Cystein
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| Strukturformel | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
  L-Cystein (links) und D-Cystein (rechts) |
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| Allgemeines | |||||||||
| Name | Cystein | ||||||||
| Andere Namen |
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| Summenformel | C3H7NO2S | ||||||||
| CAS-Nummer |
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| PubChem | 5862 | ||||||||
| DrugBank | DB00151 | ||||||||
| Kurzbeschreibung | farbloser Feststoff mit charakteristischem Geruch [1] | ||||||||
| Eigenschaften | |||||||||
| Molare Masse | 121,16 g·mol−1 | ||||||||
| Aggregatzustand |
fest |
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| Schmelzpunkt |
220–228 °C [1] |
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| pKs-Wert |
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| Löslichkeit |
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| Sicherheitshinweise | |||||||||
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| LD50 |
1890 mg·kg−1 (Ratte, oral) [1] |
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| Soweit möglich und gebräuchlich, werden SI-Einheiten verwendet. Wenn nicht anders vermerkt, gelten die angegebenen Daten bei Standardbedingungen. | |||||||||
Cystein ist eine schwefelhaltige proteinogene α-Aminosäure mit der Seitenkette –CH2–SH, die beim Erwachsenen in der Leber gebildet werden kann. Cystein kann in den enantiomeren Formen D und L vorliegen, wobei in Proteinen nur die L-Form [Synonym: (R)-Cystein] enthalten ist. Da Schwefel nach der CIP-Nomenklatur eine höhere Priorität als Sauerstoff hat, ist L-Cystein – neben dem Disulfid L-Cystin – und L-Selenocystein die einzige proteinogene Aminosäure mit (R)-Konfiguration.
L-Cystein wurde zuerst aus Nierensteinen isoliert, woraus sich auch der Name (gr. κύστις: Harnblase) ableitet.
Zwei Cysteinreste können eine Disulfidbrücke ausbilden, wobei Cystin entsteht. Disulfidbrücken sind neben Wasserstoffbrückenbindungen, ionischen Bindungen und van-der-Waals-Kräften für die Bildung und den Erhalt der Tertiär- und Quartärstruktur von Proteinen verantwortlich.
Inhaltsverzeichnis |
[Bearbeiten] Vorkommen
Ein Protein mit hohem L-Cystin-Gehalt ist Keratin (z. B. Haare, Borsten, Hörner).
[Bearbeiten] Lebensmittel
L-Cystein kommt in vielen Lebensmitteln vor. Der Cystein-Gehalt ist hierin nur mit spezifischen Methoden genau zu bestimmen, weil sonst der Gesamtgehalt der schwefelhaltigen Aminosäuren L-Methionin und L-Cystein/L-Cystin bestimmt wird.[3]
| Lebensmittel | Methionin / Cystein je 100 g |
|---|---|
| Lachs | 700 mg |
| Garnelen | 670 mg |
| Pute, Brustfleisch | 630 mg |
| Huhn, Brustfleisch | 620 mg |
| Sojabohnen | 580 mg |
| Rind, Filet | 570 mg |
| Cashew-Nüsse | 380 mg |
| Weizenkeime | 280 mg |
| Emmentaler | 250 mg |
[Bearbeiten] Eigenschaften
Cystein liegt überwiegend als „inneres Salz“ bzw. Zwitterion vor, dessen Bildung dadurch zu erklären ist, dass das Proton der Carboxygruppe an das einsame Elektronenpaar des Stickstoffatoms der Aminogruppe wandert:
Im elektrischen Feld wandert das Zwitterion nicht, da es als Ganzes ungeladen ist. Genaugenommen ist dies am isoelektrischen Punkt (bei einem bestimmten pH-Wert) der Fall, bei dem das Cystein auch seine geringste Löslichkeit in Wasser hat. Der isoelektrische Punkt von Cystein liegt bei 5,02.[4]
Cystein könnte zu den nicht essentiellen Aminosäuren gezählt werden, da es vom Körper gebildet werden kann. Allerdings ist dazu die essentielle Aminosäure Methionin erforderlich. Daher wird Cystein üblicherweise als semiessentiell betrachtet. Als Bestandteil vieler Proteine und Enzyme ist es oft am Katalysemechanismus beteiligt.
