„Forkhead-Box-Protein A2“ – Versionsunterschied

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==FOXA2 und Krankheiten des Menschen==
==FOXA2 und Krankheiten des Menschen==

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Foxa2
Foxa2
Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur 463 bzw. 457 Aminosäuren
Bezeichner
Gen-Name FOXA2
Externe IDs
Vorkommen
Homologie-Familie Hovergen
Übergeordnetes Taxon Chordatiere[1]

Das Forkhead-Box-Protein A2 (Foxa2) (auch: Hepatozyten-nukleärer Faktor 3-beta, HNF3b) ist ein Transkriptionsfaktor in Chordatieren. Der Transkriptionsfaktor Foxa2 bindet als Monomer an DNA. Eine Rolle spielt Foxa2 unter anderem bei der Gastrulation, bei der fetalen Entwicklung des Gastrointestinaltraktes, bei der Pankreasentwicklung und der Regulation der Insulinfreisetzung. Foxa2 reguliert die Genexpression vieler Enzyme der Leber. Außerdem wurde in Schilddrüse und Prostata über eine Foxa2-Expression berichtet. Defekte von Foxa2 sind wahrscheinlich schon in utero letal: in der OMIM-Datenbank findet sich jedenfalls keine monogene Krankheit wegen eines angeborenen Foxa2-Defektes.[2][3]

Foxa2 gehört zu den Forkhead-Box-Proteinen. Die Expression von Foxa2 im Embryo wird von TEAD-Proteinen reguliert, wie an Zebrafischen festgestellt werden konnte. Im erwachsenen Organismus hemmt Insulin die Foxa2-Funktion durch direkte Phosphorylierung. Die Phosphorylierung von Foxa2 an der Aminosäure Serin-283 durch die Proteinkinase DNA-PK andererseits ist essenziell für seine Funktion. Foxa2 interagiert außerdem direkt mit dem Androgenrezeptor.[4][5][6][7]

Struktur und Genetik

Das FOXA2-Gen des Menschen liegt auf Chromosom 20 im Bereich 20p11. Es gibt zwei Transkriptionsvarianten [8]. Die längere Variante (var 2) enthält ein nichttranslatiertes Exon 1 und die translatierten Exone 2 und 3, während die kürzere Variante (var 1) aus zwei Exonen hervorgeht, von denen beide teilweise translatiert werden.

Aus var 1-RNA wird ein 463 Aminosäuren langes Protein translatiert, das Protein aus var 2 hat 457 Aminosäuren.

Foxa2 und alternatives Splicen

Calcitonin (Calc) und Calcitonin-Gen-related Peptide (CGRP) sind alternative Splice-Produkte des gleichen Gens und gelten als Beispiel für alternatives Splicen. Das Gen hat sechs Exone. In Neuronen wird die CGRP-mRNA generiert aus den Exonen 1, 2, 3, 5 und 6. In Schilddrüsen-C-Zellen dagegen wird dagegen die Calc-mRNA generiert aus den Exonen 1, 2, 3 und 4. Zhou und Baranika habe vor kurzem gezeigt, dass Foxa2 (und Fox-1) durch Bindung an ein UGCAUG-RNA-Stück in der Nähe der 3’-Splicing-Stelle das Processing in Richtung CGRP verschieben. [9]

Stammesgeschichte von Foxa2 und anderen Forkhead-Box-Proteinen

Funktion des Transkriptionsfaktors Foxa2

[10][11]

Gastrulation

Mangold und Spemann haben schon 1924 den Spemann-Organisator für Amphibien beschrieben. Diese Struktur, die für die Musterbildung bei der Fötalentwicklung von Chordatieren unverzichtbar ist, wird durch das Foxa2-Protein mitgeprägt. Die Expression von Foxa2 im Organisator hängt ab FoxH1/Smad. Eine gegenseitige Abhängigkeit existiert zwischen der Foxa2- und der Brachyury/T-Expression. Von Foxa2 hängen weitere Transkriptionsfaktoren ab wie Noto, Shh, Foxa1, Foxd4, MLF1, Pim1, Smoc1, wie Templin und Kollegen 2008 publiziert haben.[12]

