„Caspasen“ – Versionsunterschied

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}}'''Caspasen''' sind eine Gruppe von [[Protease]]n mit einem [[Cystein]] im aktiven Zentrum ([[Cysteinproteasen]]). Sie spalten [[Peptidbindung]]en [[C-Terminus|C-Terminal]] von [[Aspartat]]. Daher der Name: Caspase (Englisch '''''c'''ysteinyl-'''a'''spartate '''s'''pecific '''p'''rote'''ase''''').
}}'''Caspasen''' ({{enS}} '''''c'''ysteinyl-'''a'''spartate '''s'''pecific '''p'''rote'''ase''''') sind eine Gruppe von [[Cysteinprotease]]n, die andere Caspasen an einer [[Peptidbindung]] [[C-Terminus|''C''-Terminal]] von [[Aspartat]] schneiden, woher der Name stammt. Caspasen sind in [[Tiere]]n die wichtigsten [[Enzym]]e der [[Apoptose]], des programmierten Zelltods.


== Eigenschaften ==
Caspasen sind die wichtigsten [[Enzym]]e der [[Apoptose]], dem programmierten Zelltod. Sie sind damit essentiell für die korrekte Entwicklung eines Lebewesens, aber auch für die Antwort einer Zelle auf schwere Beschädigung (z. B. durch Strahlung) oder Infektion durch [[Viren]].
Caspasen sind essentiell für die korrekte Entwicklung eines Lebewesens, aber auch für die Antwort einer Zelle auf schwere Beschädigung (z. B. durch Strahlung) oder auf eine Infektion durch intrazelluläre [[Pathogen]]e wie z. B. [[Viren]].
Zum Auslösen des Zelltods werden Initiator-Caspasen (z. B. Caspase-8 und 9) aktiviert. Diese wiederum spalten die ''pro''-(Vorläufer-) Form nachgeschalteter Effektor-Caspasen (unter anderem Caspase 3, 7, 6), die zelleigene Proteine wie unter anderem [[Aktin]] und [[Lamin]] spalten. Eine weitere wichtige Funktion der Effektor-Caspasen ist die Aktivierung einer [[Nuklease]], die im Rahmen der Apoptose die nukleäre [[DNA]] spaltet.


Die Caspasen sind Bestandteil einer [[Enzym]]kaskade bei der Einleitung der Apoptose.<ref>M. Kurokawa, S. Kornbluth: ''Caspases and kinases in a death grip.'' In: ''Cell.'' Band 138, Nummer 5, September 2009, S.&nbsp;838–854, {{ISSN|1097-4172}}. {{DOI|10.1016/j.cell.2009.08.021}}. PMID 19737514. {{PMC|3390419}}.</ref> Caspasen schneiden oftmals weitere Caspasen in ihre aktive Form, wodurch sich eine Signalverstärkung ergibt. Durch die [[Proteolyse|proteolytische]] Aktivierung der Caspasen werden in Folge zunehmend weitere Proteine zerlegt. Zum Auslösen des Zelltods werden zuerst Initiator-Caspasen (z.&nbsp;B. Caspase-8 und 9) aktiviert. Diese wiederum spalten die ''pro''-Form ([[Preprotein|Vorläuferform]]) nachgeschalteter Caspasen (''Effektor''-Caspasen, unter anderem Caspase 3, 7, 6), die zelleigene Proteine wie unter anderem [[Aktin]] und [[Lamin]] spalten. Eine weitere wichtige Funktion der Effektor-Caspasen ist die Aktivierung einer [[Nuklease]], die im Rahmen der Apoptose die nukleäre [[DNA]] spaltet zwischen den [[Histon]]en, wodurch sich in einer [[Agarose-Gelelektrophorese]] eine [[DNA-Leiter]] zeigt.
Beim Menschen wurden bisher 10 verschiedene Caspasen beschrieben.<ref>[http://www.genenames.org/genefamilies/CASP HUGO Gene Nomenclature Committee]</ref> Diese werden in drei Gruppen eingeteilt: Proinflammatorische Caspasen, Initiator-Caspasen und Effektor-Caspasen.

