Diskussion:Amyloid-Precursor-Protein
Im Beitrag steht, illustriert durch eine entsprechende Zeichnung: "Bei der Spaltung des APP durch die Alpha-Sekretasen entstehen kleinere, wasserlösliche Proteine mit 695 bis 770 AS-Bausteinen". Da scheinen sich mir eine kleine Ungenauigkeit eingeschlichen zu haben. Das APP besteht insgesamt, einschließlich eines 17 AS langen Signalpeptids, nur aus 770 AS, das heißt im Endeffekt aus 753 AS. Davon liegen vermutlich ungefähr die ersten 682 AS der Kette extrazellulär, die folgenden 24 AS in der Zellmembran und die restlichen 47 AS intrazellular. Die Spaltung durch Alpha- bzw. Beta-Sekretase führt zur extrazellulären Freisetzung von löslichen Peptiden von 670 (sAPP-alpha) bzw. 654 (sAPP-beta) AS Länge, wobei die membranverankerten C-teminalen Peptide C83 bzw. C99 mit 83 bzw. 99 AS Länge überbleiben. Die folgende Spaltung von C83 durch Gamma-Sekretase ergibt P3 Peptide mit 24 oder 26 AS Länge, die nicht amyloidogen sind. Dies ist der normale Weg. Die Spaltung von C99 durch Gamma-Sekretase führt jedoch zur Bildung der unlöslichen korrespondierenden Amyloid-Beta-Proteine Abeta40 und Abeta42, der Hauptkomponenten der amyloiden Plaques, sowie der cytotoxischen C-terminalen Fragmente Gamma-CTF(50), Gamma-CTF(57) und Gamma-CTF(59). Nähere Details findet man auf www.expasy.org/uniprot(P05067).--88.116.119.194 17:37, 23. Jan. 2008 (CET)
Prozessierung des APP[Quelltext bearbeiten]
Das APP wird sowohl im amyloidogenen als auch im nicht-amyloidogenen Prozessierungsweg von der gamma-Sekretase geschnitten, was aus Text und Illustration nicht klar hervorgeht (s.bspw. Annu. Rev. Neurosci. 2011. 34:185–204 doi:10.1146). Maximilian Bullemer (Diskussion) 15:03, 1. Jul. 2019 (CEST)