Amidophosphoribosyltransferase

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Amidophosphoribosyltransferase
Amidophosphoribosyltransferase
Bändermodell des PPAT-Tetramers von E. coli, nach PDB 1ECB
Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur 506 Aminosäuren
Sekundär- bis Quartärstruktur Homodimer, -tetramer
Kofaktor Mg2+, (4Fe-4S)
Präkursor (517 aa)
Bezeichner
Gen-Name
Externe IDs
Enzymklassifikation
EC, Kategorie
Reaktionsart Übertragung eines Riboserests
Substrat Glutamin + PRPP + H2O
Produkte Glutaminsäure + PPi + 5-Phosphoribosylamin
Vorkommen
Homologie-Familie Hovergen
Übergeordnetes Taxon Lebewesen

Die Amidophosphoribosyltransferase (ATase), auch GPAT genannt, ist das Enzym, das einen Amidrest von Glutamin auf PRPP überträgt und dabei Pyrophosphat abspaltet. Dieser Reaktionsschritt in der Purinbiosynthese aller Lebewesen ist festlegend, das heißt, aus den Produkten dieser und der nächsten Reaktionen kann von nun an nur noch IMP hergestellt werden. Die ATase ist im Zytosol lokalisiert, kommt in allen Gewebetypen vor und benötigt als Cofaktoren Magnesium und einen Eisen-Schwefel-Cluster.[1]

Katalysierte Reaktion

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PRPP + Glutamin + H2O
PRA + Glutamat + PPi

Aus PRPP und Glutamin entsteht 5-Phosphoribosylamin (PRA) und Glutamat. Die im Gleichgewicht befindliche Reaktion wird durch Hydrolyse des Diphosphats stark nach rechts verschoben. Als Hemmstoffe fungieren IMP, GMP und AMP.[2]

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Einzelnachweise

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  1. UniProt Q06203
  2. Jassal/reactome: 5-phospho-alpha-D-ribose 1-diphosphate (PRPP) + H2O + L-glutamine ⇔ 5-phosphoribosylamine + L-glutamate + pyrophosphate. Abgerufen am 18. Januar 2021.