Neben der [[Apoptose]] sind Caspasen an der Entwicklung von [[Erythrozyt]]en und [[Myoblast]]en<ref>{{cite journal | last = Lamkanfi | first = M. | coauthors = ''et al.'' | title = Caspases in cell survival, proliferation and differentiation | journal = Cell Death and Differentiation | volume = 14 |date=January 2007 | pages = 44–55 | url = http://www.nature.com/cdd/journal/v14/n1/full/4402047a.html | accessdate = 2011-02-28 | doi = 10.1038/sj.cdd.4402047 | pmid=17053807 | issue=1}}</ref> und – bei Defekten – an der Entstehung von [[Tumor]]en beteiligt.<ref>M. V. Fiandalo, N. Kyprianou: ''Caspase control: protagonists of cancer cell apoptosis.'' In: ''Experimental oncology.'' Band 34, Nummer 3, Oktober 2012, S.&nbsp;165–175, {{ISSN|1812-9269}}. PMID 23070001. {{PMC|3721730}}.</ref><ref>M. Olsson, B. Zhivotovsky: ''Caspases and cancer.'' In: ''Cell death and differentiation.'' Band 18, Nummer 9, September 2011, S.&nbsp;1441–1449, {{ISSN|1476-5403}}. {{DOI|10.1038/cdd.2011.30}}. PMID 21455218. {{PMC|3178435}}.</ref><ref>E. Frejlich, J. Rudno-Rudzi?ska, K. Janiszewski, L. Salomon, K. Kotulski, O. Pelzer, Z. Grzebieniak, R. Tarnawa, W. Kielan: ''Caspases and their role in gastric cancer.'' In: ''Advances in clinical and experimental medicine : official organ Wroclaw Medical University.'' Band 22, Nummer 4, 2013 Jul-Aug, S.&nbsp;593–602, {{ISSN|1899-5276}}. PMID 23986221.</ref> Manche Viren und intrazellulär lebende Bakterien versuchen im Zuge einer [[Immunevasion]] eine Caspase-Aktivierung zu unterbinden.<ref>A. M. Fuentes-González, A. Contreras-Paredes, J. Manzo-Merino, M. Lizano: ''The modulation of apoptosis by oncogenic viruses.'' In: ''Virology journal.'' Band 10, 2013, S.&nbsp;182, {{ISSN|1743-422X}}. {{DOI|10.1186/1743-422X-10-182}}. PMID 23741982. {{PMC|3691765}}.</ref><ref>N. H. Philip, I. E. Brodsky: ''Cell death programs in Yersinia immunity and pathogenesis.'' In: ''Frontiers in cellular and infection microbiology.'' Band 2, 2012, S.&nbsp;149, {{ISSN|2235-2988}}. {{DOI|10.3389/fcimb.2012.00149}}. PMID 23226685. {{PMC|3510641}}.</ref>

== Typen ==
Beim Menschen wurden bisher zwölf verschiedene Caspasen beschrieben.<ref>[http://www.genenames.org/genefamilies/CASP HUGO Gene Nomenclature Committee]</ref> Diese werden in drei Gruppen eingeteilt: Proinflammatorische Caspasen, Initiator-Caspasen und Effektor-Caspasen. Initiator-Caspasen (z. B. [[CASP2]],<ref>L. L. Fava, F. J. Bock, S. Geley, A. Villunger: ''Caspase-2 at a glance.'' In: ''Journal of cell science.'' Band 125, Pt 24Dezember 2012, S.&nbsp;5911–5915, {{ISSN|1477-9137}}. {{DOI|10.1242/jcs.115105}}. PMID 23447670.</ref> [[CASP8]], [[CASP9]] und [[CASP10]]) schneiden Effector-Caspasen in ihre aktive Form. Effector-Caspasen (z. B. [[CASP3]], [[CASP6]], [[CASP7]]) schneiden dagegen andere zelluläre Proteine der Apoptose. Die Aktivierung wird durch Caspase-Inhibioren gehemmt.