[Bearbeiten] Technische Gewinnung
L-Cystein kann, wie fast alle anderen Aminosäuren, durch Einwirkung von Salzsäure auf Proteine wie Keratin (meist aus keratinreichen Geweben wie Menschen- oder Tierhaaren oder Federn) durch Hydrolyse gewonnen werden. Seit einiger Zeit ist die Darstellung auch durch Fermentation mit Bakterien, z. B. Escherichia coli, auch unter Einsatz gentechnisch veränderter Organismen möglich (siehe Darstellung Tryptophan). Racemisches Cystein (DL-Cystein) kann vollsynthetisch aus 2-Chloracetaldehyd, Natriumhydrogensulfid, Ammoniak und Aceton über das nach der Asinger-Reaktion gewonnene Zwischenprodukt 2,2-Dimethyl-3-thiazolin gewonnen werden. Anschließend wird Blausäure angelagert und sauer hydrolysiert. [5]
[Bearbeiten] Biosynthese und Metabolismus
Cystein wird biosynthetisch aus Serin, welches das Grundgerüst liefert, und Methionin über Homocystein, das die SH-Gruppe beiträgt, in der Leber gebildet. Dazu sind die Enzyme Cystathionin-Synthetase und Cystathionase erforderlich. Serin-oder Methioninmangel hemmen folglich die Cysteinsynthese. Die Aminosäure kann durch α,β-Eliminierung abgebaut werden. Dabei entstehen Aminoacrylat und Schwefelwasserstoff (H2S). H2S wird zum Sulfat (SO42−) oxidiert. Aminoacrylat isomerisiert zum Iminopropionat, das hydrolytisch seine Aminogruppe abspaltet und so zum Pyruvat wird.
Durch Transaminierung kann es auch zum β-Mercaptopyruvat werden. Die Sulfit-Transferase überträgt Sulfit auf die Thiolgruppe und wandelt diese dadurch in ein Thiosulfat um. Nach Hydrolyse der Kohlenstoff-Schwefel-Bindung wird anschließend Pyruvat frei; das Thiosulfat (S2O32−) wird zum Sulfat oxidiert. Cystein kann auch an der SH-Gruppe oxidiert werden und anschließend zum Taurin decarboxylieren.
Durch genetisch bedingte Defekte im Cystintransporter kann nach Aufnahme im Magen-Darm-Trakt und Wiederaufnahme in der Niere eine Cystinurie entstehen. Die Mutation im rBAT-Gen betrifft auch den Stoffwechsel der Aminosäuren Lysin, Arginin und Ornithin, also die Polyamino-Aminosäuren.
[Bearbeiten] Therapeutische Funktionen
Aus L-Cystein werden pharmazeutische Wirkstoffe im industriellen Maßstab hergestellt, z. B. (R)-S-Carboxymethylcystein und (R)-N-Acetylcystein (ACC bzw. NAC). Diese beiden Pharmawirkstoffe sollen als orale Mukolytika den oft zähen Bronchialschleim bei chronischer Bronchitis und chronisch obstruktiver Lungenerkrankung verflüssigen. Unter der Gabe von Cystein wird der im Verlauf dieser Erkrankungen vermehrt gebildete Bronchialschleim dünnflüssiger und kann so leichter abgehustet werden. Cystein steigert auch eine Reihe von Lymphozytenfunktionen, wie z.B. die zytotoxische T-Zellaktivität. Cystein und Glutathion verhindern die Expression von NFAT, des nukleären Transkriptionsfaktors in stimulierten T-Zell-Linien. Tatsächlich zeigen in vitro-Studien, dass die stimulierende Wirkung von TNF (Tumornekrosefaktor), induziert durch freie Radikale, auf die HIV-Replikation in Monozyten durch schwefelhaltige Antioxidantien gehemmt werden kann. Diese grundlegenden Studien sprechen dafür, dass die Behandlung von Entzündungskrankheiten und AIDS damit nützlich sein kann. Die Aminosäure kann Schwermetall-Ionen komplexieren. Sie wird daher unter anderem als Therapeutikum für Silber-Vergiftungen eingesetzt. Da es freie Radikale an die Thiolgruppe bindet, wird Cystein auch zur Vorbeugung von Strahlenschäden eingesetzt. Bei Feten, Früh- Neugeborenen und bei Leberzirrhose ist die Aktivität der Cystathionase nicht vorhanden oder stark eingeschränkt. In diesen Fällen ist eine exogene Cysteinzufuhr notwendig.[6] Es ist ein Radikalfänger, der die zellschädigenden Stoffe unschädlich macht und für den in neueren Studien eine gewisse Vorbeugefunktion gegen neurodegenerative Erkrankungen postuliert wird.
