δ-Aminolävulinsäure-Dehydratase

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Δ-Aminolävulinsäure-Dehydratase
Δ-Aminolävulinsäure-Dehydratase
Oberflächenmodell des ALAD-Octamers von zwei Seiten, eine Untereinheit als Bänder, nach PDB 1E51 und PISA.
Vorhandene Strukturdaten: 1E51, 1PV8
Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur 330 Aminosäuren
Sekundär- bis Quartärstruktur Homooctamer
Kofaktor Zn2+
Bezeichner
Gen-Namen ALAD ; ALADH; PBGS
Externe IDs
Enzymklassifikation
EC, Kategorie 4.2.1.24Lyase
Reaktionsart Kondensation
Substrat 2 δ-Aminolävulinsäure
Produkte Porphobilinogen + 2 H2O
Vorkommen
Homologie-Familie 5-ALAD
Übergeordnetes Taxon Euteleostomi

δ-Aminolävulinsäure-Dehydratase (ALAD) oder auch Porphobilinogen-Synthase ist der Name des Enzyms in vielen Lebewesen, das zwei Moleküle δ-Aminolävulinsäure (ALA) zu einem Molekül Porphobilinogen zusammenbaut. Es ist damit ein unverzichtbarer Teil der Porphyrinbiosynthese, jener Teil des menschlichen Stoffwechsels, der den Blutfarbstoff Hämoglobin herstellt. Ein Mangel an ALAD beim Menschen, der durch Mutation am ALAD-Gen hervorgerufen wird, führt zur Porphyrie. Der Gehalt an ALAD im Blut ist erniedrigt bei einer Bleivergiftung,[1][2] als Folge tritt ein erhöhter Spiegel von ALA in Blut und Urin auf.[3]

Jede der acht identischen Untereinheiten des Enzyms bindet als Kofaktor ein Zinkion. In einem ähnlichen Pflanzenenzym ist Zink durch Magnesium ersetzt.[4]

Katalysierte Reaktion[Bearbeiten]

Delta-Aminolävulinat + Delta-Aminolävulinat \longrightarrow Porphobilinogen + 2 H2O

Zwei ALA-Moleküle kondensieren zu Porphobilinogen.

Einzelnachweise[Bearbeiten]

  1. UniProt-Eintrag
  2. Δ-Aminolävulinsäure-Dehydratase. In: Online Mendelian Inheritance in Man (engl.)..
  3. Jan Koolman, Klaus-Heinrich Röhm: Taschenatlas der Biochemie. 3. Auflage, Georg Thieme Verlag, 2003, ISBN 978-3-13759403-1, S. 192.
  4. PROSITE PDOC00153

Weblinks[Bearbeiten]