Urocanase

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Urocanase
Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur 676 Aminosäuren
Kofaktor NAD
Bezeichner
Gen-Name UROC1
Externe IDs
Enzymklassifikation
EC, Kategorie 4.2.1.49Lyase
Reaktionsart Gleichgewichtsreaktion
Substrat Urocanat + Wasser
Produkte Hydroxy-Imidazol-Propionat
Orthologe
Mensch Hausmaus
Entrez 131669 243537
Ensembl ENSG00000159650 ENSMUSG00000034456
UniProt Q96N76 Q8VC12
Refseq (mRNA) NM_144639 NM_144940
Refseq (Protein) NP_65324 NP_659189
Genlocus Chr 12: 126.48 – 126.52 Mb Chr 6: 90.33 – 90.36 Mb
PubMed-Suche 131669 243537

Urocanase (auch Urocanat-Hydratase) ist ein Enzym, das am Abbau der Aminosäure Histidin beteiligt ist und dort den zweiten Schritt, die Hydratation von Urocanat zu Hydroxy-Imidazol-Propionat katalysiert. Es ist bei Wirbeltieren in der Leber zu finden, kommt aber auch in manchen Bakterien und Pflanzen vor. Mutationen im UROC1-Gen können die seltene Erbkrankheit Urocanasemangel verursachen.[1][2]

Katalysierte Reaktion[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]

Urocansäure (Edukt)Imidazol-4-one-5-propiosäure

Urocansäure (links) wird in Hydroxy-Imidazol-Propionat (rechts) umgesetzt.

Aufbau[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]

Urocanase ist ein Homodimer aus 2 * 557 Aminosäuren mit einer molekularen Masse von 2 * 61 kDa. Beide Untereinheiten enthalten jeweils ein NAD+-Molekül als festen, aber nicht kovalent gebundenen Kofaktor. Eine Untereinheit besteht aus einer NAD+-bindenden Domäne und einer Kerndomäne, welche auch die Bindungsstelle zur anderen Untereinheit enthält.

Literatur[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]

  • Berg/Tymoczko/Stryer: Biochemie. 5. Auflage. Spektrum Akademischer Verlag, Heidelberg 2003, ISBN 3-8274-1303-6

Einzelnachweise[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]

  1. UniProt Q96N76
  2. Swiss Institute of Bioinformatics (SIB): PROSITE documentation PDOC00947. Abgerufen am 20. September 2011 (englisch).

Weblinks[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]