Gyrase

aus Wikipedia, der freien Enzyklopädie
Wechseln zu: Navigation, Suche
DNA-Gyrase
Enzymklassifikation
EC, Kategorie 5.99.1.3Topoisomerase
Substrat DNA

Eine Gyrase (v. altgr.: γῦρος, gyros = Kreis, Rundung) ist ein Enzym, das die Raumorientierung von geschlossenen DNA-Molekülen verändert. Sie gehört zu den Topoisomerasen Typ II, welche in prokaryotischen Zellen ATP-abhängig einen Doppelstrangbruch in der DNA verursachen. Die Gyrase sorgt für negatives supercoiling – eine „Entwindung“ der DNA im Gegensatz zur Normalstruktur (B-DNA) mit circa zehn Basenpaaren pro Windung. Dies führt sowohl zu einem Platzgewinn, als auch einer partiell besseren Ablesbarkeit der DNA.

Da die Gyrase = Topoisomerase II in dieser Form (mit dieser Proteinstruktur) nur in Bakterien vorkommt, werden Gyrasehemmer auch als Antibiotika eingesetzt. Die Affinität der Gyrasehemmer zu der bakteriellen Gyrase ist höher als zu menschlichen Topoisomerasen. Allerdings ist der Wirkmechanismus nicht 100 % selektiv und so haben Gyrasehemmer auch zytostatische Eigenschaften.

Die Bindung des ATP an die Gyrase wird durch das Antibiotikum Novobiocin blockiert.

Siehe auch[Bearbeiten]

Literatur[Bearbeiten]

  • D. B. Wigley, G. J. Davies, E. J. Dodson, A. Maxwell, G. Dodson: Crystal structure of an N-terminal fragment of the DNA gyrase B protein. In: Nature. Band 351, Nummer 6328, Juni 1991, S. 624–629, ISSN 0028-0836. doi:10.1038/351624a0. PMID 1646964.
  • J. H. Morais Cabral, A. P. Jackson, C. V. Smith, N. Shikotra, A. Maxwell, R. C. Liddington: Crystal structure of the breakage-reunion domain of DNA gyrase. In: Nature. Band 388, Nummer 6645, August 1997, S. 903–906, ISSN 0028-0836. doi:10.1038/42294. PMID 9278055.
  • M. A. Dar, A. Sharma, N. Mondal, S. K. Dhar: Molecular cloning of apicoplast-targeted Plasmodium falciparum DNA gyrase genes: unique intrinsic ATPase activity and ATP-independent dimerization of PfGyrB subunit. In: Eukaryotic cell. Band 6, Nummer 3, März 2007, S. 398–412, ISSN 1535-9778. doi:10.1128/EC.00357-06. PMID 17220464. PMC 1828931 (freier Volltext).
  • A. Dar, D. Prusty, N. Mondal, S. K. Dhar: A unique 45-amino-acid region in the toprim domain of Plasmodium falciparum gyrase B is essential for its activity. In: Eukaryotic cell. Band 8, Nummer 11, November 2009, S. 1759–1769, ISSN 1535-9786. doi:10.1128/EC.00149-09. PMID 19700639. PMC 2772398 (freier Volltext).

Weblinks[Bearbeiten]