[[CASP1]], [[CASP4]] und [[CASP5]] sind inflammatorische Caspasen und an der Reifung von [[T-Zelle]]n beteiligt. ''Casp4'' und ''Casp5'' sind bei manchen Formen von [[Vitiligo]] und verwandten NALP1-assoziierten [[Autoimmunerkrankung]]en [[Überexpression|überexprimiert]].<ref>{{cite journal | last = Gregersen | first = P.K. | title = Modern genetics, ancient defenses, and potential therapies | journal = N Engl J Med. | volume = 356 |date=22 March 2007 | pages = 1263–6 | pmid = 17377166 | doi = 10.1056/NEJMe078017 | issue = 12 }}[PMID 17377166]</ref>

== Caspasekaskade ==
[[Datei:Signal transduction pathways.svg|mini|[[Signaltransduktion]] der Apoptose.]]
Die Aktivität der Caspasen wird nicht durch [[Genregulation|Änderung]] der [[Genexpression]] aktiviert, sondern durch [[Posttranslationale Modifikation]] über Proteolysen. Dadurch ist die Aktivierung der Apoptose schneller in der Einleitung. Bei Initiator-Caspasen sind die abzutrennenden Prodomänen länger als bei Effektor-Caspasen. Die Prodomäne der Initiator-Caspasen enthält eine [[CARD-Domäne]] (z. B. Caspase-2 und -9) oder eine [[Death effector domain]] (DED) (bei Caspase-8 und -10). Bei einer Aktivierung gruppieren sich die Initiator-Caspasen zusammen und aktivieren sich durch gegenseitige Proteolyse zusätzlich.

Die Initiator-Caspasen können durch verschiedene Enzyme aktiviert werden:
*[[Granzyme|Granzym B]] wird von [[Zytotoxische T-Zelle|zytotoxischen T-Zellen]] und [[NK-Zelle]]n [[Sekretion|ausgeschüttet]], wodurch Caspase-3 und -7 aktiviert wird.
* ''death receptors'' wie [[Fas-Rezeptor]], [[TRAIL]]-Rezeptoren und [[TNF-Rezeptor]]), welche Caspase-8 und -10 aktivieren.
* Das [[Apoptosom]] (reguliert durch [[Cytochrom c]] und die [[Bcl-2|Bcl-2-Familie]]),<ref>{{cite journal | last = Li | first = P. | coauthors = ''et al.'' | title = Mitochondrial Activation of Apoptosis | journal = Cell | volume = 116 |date=January 2004 | pages = 57–59 | url = http://www.cell.com/retrieve/pii/S0092867404000315 | accessdate = 2006-11-06 | doi = 10.1016/S0092-8674(04)00031-5 | pmid=15055583 | issue = 2 Suppl}}</ref> die Caspase-9 aktivieren.

Die Effektor-Caspasen schneiden verschiedene zelluläre Proteine:
* [[Lamin]]e
*[[DFFA|ICAD]]/DFF45 (''inhibitor of caspase activated DNase or DNA fragmentation factor 45'')
*[[PARP]] (Poly-ADP-ribose-Polymerase)
*PAK2 (''P 21-activated kinase 2'')

ICAD/DFF45 hemmt die ''Caspase-activated DNase''(CAD). Die Proteolyse durch Effektor-Caspasen inaktiviert diese Hemmung, wodurch die DNA in der Zelle fragmentiert wird. Die Caspase-1 und -3 in [[Makrophagen]] werden durch die DNA-bindenden Proteine ''HIN-200'' (synonym p202) gehemmt bzw. durch ''AIM2' (synonym p210) aktiviert.<ref>T. L. Roberts, A. Idris, J. A. Dunn, G. M. Kelly, C. M. Burnton, S. Hodgson, L. L. Hardy, V. Garceau, M. J. Sweet, I. L. Ross, D. A. Hume, K. J. Stacey: ''HIN-200 proteins regulate caspase activation in response to foreign cytoplasmic DNA.'' In: ''Science (New York, N.Y.).'' Band 323, Nummer 5917, Februar 2009, S.&nbsp;1057–1060, {{ISSN|1095-9203}}. {{DOI|10.1126/science.1169841}}. PMID 19131592.</ref>