Entwicklung dopaminerger Neuronen

Der Verlust dopaminerger Neuronen im Mittelhirn gilt als ursächlich für die Parkinson-Krankheit. Foxa2 ist sowohl an der Entwicklung dieser Neuronen beteiligt als auch wahrscheinlich an deren frühzeitiger Degeneration. Ausgehend vom Organisator wird durch Kontrolle von Foxa2 die erste Anlage des zentralen Nervensystems angelegt, das Neuralrohr. Foxa2-Expression bestimmt die sogenannte floor plate des Neuralrohrs. Von hier entwickeln sich aus Foxa2-positiven Zellen dopaminerge Neuronen.[13][14]

Verlust beider Foxa2-Allele führt in utero zu Lethalität. Mäuse, die nur ein Foxa2-Allel tragen, entwickeln als erwachsene Tiere Ausfallerscheinungen des Bewegungsapparates. Bei Tieren, die diese Ausfälle zeigten, war gleichzeitig ein Verlust dopaminerger Neuronen in der Substantia nigra festzustellen; dieses Bild entspricht der Parkinson-Krankheit des Menschen.[13]

[15]

Entwicklung der Leber

Die Entwicklung der Leber innerhalb der Fötalentwicklung läuft in zwei Stufen ab: Zuerst werden innerhalb des Vorderdarm-Endothels Zellen befähigt, auf Organ-spezifische Signale zu reagieren, danach erfolgt die Expression Leber-spezifischer Gene. Beim ersten Schritt sind sowohl Foxa1 als auch Foxa2 gemeinsam beteiligt. Ohne die Expression beider Gene kann sich keine Leber entwickeln, da offensichtlich keine Reaktion auf weitere notwendige Stimulatoren wie z.B. Fibroblasten-Wachstumsfaktor erfolgen kann. Mäuse-Föten, die defekte Foxa1- und Foxa2-Gene besitzen, entwickeln sich bis zu Tag 8,5 in gleicher Weise wie Kontroll-Föten. Danach bleibt die Entwicklung zurück und die Föten sterben vor der Geburt ab.

Die wichtigste Veränderung gegenüber Normaltieren betrifft das Ausbleiben der Leberanlage, das Fehlen von Hepatoblasten. Tiere, bei denen entweder das Foxa1-Gen oder das Foxa2-Gen defekt waren, konnten dagegen die Leberanlage entwickeln. Andere Gene, bei denen Defekte ebenfalls die Leberentwicklung stören, wirken erst, nachdem die Leber angelegt ist: Hex, HNF4alpha, HNF1beta oder HNF6. [16]

Auch die spätere Entwicklung der Gallengänge hängt von der gemeinsamen Expression von Foxa1 und Foxa2 ab: Werden beide Gene nach der Entwicklung der Leberanlage ausgeschaltet, entwickelt sich in der fötalen Leber ein vergrößerter Gallengang-Aufbau: wegen Foxa1/a2-Unterdrückung wird verstärkt Interleukin-6 (IL-6) gebildet, das das Wachstum der Cholangiozyten fördert. Bei Abwesenheit von Foxa1/a2 kann der Glukokortikoid-Rezeptor (ein Kernrezeptor und Transkriptionsfaktor) nicht an den IL-6-Genpromotor binden und die IL-6 Expression unterdrücken.[17]

Entwicklung des Pankreas und Regulation der Insulin-Freisetzung

[18][19]

[20]

Regulation der Ausschüttung von Neuropeptiden

[21]

Regulation der Leberenzymexpression im Erwachsenen

Die balancierte Synthese und der Transport von Gallensäuren der Leber ist auf Foxa2 angewiesen. Fehlte das Protein in der Leber von Mäusen, erhöhte sich der Serumspiegel der Gallensäuren -- eine milde Cholestase stellte sich ein, die sich bei Zufuhr von Cholin verstärkte. Auf ihren Foxa2-Gehalt untersuchte Nieren von Menschen, die unter PSC oder unter Gallengangatresie litten, wiesen entsprechenden Mangel auf. Ursache war eine unzureichende Expression der Gallensalz-Membrantransporter Mpr2/3/4, die offensichtlich von Foxa2 reguliert wird. Die fehlende Regulation weiterer Gene im Gallensäurenstoffwechsel ist ein Faktor des so genannten ER-Stress, eines Symptoms der Cholestase.[22][23]

[24] [25][26][27][28]

[29]

FOXA2 und Krankheiten des Menschen

Metabolismustypen und Diabetes 2

[30]

Überexpression in Krebs und Metastasen

Die von Foxa2 regulierten Enzyme sind möglicherweise für die Progression von Prostatakrebs zum Stadium der Androgenunabhängigkeit verantwortlich. Metastasen kolorectaler Karzinome in der Leber überexprimieren Foxa2, was mit Überexpression von HNF6 einhergeht. Im Gegensatz dazu war die Produktion von Foxa2 in Schilddrüsenkrebs-Zellen gegenüber dem Normalzustand unterdrückt.[31][32][33]

