Topoisomerase
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| Topoisomerasen | ||
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| Typ I Topoisomerase an DNA | ||
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| Gyrase-Molekül | ||
| Bezeichner | ||
| Externe IDs | CAS-Nummer: 80449-01-0 CAS-Nummer: 142805-56-9 (Typ II) | |
| Enzymklassifikation | ||
| EC, Kategorie | 5.99.1.- Isomerase | |
| Reaktionsart | Einführung von Doppelstrangbrüchen, Hindurchführen eines Strangs durch entstandene Lücke, wiedervereinigung der Stränge | |
| Substrat | DNA | |
Topoisomerasen sind Enzyme, die für die Topologie von DNA-Molekülen verantwortlich sind. Man unterscheidet zwei übergeordnete Klassen:
- Typ I Topoisomerasen (Unterklassen Topoisomerase I & III)
- Typ II Topoisomerase bei Eukaryonten (Topoisomerasen II & IV) der bei Prokaryonten das Enzym Gyrase entspricht[1]
Inhaltsverzeichnis |
[Bearbeiten] Topoisomerase Typ I
Durch die für die Vorgänge Transkription und Replikation notwendige Entspiralisierung der gerade abgelesenen DNA-Abschnitte kommt es in angrenzenden Bereichen der Helix automatisch zum Positiven supercoiling, einer zu starken Verwindung der DNA-Doppelhelix, die mit Torsionskräften einhergeht. Um den Torsionskräften entgegen zu wirken, wird das positive supercoiling durch die Topoisomerase Typ I entspannt. Dabei verursacht die Topoisomerase Typ I einen Einzelstrangbruch ohne dabei ATP zu verbrauchen.[2] Bei ihrem Abgang von der DNA verschließt sie den Bruch wieder. Anschließend entfernen die Topoisomerase I & IV die negative Abweichungen des Verwindungszustandes und stellen so den physiologischen Normalzustand wieder her.[3]
[Bearbeiten] Topoisomerase Typ II
Hauptartikel: Typ II Topoisomerase
Topoisomerasen Typ II wirken einerseits entgegen den oben genannten Torsionskräften und beeinflussen andererseits die räumlichen Anordnung der DNA. Sie erzeugen unter ATP Verbrauch einen temporären DNA-Doppelstrangbruch, so dass ein anliegender Helix-Teil durch die gebildete Lücke passieren kann.[4] Dies ermöglicht umfassende Chromatinumordnungen.[5]
[Bearbeiten] Medizinische Relevanz
Jeweilige Unterarten der Topoisomerasen sind Angriffspunkte einiger Zytostatika und Antibiotika [6]:
[Bearbeiten] Siehe auch
[Bearbeiten] Einzelnachweise
- ↑ Peter Karlson: Karlsons Biochemie und Pathobiochemie 15. Auflage, Georg Thieme Verlag, Stuttgart 2005, S. 835
- ↑ Joachim Rassow: Biochemie. 2. Auflage, Georg Thieme Verlag, Stuttgart 2008, S. 436
- ↑ Peter Karlson: Karlsons Biochemie und Pathobiochemie 15. Auflage, Georg Thieme Verlag, Stuttgart 2005, S. 797
- ↑ Joachim Rassow: Biochemie. 2. Auflage, Georg Thieme Verlag, Stuttgart 2008, S. 436
- ↑ Rolf Knippers: Molekulare Genetik 9. Auflage, Georg Thieme Verlag, Stuttgart 2006, S. 190
- ↑ Joachim Rassow: Biochemie. 2. Auflage, Georg Thieme Verlag, Stuttgart 2008, S. 442
[Bearbeiten] Weblinks
- Jennifer McDowall/Interpro: Protein Of The Month: DNA topoisomerase. (engl.)