== Geschichte ==
[[H. Robert Horvitz]] entdeckte die Beteiligung des Gens ''ced-3'' (von ''Caenorhabditis elegans death gene'') am programmierten Zelltod.<ref>{{cite journal | last = Danial | first = N. N. | coauthors = Korsmeyer, S. J. | title = Cell Death: Critical Control Points | journal = Cell | volume = 116 |date=January 2004 | pages = 205–219 | url = http://www.cell.com/retrieve/pii/S0092867404000467 | accessdate = 2006-11-06 | doi = 10.1016/S0092-8674(04)00046-7 | pmid = 14744432 | issue = 2 }}</ref> Horvitz und sein Mitarbeiter Junying Yuan entdeckten 1993 die Ähnlichkeit von ''ced-3'' zu der Cysteinprotease von Säugern ''interleukin-1-beta converting enzyme'' (ICE, heute als Caspase-1 bekannt).<ref name="ced-3">{{cite journal | author=Yuan, J et al.| title=The C. elegans cell death gene ced-3 encodes a protein similar to mammalian interleukin-1 beta-converting enzyme| journal=Cell| year=1993| volume=75| pages=641–652 | doi=10.1016/0092-8674(93)90485-9 | pmid=8242740 | issue=4}}</ref><ref>{{cite journal | last = Yuan | first = J. | coauthors = Horvitz, H. R. | title = A First Insight into the Molecular Mechanisms of Apoptosis | journal = Cell | volume = 116 |date=January 2004 | pages = 53–56 | url = http://www.cell.com/retrieve/pii/S0092867404000285 | accessdate = 2006-11-06 | doi = 10.1016/S0092-8674(04)00028-5 | pmid=15055582 | issue = 2 Suppl}}</ref> Die Nomenklatur der Caspasen wurde 1996 verabschiedet, da aufgrund der zeitgleichen Entdeckung in mehreren Forschergruppen oftmals unterschiedliche Bezeichnungen verwendet wurden. Caspase 3 war als ''CPP32'', ''Apopain'' und ''Yama'' beschrieben. Die Caspasen wurden in der Reihenfolge ihrer Entdeckung umbenannt.


== Weblinks ==
== Weblinks ==
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<references />
* Jennifer McDowall/Interpro: [http://www.ebi.ac.uk/interpro/potm/2004_8/Page1.htm Protein Of The Month: ''Caspases.''] (engl.)
* Jennifer McDowall/Interpro: [http://www.ebi.ac.uk/interpro/potm/2004_8/Page1.htm Protein Of The Month: ''Caspases.''] (engl.)
* {{MeshName|Caspases}}

== Einzelnachweise ==
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<references />


[[Kategorie:Proteingruppe]]
[[Kategorie:Proteingruppe]]

Version vom 12. Februar 2014, 14:57 Uhr

Caspasen
Enzymklassifikation
EC, Kategorie 3.4.22.-, Cysteinprotease
MEROPS C14
Substrat Cys-Asp-Bindungen

Caspasen (englisch cysteinyl-aspartate specific protease) sind eine Gruppe von Cysteinproteasen, die andere Caspasen an einer Peptidbindung C-Terminal von Aspartat schneiden, woher der Name stammt. Caspasen sind in Tieren die wichtigsten Enzyme der Apoptose, des programmierten Zelltods.

Eigenschaften

Caspasen sind essentiell für die korrekte Entwicklung eines Lebewesens, aber auch für die Antwort einer Zelle auf schwere Beschädigung (z. B. durch Strahlung) oder auf eine Infektion durch intrazelluläre Pathogene wie z. B. Viren.

Die Caspasen sind Bestandteil einer Enzymkaskade bei der Einleitung der Apoptose.[1] Caspasen schneiden oftmals weitere Caspasen in ihre aktive Form, wodurch sich eine Signalverstärkung ergibt. Durch die proteolytische Aktivierung der Caspasen werden in Folge zunehmend weitere Proteine zerlegt. Zum Auslösen des Zelltods werden zuerst Initiator-Caspasen (z. B. Caspase-8 und 9) aktiviert. Diese wiederum spalten die pro-Form (Vorläuferform) nachgeschalteter Caspasen (Effektor-Caspasen, unter anderem Caspase 3, 7, 6), die zelleigene Proteine wie unter anderem Aktin und Lamin spalten. Eine weitere wichtige Funktion der Effektor-Caspasen ist die Aktivierung einer Nuklease, die im Rahmen der Apoptose die nukleäre DNA spaltet zwischen den Histonen, wodurch sich in einer Agarose-Gelelektrophorese eine DNA-Leiter zeigt.