Vermutete Rolle bei Sepsis

In Tiermodellen haben Berg und Kollegen 2006 nachgewiesen, das der Gehalt an der Serinprotease Protein C einen frühen prognostischer Parameter darstellt, anhand dessen der Ausgang eines Septischen Geschehens vorher gesagt werden kann: je niedriger der Gehalt an Protein C, umso wahrscheinlicher ein fataler Ausgang. In der gleichen Publikation stellen die Autoren fest, dass verringerte Foxa2-Expression als Auslöser der Protein-C-Reduktion angesehen werden kann. Damit kommt der Herabregulierung von Foxa2 im Verlauf einer Infektion, die in eine Sepsis mit fatalen Folgen übergehen kann, eine wichtige Rolle zu.[34]

Asthma

[35]

Einzelnachweise

  1. ↑ Orthologe bei eggNOG
  2. ↑ Forkhead-Box-Protein A2. In: Online Mendelian Inheritance in Man. (englisch)
  3. ↑ Besnard V, Wert SE, Hull WM, Whitsett JA: Immunohistochemical localization of Foxa1 and Foxa2 in mouse embryos and adult tissues. In: Gene Expr. Patterns. 5. Jahrgang, Nr. 2, Dezember 2004, S. 193–208, doi:10.1016/j.modgep.2004.08.006, PMID 15567715.
  4. ↑ Sawada A, Nishizaki Y, Sato H, et al.: Tead proteins activate the Foxa2 enhancer in the node in cooperation with a second factor. In: Development. 132. Jahrgang, Nr. 21, November 2005, S. 4719–29, doi:10.1242/dev.02059, PMID 16207754 (biologists.org).
  5. ↑ Howell JJ, Stoffel M: Nuclear export-independent inhibition of Foxa2 by insulin. In: J. Biol. Chem. 284. Jahrgang, Nr. 37, September 2009, S. 24816–24, doi:10.1074/jbc.M109.042135, PMID 19589781.
  6. ↑ Nock A, Ascano JM, Jones T, et al.: Identification of DNA-dependent protein kinase as a cofactor for the forkhead transcription factor FoxA2. In: J. Biol. Chem. 284. Jahrgang, Nr. 30, Juli 2009, S. 19915–26, doi:10.1074/jbc.M109.016295, PMID 19478084.
  7. ↑ Yu X, Gupta A, Wang Y, et al.: Foxa1 and Foxa2 interact with the androgen receptor to regulate prostate and epididymal genes differentially. In: Ann. N. Y. Acad. Sci. 1061. Jahrgang, Dezember 2005, S. 77–93, doi:10.1196/annals.1336.009, PMID 16467259.
  8. ↑ 'FOXA2' Transkriptionsvarianten
  9. ↑ Zhou HL, Baraniak AP, Lou H: Role for Fox-1/Fox-2 in mediating the neuronal pathway of calcitonin/calcitonin gene-related peptide alternative RNA processing. In: Mol. Cell. Biol. 27. Jahrgang, Nr. 3, Februar 2007, S. 830–41, doi:10.1128/MCB.01015-06, PMID 17101796, PMC 1800674 (freier Volltext) – (iu.edu [PDF]).
  10. ↑ Kimura-Yoshida C, Tian E, Nakano H, et al.: Crucial roles of Foxa2 in mouse anterior-posterior axis polarization via regulation of anterior visceral endoderm-specific genes. In: Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 104. Jahrgang, Nr. 14, April 2007, S. 5919–24, doi:10.1073/pnas.0607779104, PMID 17389379, PMC 1851592 (freier Volltext) – (pnas.org).
  11. ↑ Burtscher I, Lickert H: Foxa2 regulates polarity and epithelialization in the endoderm germ layer of the mouse embryo. In: Development. 136. Jahrgang, Nr. 6, März 2009, S. 1029–38, doi:10.1242/dev.028415, PMID 19234065 (biologists.org).
  12. ↑ Tamplin OJ, Kinzel D, Cox BJ, Bell CE, Rossant J, Lickert H: Microarray analysis of Foxa2 mutant mouse embryos reveals novel gene expression and inductive roles for the gastrula organizer and its derivatives. In: BMC Genomics. 9. Jahrgang, 2008, S. 511, doi:10.1186/1471-2164-9-511, PMID 18973680, PMC 2605479 (freier Volltext) – (biomedcentral.com).
