Phosphopantothenat-Cystein-Ligase

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Phosphopantothenat-Cystein-Ligase
Vorhandene Strukturdaten: 1p9o
Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur 311 Aminosäuren
Sekundär- bis Quartärstruktur Homodimer
Bezeichner
Gen-Name PPCS
Externe IDs
Enzymklassifikation
EC, Kategorie 6.3.2.5Ligase
Reaktionsart Kondensation
Substrat ATP/CTP + Phosphopantothenat + Cystein
Produkte AMP/CMP + PPi + N-Phosphopantothenoyl-Cystein
Vorkommen
Homologie-Familie PPC-Synthetase
Übergeordnetes Taxon Lebewesen

Phosphopantothenat-Cystein-Ligase (auch Phosphopantothenat-Cystein-Synthase, kurz: PPC-Synthase, Gen: PPCS) heißt das Enzym, das die Bindung von Phosphopantothenat an Cystein katalysiert. Dies ist der zweite Reaktionsschritt in der Biosynthese von Coenzym A, die in den meisten Lebewesen stattfindet.[1]

Katalysiertes Reaktionsgleichgewicht[Bearbeiten]

Phosphopantothenat + Cys+ ATP  \rightleftharpoons 
 \rightleftharpoons  PPCS + AMP + PPi

(R)-4'-Phosphopantothenat wird an L-Cystein unter ATP-Verbrauch kondensiert. Das Bakterienenzym arbeitet effektiver mit CTP.

Einzelnachweise[Bearbeiten]

  1. UniProt Q9HAB8

Weblinks[Bearbeiten]