Neben der Apoptose sind Caspasen an der Entwicklung von Erythrozyten und Myoblasten[2] und – bei Defekten – an der Entstehung von Tumoren beteiligt.[3][4][5] Manche Viren und intrazellulär lebende Bakterien versuchen im Zuge einer Immunevasion eine Caspase-Aktivierung zu unterbinden.[6][7]

Typen

Beim Menschen wurden bisher zwölf verschiedene Caspasen beschrieben.[8] Diese werden in drei Gruppen eingeteilt: Proinflammatorische Caspasen, Initiator-Caspasen und Effektor-Caspasen. Initiator-Caspasen (z. B. CASP2,[9] CASP8, CASP9 und CASP10) schneiden Effector-Caspasen in ihre aktive Form. Effector-Caspasen (z. B. CASP3, CASP6, CASP7) schneiden dagegen andere zelluläre Proteine der Apoptose. Die Aktivierung wird durch Caspase-Inhibioren gehemmt.

CASP1, CASP4 und CASP5 sind inflammatorische Caspasen und an der Reifung von T-Zellen beteiligt. Casp4 und Casp5 sind bei manchen Formen von Vitiligo und verwandten NALP1-assoziierten Autoimmunerkrankungen überexprimiert.[10]

Caspasekaskade

Signaltransduktion der Apoptose.

Die Aktivität der Caspasen wird nicht durch Änderung der Genexpression aktiviert, sondern durch Posttranslationale Modifikation über Proteolysen. Dadurch ist die Aktivierung der Apoptose schneller in der Einleitung. Bei Initiator-Caspasen sind die abzutrennenden Prodomänen länger als bei Effektor-Caspasen. Die Prodomäne der Initiator-Caspasen enthält eine CARD-Domäne (z. B. Caspase-2 und -9) oder eine Death effector domain (DED) (bei Caspase-8 und -10). Bei einer Aktivierung gruppieren sich die Initiator-Caspasen zusammen und aktivieren sich durch gegenseitige Proteolyse zusätzlich.

Die Initiator-Caspasen können durch verschiedene Enzyme aktiviert werden:

Die Effektor-Caspasen schneiden verschiedene zelluläre Proteine:

  • Lamine
  • ICAD/DFF45 (inhibitor of caspase activated DNase or DNA fragmentation factor 45)
  • PARP (Poly-ADP-ribose-Polymerase)
  • PAK2 (P 21-activated kinase 2)

ICAD/DFF45 hemmt die Caspase-activated DNase(CAD). Die Proteolyse durch Effektor-Caspasen inaktiviert diese Hemmung, wodurch die DNA in der Zelle fragmentiert wird. Die Caspase-1 und -3 in Makrophagen werden durch die DNA-bindenden Proteine HIN-200 (synonym p202) gehemmt bzw. durch AIM2' (synonym p210) aktiviert.[12]

Geschichte

H. Robert Horvitz entdeckte die Beteiligung des Gens ced-3 (von Caenorhabditis elegans death gene) am programmierten Zelltod.[13] Horvitz und sein Mitarbeiter Junying Yuan entdeckten 1993 die Ähnlichkeit von ced-3 zu der Cysteinprotease von Säugern interleukin-1-beta converting enzyme (ICE, heute als Caspase-1 bekannt).[14][15] Die Nomenklatur der Caspasen wurde 1996 verabschiedet, da aufgrund der zeitgleichen Entdeckung in mehreren Forschergruppen oftmals unterschiedliche Bezeichnungen verwendet wurden. Caspase 3 war als CPP32, Apopain und Yama beschrieben. Die Caspasen wurden in der Reihenfolge ihrer Entdeckung umbenannt.

