Flavokinase

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Flavokinase
Vorhandene Strukturdaten: 1nb0, 1nb9, 1p4m, 1q9s
Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur 155 Aminosäuren
Sekundär- bis Quartärstruktur Monomer
Kofaktor Zink oder Magnesium
Bezeichner
Gen-Name RFK
Externe IDs
Enzymklassifikation
EC, Kategorie 2.7.1.26Kinase
Reaktionsart Phosphorylierung
Substrat Riboflavin + ATP
Produkte FMN + ADP
Vorkommen
Homologie-Familie Riboflavinkinase
Übergeordnetes Taxon Eukaryoten

Flavokinase (auch Riboflavin-Kinase) ist das Enzym im Vitamin B2-Metabolismus, welches Riboflavin in das Flavinmononukleotid (FMN) umwandelt und daher unentbehrlich für die Synthese des Coenzyms Flavin-Adenin-Dinukleotid (FAD) ist. Flavokinase wird von allen Lebewesen produziert, das Enzym der Archaeen ist aber von dem der Bakterien und Eukaryoten sehr verschieden. Im Menschen ist Flavokinase im Zytoplasma der Zellen von Gehirn, Plazenta und Harnblase lokalisiert.

Katalysierte Reaktion[Bearbeiten]

Riboflavin + XTP → Riboflavin-5'-phosphat + XDP

Die katalysierte Reaktion ist eine Phosphorylierung, bei der ein Phosphorsäurerest von einem Nukleotidtriphosphat auf die 5'-Hydroxygruppe des Riboflavins übertragen wird.

Bei bakteriellen und eukaryotischen Riboflavinkinasen (ATP-Riboflavin-5'-Phosphotransferasen, EC 2.7.1.26) ist die katalysierte Reaktion ATP-spezifisch:

Riboflavin + ATP --(Flavokinase, T3-stimuliert)--> FMN + ADP

Bei archaealen Riboflavinkinasen (CTP-Riboflavin-5′-Phosphotransferasen, EC 2.7.1.161) verläuft sie CTP-spezifisch [1]:

Riboflavin + CTP --(Flavokinase)--> FMN + CDP

Weblinks[Bearbeiten]

Flavokinase

Einzelnachweise[Bearbeiten]

  1. Ammelburg M, Hartmann MD, Djuranovic S, Alva V, Koretke KK, Martin J, Sauer G, Truffault V, Zeth K, Lupas AN and Coles M. A CTP-Dependent Archaeal Riboflavin Kinase Forms a Bridge in the Evolution of Cradle-Loop Barrels. Structure 2007 (12) 1577–90; PMID 18073108