Phosphomevalonat-Kinase
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| Phosphomevalonat-Kinase | ||
|---|---|---|
|
Vorhandene Strukturdaten: 3CH4 | ||
| Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
| Masse/Länge Primärstruktur | 191 Aminosäuren | |
| Sekundär- bis Quartärstruktur | Monomer | |
| Bezeichner | ||
| Gen-Name | PMVK | |
| Externe IDs | ||
| Enzymklassifikation | ||
| EC, Kategorie | 2.7.4.2, Kinase | |
| Reaktionsart | Phosphorylierung | |
| Substrat | ATP + Phosphomevalonat | |
| Produkte | ADP + Diphosphomevalonat | |
| Vorkommen | ||
| Homologie-Familie | Hovergen | |
| Übergeordnetes Taxon | Eukaryoten[1][2] | |
Die Phosphomevalonatkinase (PMKase) ist das Enzym, das in Eukaryoten die Phosphorylierung von Phosphomevalonat katalysiert, ein Teilschritt bei der Biosynthese der Isoprenoide. PMKase ist im Zytosol der Peroxisomen lokalisiert. Im menschlichen Körper wird sie vor allem in Herz, Leber, Muskeln, Nieren und Bauchspeicheldrüse exprimiert.[3][4]
Katalysierte Reaktion[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]
-5-Phosphomevalonat.svg){kind=small}
+ ATP ⇔ -5-Pyrophosphomevalonat.svg){kind=small}
+ ADP
5-Phospho-R-mevalonat wird zu 5-Diphospho-R-mevalonat umgesetzt.
Weblinks[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]
Wikibooks: Biochemie und Pathobiochemie: Cholesterinbiosynthese – Lern- und Lehrmaterialien
- Jassal / reactome: Mevalonate-5-phosphate is further phosphorylated.
Einzelnachweise[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]
- ↑ 1. Homologiegruppe bei OMA
- ↑ 2. Homologiegruppe bei OMA
- ↑ UniProt Q15126
- ↑ Kovacs WJ, Tape KN, Shackelford JE, et al.: Localization of the pre-squalene segment of the isoprenoid biosynthetic pathway in mammalian peroxisomes. In: Histochem. Cell Biol. 127. Jahrgang, Nr. 3, März 2007, S. 273–90, doi:10.1007/s00418-006-0254-6, PMID 17180682.