Sekretin
Sekretin | ||
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Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
Masse/Länge Primärstruktur | 27 Aminosäuren | |
Präkursor | Prosekretin (103 aa) | |
Bezeichner | ||
Gen-Name | SCT | |
Externe IDs | ||
Vorkommen | ||
Homologie-Familie | Hovergen | |
Übergeordnetes Taxon | Höhere Säugetiere[1] |
Sekretin ist ein gastrointestinales Peptidhormon. Beim Menschen stoppt Sekretin die Produktion der Magensäure und veranlasst das Pankreas, Natriumhydrogencarbonat-reiches Sekret abzugeben. Es gehört zur Glucagon-Familie von Peptidhormonen.[2]
Seine Vorstufe ist das sogenannte Prosekretin. Es war – nach dem Adrenalin – das zweite Hormon, das entdeckt wurde. William Bayliss und Ernest Starling fanden 1902 bei Experimenten zur Verdauung seine Funktion heraus und definierten 1905 den Begriff Hormon.[3]
Gebildet wird es in S-Zellen des Zwölffingerdarms. Der Stimulus zur Sekretion ist ein niedriger pH-Wert (unter 4,5) des Speisebreis im Zwölffingerdarm. Bei Fröschen wird es von spezifischen Zellen der Langerhans-Inseln der Bauchspeicheldrüse gebildet[4].
Zielorgane und Wirkungsweise
Sekretin
- führt zu einer erhöhten Natriumhydrogencarbonat-Produktion (NaHCO3) in Bauchspeicheldrüse, Gallenblase und Dünndarm
- hemmt die Gastrin-Sekretion beim Gesunden
- bewirkt eine überschießende Gastrin-Sekretion beim Gastrinom (Zollinger-Ellison-Syndrom) [5]
- führt zur Kontraktion der Gallenblase
- erhöht die Produktion von Muzinen in den Magenschleimhautzellen und verzögert somit die Magenentleerung
- stimuliert die Ausschüttung von Insulin und Somatostatin.[6]
Einzelnachweise
- ↑ Homologe bei OMA
- ↑ UniProt P09683
- ↑ John Henderson: Ernst Starling and ‚hormones‘: an historical commentary. In: Journal of Endocrinology. 184. Jahrgang, 2005, S. 5–10, doi:10.1677/joe.1.06088.
- ↑ R. S. Heller: The comparative anatomy of islets. In: Advances in experimental medicine and biology. Band 654, 2010, S. 21–37, ISSN 0065-2598. doi:10.1007/978-90-481-3271-3_2. PMID 20217492. (Review).
- ↑ Thompson, J. C. et al. (1972): Effect of secretin on circulating gastrin. In: Ann Surg. 176(3): 384–393. PMC 1355412 (freier Volltext)
- ↑ Ipp, E. et al. (1977): The effects of gastrin, gastric inhibitory polypeptide, secretin, and the octapeptide of cholecystokinin upon immunoreactive somatostatin release by the perfused canine pancreas. In: J. Clin. Invest. 60(5): 1216–1219. PMID 908761, PMC 372476 (freier Volltext)