: Identification, quantitation, and characterization of biomolecules by capillary electrophoretic analysis of binding interactions. In: Electrophoresis. 20, Nr. 15-16, 1999, S. 3122–3133, doi:10.1002/(SICI)1522-2683(19991001)20:15/16<3122::AID-ELPS3122>3.0.CO;2-M, PMID 10596820.
  2.  Kazuaki Kakehi, Mitsuhiro Kinoshita: Capillary lectin-affinity electrophoresis for glycan analysis. In: Methods in molecular biology. 534, 2009, S. 93–105, doi:10.1007/978-1-59745-022-5_7, PMID 19277533.