Phosphopantothenoylcystein-Decarboxylase

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Phosphopantothenoylcystein-Decarboxylase
Vorhandene Strukturdaten: 1qzu
Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur 204 Aminosäuren
Sekundär- bis Quartärstruktur Homotrimer
Kofaktor FMN
Isoformen 2
Bezeichner
Gen-Name PPCDC
Externe IDs
Enzymklassifikation
EC, Kategorie 4.1.1.36Lyase
Reaktionsart Decarboxylierung
Substrat Phosphopantothenoyl-L-Cystein
Produkte 4'-Pantetheinphosphat + CO2
Vorkommen
Homologie-Familie PPC-DC
Übergeordnetes Taxon Lebewesen

Phosphopantothenoylcystein-Decarboxylase (PPC-DC) heißt das Enzym, das die Abspaltung von Kohlenstoffdioxid von Phosphopantothenoyl-Cystein katalysiert. Dies ist der dritte Reaktionsschritt in der Biosynthese von Coenzym A, die in den meisten Lebewesen stattfindet.[1]

Katalysierte Reaktion[Bearbeiten]

PPCS  \rightleftharpoons  4P-Pantethein + CO2

(R)-4'-Phosphopantothenoyl-L-Cystein wird unter Bildung von 4'-Phosphopantethein decarboxyliert. Das Enzym bindet ein Molekül FMN pro Untereinheit als Kofaktor. Es handelt sich also um ein Flavoprotein.

Einzelnachweise[Bearbeiten]

  1. UniProt Q96CD2

Weblinks[Bearbeiten]