Histon H1

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H1 histone family, member 0
H1 histone family, member 0
Schemazeichnung Nukleosom mit Histon H1 (stabförmig)
Vorhandene Strukturdaten: 1hst, 1ghc, 2fe2, 2rhi
Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur 193 Aminosäuren; 20,7 kDa
Bezeichner
Gen-Namen H1.0 ; H1F0; H1FV; H10
Externe IDs
Vorkommen
Übergeordnetes Taxon Eukaryoten
Orthologe
Mensch Maus
Entrez 3005 14958
Ensembl ENSG00000189060 ENSMUSG00000048769
UniProt P07305 P10922
Refseq (mRNA) NM_005318 NM_008197
Refseq (Protein) NP_005309 NP_032223
Genlocus Chr 22: 36.53 – 36.53 Mb Chr 15: 78.86 – 78.86 Mb
PubMed-Suche 3005 14958

Histon H1 ist ein Protein, das im Zellkern vorkommt. Es ist eines der fünf Haupt-Histon-Proteine des Chromatins in eukaryotischen Zellen. Neben seiner Funktion als Gerüst für den DNA-Doppelstrang spielt es eine Rolle bei der Transkription. Es gibt mindestens sechs verschiedene Varianten von H1, die mit H1.1 bis H1.5 und H10 bezeichnet werden. Außer in einfachen Organismen wie der Bäckerhefe kommen alle Varianten in Tieren und Pflanzen vor.

Biosynthese[Bearbeiten]

Beim Menschen liegt das Gen für die Variante H1(0) auf Chromosom 22, alle anderen Varianten sind in einer Gruppe auf Chromosom 6 zu finden. Vom Translationsprodukt wird jeweils das Start-Methionin abgespalten. Die Länge und die Molekülmasse des resultierenden Proteins können aus der Tabelle abgelesen werden.

Variante Protein Länge (aa) Protein Masse (kDa) UniProt-Eintrag
H1(0) 193 20,7 P07305
H1.1 214 21,7 Q02539
H1.2 212 21,2 P16403
H1.3 220 22,2 P16402
H1.4 218 21,7 P10412
H1.5 225 22,4 P16401
H1.T 206 21,9 P22492

Biologische Funktion[Bearbeiten]

Histon H1 markiert die Position, an der sich die DNA um das Histonoctamer schlingt. In der G1-Phase des Zellzyklus beginnt die Phosphorylierung des Proteins und schreitet bis zum Ende der Zelle fort, ist jedoch nicht gleich verteilt über den Zellkern; man vermutet, dass aktive (stark transkribierte) Gene und hoher Phosphorylierungsgrad von H1 zusammenhängen.

H1 wird auch poly(ADP-ribosyl)iert. Diese Veränderung, bei der 60 bis 80 ADP-Ribose-Moleküle an mehreren Stellen an H1 angehängt werden (beispielsweise durch das Enzym PARP-1), führt zu einer Öffnung des Nukleosoms und hängt mit der DNA-Reparatur zusammen.[1]

Andere Histon-Proteine[Bearbeiten]

Siehe auch[Bearbeiten]

Einzelnachweise[Bearbeiten]

  1. Ronald Berezney, Kwang W. Jeon (Hrsg.): Structural and Functional Organization of the Nuclear Matrix Academic Press, 1995, ISBN 0123645654, S. 214-7