Einzelnachweise

  1. ↑ M. Kurokawa, S. Kornbluth: Caspases and kinases in a death grip. In: Cell. Band 138, Nummer 5, September 2009, S. 838–854, ISSN 1097-4172. doi:10.1016/j.cell.2009.08.021. PMID 19737514. PMC 3390419 (freier Volltext).
  2. ↑ M. Lamkanfi, et al.: Caspases in cell survival, proliferation and differentiation. In: Cell Death and Differentiation. 14. Jahrgang, Nr. 1, Januar 2007, S. 44–55, doi:10.1038/sj.cdd.4402047, PMID 17053807 (nature.com [abgerufen am 28. Februar 2011]).
  3. ↑ M. V. Fiandalo, N. Kyprianou: Caspase control: protagonists of cancer cell apoptosis. In: Experimental oncology. Band 34, Nummer 3, Oktober 2012, S. 165–175, ISSN 1812-9269. PMID 23070001. PMC 3721730 (freier Volltext).
  4. ↑ M. Olsson, B. Zhivotovsky: Caspases and cancer. In: Cell death and differentiation. Band 18, Nummer 9, September 2011, S. 1441–1449, ISSN 1476-5403. doi:10.1038/cdd.2011.30. PMID 21455218. PMC 3178435 (freier Volltext).
  5. ↑ E. Frejlich, J. Rudno-Rudzi?ska, K. Janiszewski, L. Salomon, K. Kotulski, O. Pelzer, Z. Grzebieniak, R. Tarnawa, W. Kielan: Caspases and their role in gastric cancer. In: Advances in clinical and experimental medicine : official organ Wroclaw Medical University. Band 22, Nummer 4, 2013 Jul-Aug, S. 593–602, ISSN 1899-5276. PMID 23986221.
  6. ↑ A. M. Fuentes-González, A. Contreras-Paredes, J. Manzo-Merino, M. Lizano: The modulation of apoptosis by oncogenic viruses. In: Virology journal. Band 10, 2013, S. 182, ISSN 1743-422X. doi:10.1186/1743-422X-10-182. PMID 23741982. PMC 3691765 (freier Volltext).
  7. ↑ N. H. Philip, I. E. Brodsky: Cell death programs in Yersinia immunity and pathogenesis. In: Frontiers in cellular and infection microbiology. Band 2, 2012, S. 149, ISSN 2235-2988. doi:10.3389/fcimb.2012.00149. PMID 23226685. PMC 3510641 (freier Volltext).
  8. ↑ HUGO Gene Nomenclature Committee
  9. ↑ L. L. Fava, F. J. Bock, S. Geley, A. Villunger: Caspase-2 at a glance. In: Journal of cell science. Band 125, Pt 24Dezember 2012, S. 5911–5915, ISSN 1477-9137. doi:10.1242/jcs.115105. PMID 23447670.
  10. ↑ P.K. Gregersen: Modern genetics, ancient defenses, and potential therapies. In: N Engl J Med. 356. Jahrgang, Nr. 12, 22. März 2007, S. 1263–6, doi:10.1056/NEJMe078017, PMID 17377166.[PMID 17377166]
  11. ↑ P. Li, et al.: Mitochondrial Activation of Apoptosis. In: Cell. 116. Jahrgang, 2 Suppl, Januar 2004, S. 57–59, doi:10.1016/S0092-8674(04)00031-5, PMID 15055583 (cell.com [abgerufen am 6. November 2006]).
  12. ↑ T. L. Roberts, A. Idris, J. A. Dunn, G. M. Kelly, C. M. Burnton, S. Hodgson, L. L. Hardy, V. Garceau, M. J. Sweet, I. L. Ross, D. A. Hume, K. J. Stacey: HIN-200 proteins regulate caspase activation in response to foreign cytoplasmic DNA. In: Science (New York, N.Y.). Band 323, Nummer 5917, Februar 2009, S. 1057–1060, ISSN 1095-9203. doi:10.1126/science.1169841. PMID 19131592.
  13. ↑ N. N. Danial, Korsmeyer, S. J.: Cell Death: Critical Control Points. In: Cell. 116. Jahrgang, Nr. 2, Januar 2004, S. 205–219, doi:10.1016/S0092-8674(04)00046-7, PMID 14744432 (cell.com [abgerufen am 6. November 2006]).
  14. ↑ Yuan, J et al.: The C. elegans cell death gene ced-3 encodes a protein similar to mammalian interleukin-1 beta-converting enzyme. In: Cell. 75. Jahrgang, Nr. 4, 1993, S. 641–652, doi:10.1016/0092-8674(93)90485-9, PMID 8242740.
  15. ↑ J. Yuan, Horvitz, H. R.: A First Insight into the Molecular Mechanisms of Apoptosis. In: Cell. 116. Jahrgang, 2 Suppl, Januar 2004, S. 53–56, doi:10.1016/S0092-8674(04)00028-5, PMID 15055582 (cell.com [abgerufen am 6. November 2006]).
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