Thyroliberinase
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| Thyrotropin-releasing hormon degradierendes Ektoenzym | ||
|---|---|---|
| Andere Namen |
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| Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
| Masse/Länge Primärstruktur | 117 Kilodalton / 1.024 Aminosäuren | |
| Bezeichner | ||
| Gen-Namen | TRHDE PAP-II; PGPEP2; TRH-DE | |
| Externe IDs | ||
| Enzymklassifikation | ||
| EC, Kategorie | 3.4.19.6 | |
| Vorkommen | ||
| Homologie-Familie | Hovergen | |
| Orthologe | ||
| Mensch | Hausmaus | |
| Entrez | 29953 | 237553 |
| Ensembl | ENSG00000072657 | ENSMUSG00000050663 |
| UniProt | Q9UKU6 | Q8K093 |
| Refseq (mRNA) | NM_013381 | NM_146241 |
| Refseq (Protein) | NP_037513 | NP_666353 |
| Genlocus | Chr 12: 72.09 – 72.67 Mb | Chr 10: 114.4 – 114.8 Mb |
| PubMed-Suche | 29953 | 237553
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Die Thyroliberinase (auch TRH-Degrading-Ectoenzyme oder TRH-DE) ist eine Metallopeptidase, deren einziges bekanntes Substrat das Thyreoliberin (TRH) ist.[1]
Die Thyroliberinase ist ein Ektoenzym, das auf lactotropen Zellen der Adenohypophyse und Tanycyten (spezialisierte Gliazellen des Hypothalamus) exprimiert wird. Die Regulation wird durch eine Triiodthyronin (T3)-abhängige Feedback-Regulation durchgeführt.[1]
Einzelnachweise[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]
- ↑ a b Löffler / Petridas: Biochemie und Pathobiochemie. 9. Auflage. Springer-Verlag, Berlin 2014, ISBN 978-3-642-17972-3, S. 513.