„Makropinosom“ – Versionsunterschied

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Ein '''Makropinosom''' ist ein Zellorganell, das in Eukaryoten vorübergehend während der Makropinozytose gebildet wird.
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Version vom 4. Juli 2016, 10:30 Uhr

Ein Makropinosom ist ein Zellorganell, das in Eukaryoten vorübergehend während der Makropinozytose gebildet wird.

Eigenschaften

Makropinosomen sind flüssigkeitsgefüllte Vesikel, die während der Makropinozytose (einer Form der Endozytose) von der Zellmembran eingestülpt werden.[1] Die Flüssigkeit wird unspezifisch ohne Beteiligung von Rezeptoren für den Inhalt aufgenommen. Die Vesikel verschmelzen anschließend mit Endosomen und Lysosomen im Endomembransystem. Im Verlauf der Bildung von Makropinosomen wird Rab7 vermehrt gebildet. Die IP3-Kinase und die Phospholipase C sind an der Bildung beteiligt, cAMP führt dagegen zu einer Wiedereingliederung des Vesikels in die Zellmembran. Während der Bildung von Makropinosomen werden die Phosphoinositide PI(4,5)P2 und PI(3,4,5)P3 gebildet und die Rho GTPase inaktiviert.[2] Der Transport der Makropinosomen erfolgt entlang des Aktin-Zytoskeletts.[2]

Eine Apoptose-unabhängige Form des Zelltods mit übermäßiger Bildung von Makropinosomen wird als Methuosis bezeichnet.[3]

Das Ebolavirus verwendet Makropinosom-ähnliche Vesikel für den Zelleintritt.[4][5] Das von EHEC gebildete Shiga-Toxin, Salmonellen und Legionella pneumophila sowie einige Protozoen werden über Makropinosomen in Zellen aufgenommen.[6][7]

Einzelnachweise

  1. M. C. Kerr, R. D. Teasdale: Defining macropinocytosis. In: Traffic (Copenhagen, Denmark). Band 10, Nummer 4, April 2009, S. 364–371, doi:10.1111/j.1600-0854.2009.00878.x, PMID 19192253.
  2. a b Y. Egami, T. Taguchi, M. Maekawa, H. Arai, N. Araki: Small GTPases and phosphoinositides in the regulatory mechanisms of macropinosome formation and maturation. In: Frontiers in physiology. Band 5, 2014, S. 374, doi:10.3389/fphys.2014.00374, PMID 25324782, PMC 4179697 (freier Volltext).
  3. W. A. Maltese, J. H. Overmeyer: Non-apoptotic cell death associated with perturbations of macropinocytosis. In: Frontiers in physiology. Band 6, 2015, S. 38, doi:10.3389/fphys.2015.00038, PMID 25762935, PMC 4329815 (freier Volltext).
  4. M. F. Saeed, A. A. Kolokoltsov, T. Albrecht, R. A. Davey: Cellular entry of ebola virus involves uptake by a macropinocytosis-like mechanism and subsequent trafficking through early and late endosomes. In: PLoS pathogens. Band 6, Nummer 9, 2010, S. e1001110, doi:10.1371/journal.ppat.1001110, PMID 20862315, PMC 2940741 (freier Volltext).
  5. M. Valiya Veettil, S. Sadagopan, N. Kerur, S. Chakraborty, B. Chandran: Interaction of c-Cbl with myosin IIA regulates Bleb associated macropinocytosis of Kaposi's sarcoma-associated herpesvirus. In: PLoS pathogens. Band 6, Nummer 12, 2010, S. e1001238, doi:10.1371/journal.ppat.1001238, PMID 21203488, PMC 3009604 (freier Volltext).
  6. M. C. Kerr, J. T. Wang, N. A. Castro, N. A. Hamilton, L. Town, D. L. Brown, F. A. Meunier, N. F. Brown, J. L. Stow, R. D. Teasdale: Inhibition of the PtdIns(5) kinase PIKfyve disrupts intracellular replication of Salmonella. In: The EMBO journal. Band 29, Nummer 8, April 2010, S. 1331–1347, doi:10.1038/emboj.2010.28, PMID 20300065, PMC 2868569 (freier Volltext).
  7. T. M. de Carvalho, E. S. Barrias, W. de Souza: Macropinocytosis: a pathway to protozoan infection. In: Frontiers in physiology. Band 6, 2015, S. 106, doi:10.3389/fphys.2015.00106, PMID 25914647, PMC 4391238 (freier Volltext).