  13. ↑ a b Kittappa R, Chang WW, Awatramani RB, McKay RD: The foxa2 gene controls the birth and spontaneous degeneration of dopamine neurons in old age. In: PLoS Biol. 5. Jahrgang, Nr. 12, Dezember 2007, S. e325, doi:10.1371/journal.pbio.0050325, PMID 18076286, PMC 2121110 (freier Volltext) – (plosjournals.org).
  14. ↑ Arenas E: Foxa2: the rise and fall of dopamine neurons. In: Cell Stem Cell. 2. Jahrgang, Nr. 2, Februar 2008, S. 110–2, doi:10.1016/j.stem.2008.01.012, PMID 18371430.
  15. ↑ Lin W, Metzakopian E, Mavromatakis YE, et al.: Foxa1 and Foxa2 function both upstream of and cooperatively with Lmx1a and Lmx1b in a feedforward loop promoting mesodiencephalic dopaminergic neuron development. In: Dev. Biol. 333. Jahrgang, Nr. 2, September 2009, S. 386–96, doi:10.1016/j.ydbio.2009.07.006, PMID 19607821.
  16. ↑ Lee CS, Friedman JR, Fulmer JT, Kaestner KH: The initiation of liver development is dependent on Foxa transcription factors. In: Nature. 435. Jahrgang, Nr. 7044, Juni 2005, S. 944–7, doi:10.1038/nature03649, PMID 15959514 (uci.edu [PDF]).
  17. ↑ Li Z, White P, Tuteja G, Rubins N, Sackett S, Kaestner KH: Foxa1 and Foxa2 regulate bile duct development in mice. In: J. Clin. Invest. 119. Jahrgang, Nr. 6, Juni 2009, S. 1537–45, doi:10.1172/JCI38201, PMID 19436110, PMC 2689124 (freier Volltext).
  18. ↑ Howell JJ, Stoffel M: Nuclear export-independent inhibition of Foxa2 by insulin. In: J. Biol. Chem. 284. Jahrgang, Nr. 37, September 2009, S. 24816–24, doi:10.1074/jbc.M109.042135, PMID 19589781.
  19. ↑ Gao N, White P, Doliba N, Golson ML, Matschinsky FM, Kaestner KH: Foxa2 controls vesicle docking and insulin secretion in mature Beta cells. In: Cell Metab. 6. Jahrgang, Nr. 4, Oktober 2007, S. 267–79, doi:10.1016/j.cmet.2007.08.015, PMID 17908556 (cell.com).
  20. ↑ Raum JC, Gerrish K, Artner I, et al.: FoxA2, Nkx2.2, and PDX-1 regulate islet beta-cell-specific mafA expression through conserved sequences located between base pairs -8118 and -7750 upstream from the transcription start site. In: Mol. Cell. Biol. 26. Jahrgang, Nr. 15, August 2006, S. 5735–43, doi:10.1128/MCB.00249-06, PMID 16847327, PMC 1592775 (freier Volltext) – (pubget.com [PDF]).
  21. ↑ Silva JP, von Meyenn F, Howell J, Thorens B, Wolfrum C, Stoffel M: Regulation of adaptive behaviour during fasting by hypothalamic Foxa2. In: Nature. 462. Jahrgang, Nr. 7273, Dezember 2009, S. 646–50, doi:10.1038/nature08589, PMID 19956259.
  22. ↑ Bochkis IM, Rubins NE, White P, Furth EE, Friedman JR, Kaestner KH: Hepatocyte-specific ablation of Foxa2 alters bile acid homeostasis and results in endoplasmic reticulum stress. In: Nat. Med. 14. Jahrgang, Nr. 8, August 2008, S. 828–36, doi:10.1038/nm.1853, PMID 18660816.
  23. ↑ Bochkis IM, Schug J, Rubins NE, Chopra AR, O'Malley BW, Kaestner KH: Foxa2-dependent hepatic gene regulatory networks depend on physiological state. In: Physiol. Genomics. 38. Jahrgang, Nr. 2, Juli 2009, S. 186–95, doi:10.1152/physiolgenomics.90376.2008, PMID 19417011.
