Sarcotoxin
Ein Sarcotoxin ist ein Vertreter aus einer Gruppe von antibakteriellen Peptiden und Proteinen aus Sarcophaga-Fliegen, der Mittelmeerfruchtfliege und einigen vor allem nichtsymbiotischen Insekten.[1]
Eigenschaften[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]
Sarcotoxine wurden erstmals 1983 im Mixocoel von aasfressenden Fliegen der Gattung Sarcophaga (Sarcophaga peregrina) isoliert.[2][3] Sarcotoxine werden von den Larven zur Abwehr von Bakterien sezerniert.[4]
Sarcotoxine des Typs I (IA, IB, IC, ID) binden den Lipid-A-Anteil in bakteriellen Lipopolysacchariden und besitzt mit seinen 39 bis 40 Aminosäuren strukturelle Ähnlichkeiten mit Cecropin.[5] Sie unterscheiden sich in nur zwei bis drei Aminosäuren. Sarcotoxine vom Typ I wirken in Bakterien als porenbildendes Toxin.[6]
Sarcotoxine vom Typ II (IIA, IIB, IIC) besitzen ungefähr 270 Aminosäuren.[7] Sarcotoxine vom Typ 2 sind strukturell mit Diptericinen verwandt.
Sarcotoxine vom Typ III sind Peptide mit einer Molmasse von etwa sieben Kilodalton.[8]
Anwendungen[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]
Sarcotoxin IA wurde in transgenen Tabakpflanzen zur Erhöhung der Resistenz gegen Bakterien verwendet.[9]
Weblinks[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]
Einzelnachweise[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]
- ↑ A. Vigneron, D. Charif, C. Vincent-Monégat, A. Vallier, F. Gavory, P. Wincker, A. Heddi: Host gene response to endosymbiont and pathogen in the cereal weevil Sitophilus oryzae. In: BMC microbiology. Band 12 Suppl 1, 2012, S. S14, doi:10.1186/1471-2180-12-S1-S14, PMID 22375912, PMC 3287511 (freier Volltext).
- ↑ H. Iwai, Y. Nakajima, S. Natori, Y. Arata, I. Shimada: Solution conformation of an antibacterial peptide, sarcotoxin IA, as determined by 1H-NMR. In: European Journal of Biochemistry / FEBS. Band 217, Nummer 2, Oktober 1993, S. 639–644, PMID 8223606.
- ↑ Okada M, Natori S: Mode of action of a bactericidal protein induced in the haemolymph of Sarcophaga peregrina (flesh-fly) larvae. In: Biochem J. 222. Jahrgang, Nr. 1, 1984, S. 119–124, PMID 6383355, PMC 1144151 (freier Volltext).
- ↑ V. S. Skosyrev, E. A. Kulesskiy, A. V. Yakhnin, Y. V. Temirov, L. M. Vinokurov: Expression of the recombinant antibacterial peptide sarcotoxin IA in Escherichia coli cells. In: Protein expression and purification. Band 28, Nummer 2, April 2003, S. 350–356, PMID 12699700.
- ↑ K. Okemoto, Y. Nakajima, T. Fujioka, S. Natori: Participation of two N-terminal residues in LPS-neutralizing activity of sarcotoxin IA. In: Journal of biochemistry. Band 131, Nummer 2, Februar 2002, S. 277–281, PMID 11820943.
- ↑ M. Okada, S. Natori: Ionophore activity of sarcotoxin I, a bactericidal protein of Sarcophaga peregrina. In: The Biochemical journal. Band 229, Nummer 2, Juli 1985, S. 453–458, PMID 3899107, PMC 1145077 (freier Volltext).
- ↑ K. Ando, M. Okada, S. Natori: Purification of sarcotoxin II, antibacterial proteins of Sarcophaga peregrina (flesh fly) larvae. In: Biochemistry. Band 26, Nummer 1, Januar 1987, S. 226–230, PMID 3103678.
- ↑ K. Baba, M. Okada, T. Kawano, H. Komano, S. Natori: Purification of sarcotoxin III, a new antibacterial protein of Sarcophaga peregrina. In: Journal of biochemistry. Band 102, Nummer 1, Juli 1987, S. 69–74, PMID 3312185.
- ↑ I. Mitsuhara, H. Matsufuru, M. Ohshima, H. Kaku, Y. Nakajima, N. Murai, S. Natori, Y. Ohashi: Induced expression of sarcotoxin IA enhanced host resistance against both bacterial and fungal pathogens in transgenic tobacco. In: Molecular plant-microbe interactions : MPMI. Band 13, Nummer 8, August 2000, S. 860–868, doi:10.1094/MPMI.2000.13.8.860, PMID 10939257.