Phosphopantothenat-Cystein-Ligase
Phosphopantothenat-Cystein-Ligase | ||
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Vorhandene Strukturdaten: 1p9o | ||
Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
Masse/Länge Primärstruktur | 311 Aminosäuren | |
Sekundär- bis Quartärstruktur | Homodimer | |
Bezeichner | ||
Gen-Name | PPCS | |
Externe IDs | ||
Enzymklassifikation | ||
EC, Kategorie | 6.3.2.5, Ligase | |
Reaktionsart | Kondensation | |
Substrat | ATP/CTP + Phosphopantothenat + Cystein | |
Produkte | AMP/CMP + PPi + N-Phosphopantothenoyl-Cystein | |
Vorkommen | ||
Homologie-Familie | PPC-Synthetase | |
Übergeordnetes Taxon | Lebewesen | |
Orthologe | ||
Mensch | Hausmaus | |
Entrez | 79717 | 106564 |
Ensembl | ENSG00000127125 | ENSMUSG00000028636 |
UniProt | Q9HAB8 | Q8VDG5 |
Refseq (mRNA) | NM_001077447 | NM_026494 |
Refseq (Protein) | NP_001070915 | NP_080770 |
Genlocus | Chr 1: 42.46 – 42.47 Mb | Chr 4: 119.42 – 119.42 Mb |
PubMed-Suche | 79717 | 106564
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Phosphopantothenat-Cystein-Ligase (auch Phosphopantothenat-Cystein-Synthase, kurz: PPC-Synthase, Gen: PPCS) heißt das Enzym, das die Bindung von Phosphopantothenat an Cystein katalysiert. Dies ist der zweite Reaktionsschritt in der Biosynthese von Coenzym A, die in den meisten Lebewesen stattfindet.[1]
Katalysiertes Reaktionsgleichgewicht
[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten](R)-4'-Phosphopantothenat wird an L-Cystein unter ATP-Verbrauch kondensiert. Das Bakterienenzym arbeitet effektiver mit CTP.
Weblinks
[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]Wikibooks: Biochemie und Pathobiochemie: Pantothenat-Stoffwechsel – Lern- und Lehrmaterialien
- Jassal/reactome.org: Condensation of phosphopantothenate with cysteine