Allerdings scheint Cystein andererseits neueren Untersuchungen zufolge durch seine Eisenbindungsfähigkeit die Ablagerung von Cystein-Eisen-Komplexen im Gehirn - speziell im Globus pallidus und in der Substantia nigra pars reticulata z. B. bei NBIA - zu begünstigen.[7]
[Bearbeiten] Lebensmittelzusatzstoff
Cystein wird als Mehlbehandlungsmittel eingesetzt. Es trägt zur beschleunigten Mehlreifung bei, was insbesondere bei automatisierten Backvorgängen, beispielsweise für Kekse, von großer Bedeutung ist. Es wird Teigen beigegeben, da es die Klebereigenschaften von Mehl verbessert. Daneben wird Cystein bei Diätzubereitungen, Futtermittel, Arzneimitteln und Kosmetika eingesetzt. Ferner ist es ein Grundstoff zur Aromaerzeugung, insbesondere für Fleisch- und Röstaromen. Als semiessentielle Aminosäure wird Cystein/Cystin adaptierter Muttermilch zugesetzt. L-Cystein ist in der EU als Lebensmittelzusatzstoff (E 920) ohne Höchstmengenbeschränkung (quantum satis) für Lebensmittel als Mehlbehandlungsmittel zugelassen. Eine Deklaration in fertigen Produkten ist nicht erforderlich.
[Bearbeiten] Weitere Anwendungsgebiete
In japanischen Friseursalons ersetzt Cystein, das Disulfidbindungen im Keratin aufzubrechen vermag, die in Europa übliche, streng riechende Thioglycolsäure, wenn es darum geht, Haare für Dauerwellen zu präparieren. Auch in anderen Kosmetikprodukten wird Cystein verwendet.
[Bearbeiten] Quellen
- ↑ a b c d e Herstellerangaben der Firma Merck, 7. Jan. 2008.
- ↑ Hans-Dieter Jakubke und Hans Jeschkeit: Aminosäuren, Peptide, Proteine, Verlag Chemie, Weinheim, 1982, ISBN 3-527-25892-2, dort Seite 40.
- ↑ Cystein und Glutathion – wichtig für Zellen, Bindegewebe und Immunsystem bei Novamex
- ↑ P. M. Hardy: The Protein Amino Acids in G. C. Barrett (Herausgeber): Chemistry and Biochemistry of the Amino Acids, Chapman and Hall, 1985, ISBN 0-412-23410-6, S. 9.
- ↑ Jürgen Martens, Heribert Offermanns und Paul Scherberich: Eine einfache Synthese von racemischem Cystein, Angewandte Chemie 93 (1981) 680 doi:10.1002/ange.19810930808; Angewandte Chemie International Edition English 20 (1981) 668. doi:10.1002/anie.198106681
- ↑ P. Fürst, H.-K. Biesalki et. al.: Ernährungsmedizin, S. 94, Thieme-Verlag, Stuttgart 2004, ISBN 3-13-100293-X
- ↑ NBIA, tobias-schwarz.net, 6. November 2005.
[Bearbeiten] Weblinks
- Web-Special von Wacker-Chemie zu Cystein
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