  24. ↑ Cheng A, Zhang M, Crosson SM, Bao ZQ, Saltiel AR: Regulation of the mouse protein targeting to glycogen (PTG) promoter by the FoxA2 forkhead protein and by 3',5'-cyclic adenosine 5'-monophosphate in H4IIE hepatoma cells. In: Endocrinology. 147. Jahrgang, Nr. 7, Juli 2006, S. 3606–12, doi:10.1210/en.2005-1513, PMID 16627590 (endojournals.org).
  25. ↑ Hashita T, Sakuma T, Akada M, et al.: Forkhead box A2-mediated regulation of female-predominant expression of the mouse Cyp2b9 gene. In: Drug Metab. Dispos. 36. Jahrgang, Nr. 6, Juni 2008, S. 1080–7, doi:10.1124/dmd.107.019729, PMID 18339816 (aspetjournals.org).
  26. ↑ Wolfrum C, Stoffel M: Coactivation of Foxa2 through Pgc-1beta promotes liver fatty acid oxidation and triglyceride/VLDL secretion. In: Cell Metab. 3. Jahrgang, Nr. 2, Februar 2006, S. 99–110, doi:10.1016/j.cmet.2006.01.001, PMID 16459311 (cell.com).
  27. ↑ Freitas HS, Schaan BD, David-Silva A, et al.: SLC2A2 gene expression in kidney of diabetic rats is regulated by HNF-1alpha and HNF-3beta. In: Mol. Cell. Endocrinol. 305. Jahrgang, Nr. 1-2, Juni 2009, S. 63–70, doi:10.1016/j.mce.2009.02.014, PMID 19433262.
  28. ↑ Ohtsuka H, Abe T, Onogawa T, et al.: Farnesoid X receptor, hepatocyte nuclear factors 1alpha and 3beta are essential for transcriptional activation of the liver-specific organic anion transporter-2 gene. In: J. Gastroenterol. 41. Jahrgang, Nr. 4, April 2006, S. 369–77, doi:10.1007/s00535-006-1784-3, PMID 16741617.
  29. ↑ Higuchi S, Kubota M, Iguchi K, Usui S, Kiho T, Hirano K: Transcriptional regulation of aquaporin 3 by insulin. In: J. Cell. Biochem. 102. Jahrgang, Nr. 4, November 2007, S. 1051–8, doi:10.1002/jcb.21350, PMID 17471492.
  30. ↑ Tabassum R, Chavali S, Dwivedi OP, Tandon N, Bharadwaj D: Genetic variants of FOXA2: risk of type 2 diabetes and effect on metabolic traits in North Indians. In: J. Hum. Genet. 53. Jahrgang, Nr. 11-12, 2008, S. 957–65, doi:10.1007/s10038-008-0335-6, PMID 18797817.
  31. ↑ Mirosevich J, Gao N, Gupta A, Shappell SB, Jove R, Matusik RJ: Expression and role of Foxa proteins in prostate cancer. In: Prostate. 66. Jahrgang, Nr. 10, Juli 2006, S. 1013–28, doi:10.1002/pros.20299, PMID 16001449.
  32. ↑ Lehner F, Kulik U, Klempnauer J, Borlak J: The hepatocyte nuclear factor 6 (HNF6) and FOXA2 are key regulators in colorectal liver metastases. In: FASEB J. 21. Jahrgang, Nr. 7, Mai 2007, S. 1445–62, doi:10.1096/fj.06-6575com, PMID 17283222 (fasebj.org).
  33. ↑ Akagi T, Luong QT, Gui D, et al.: Induction of sodium iodide symporter gene and molecular characterisation of HNF3 beta/FoxA2, TTF-1 and C/EBP beta in thyroid carcinoma cells. In: Br. J. Cancer. 99. Jahrgang, Nr. 5, September 2008, S. 781–8, doi:10.1038/sj.bjc.6604544, PMID 18682709, PMC 2528161 (freier Volltext).
  34. ↑ Berg DT, Gerlitz B, Sharma GR, et al.: FoxA2 involvement in suppression of protein C, an outcome predictor in experimental sepsis. In: Clin. Vaccine Immunol. 13. Jahrgang, Nr. 3, März 2006, S. 426–32, doi:10.1128/CVI.13.3.426-432.2006, PMID 16522789, PMC 1391958 (freier Volltext).
  35. ↑ Park SW, Verhaeghe C, Nguyenvu LT, et al.: Distinct roles of FOXA2 and FOXA3 in allergic airway disease and asthma. In: Am. J. Respir. Crit. Care Med. 180. Jahrgang, Nr. 7, Oktober 2009, S. 603–10, doi:10.1164/rccm.200811-1768OC, PMID 19628779.
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