Sulfatasen
| Sulfatasen | ||
|---|---|---|
| Enzymklassifikation | ||
| EC, Kategorie | 3.1.6.-, Esterasen | |
| Reaktionsart | Hydrolyse | |
| Substrat | Sulfatester | |
| Produkte | Alkohol + Sulfat | |
Sulfatasen sind Enzyme aus der Gruppe der Esterasen, die durch Hydrolyse Sulfatester in Alkohol und Sulfat spalten.[1] Sie lassen sich der Enzymklasse EC 3.1.6 zuordnen.
Eigenschaften[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]
Sulfatasen müssen zunächst aktiviert werden, bevor sie Bindungen spalten können. Sulfatasen werden in ihrem aktiven Zentrum posttranslational modifiziert. Das Enzym FGE verändert ein Cystein in ein Formylglycin, welches für den Spaltungsmechanismus der Sulfatasen eine große Rolle spielt.[2]
Spaltung[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]
Bei der Spaltung eines Sulfatesters findet ein Trans-Sulfatierungs-Eliminierungs-Mechanismus statt. Zuerst entsteht aus dem Formylglycin im aktiven Zentrum durch Hydratisierung ein Diol. Anschließend kann die Hydroxygruppe der Sulfatase einen Sulfatester nucleophil angreifen. Dadurch spaltet sich der Alkohol vom Sulfatester ab und das Sulfat ist an die Sulfatase gebunden. Bei der Abspaltung des Sulfats vom Enzym entsteht wieder Formylglycin.[3]
Beispiele[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]
Der Mensch hat 17 Sulfatasen nach heutigem Forschungsstand. Diese befinden sich zum größten Teil im Lysosomen.[3] Bekannt davon sind:
- Die Arylsulfatasen Arylsulfatase A, Arylsulfatase B, Arylsulfatasen C-K
- Iduronat-2-Sulfatase
Weblinks[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]
Einzelnachweise[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]
- ↑ Sulfatasen. Abgerufen am 20. November 2019.
- ↑ Thomas Dierks, Achim Dickmanns, Andrea Preusser-Kunze, Bernhard Schmidt, Malaiyalam Mariappan: Molecular Basis for Multiple Sulfatase Deficiency and Mechanism for Formylglycine Generation of the Human Formylglycine-Generating Enzyme. In: Cell. Band 121, Nr. 4, 20. Mai 2005, ISSN 0092-8674, S. 541–552, doi:10.1016/j.cell.2005.03.001, PMID 15907468 (Online [abgerufen am 20. November 2019]).
- ↑ a b Mühlhausen: Untersuchungen zur molekularen Ursache der Multiplen Sulfatase-Defizienz: Reinigung, Funktions- und Strukturanalyse von varianten Proteinen des Formylglycin-generierenden Enzyms. Abgerufen am 20. November 2019.