Richard Henderson

aus Wikipedia, der freien Enzyklopädie
Dies ist eine alte Version dieser Seite, zuletzt bearbeitet am 24. Mai 2016 um 05:57 Uhr durch Drahreg01 (Diskussion | Beiträge) (+1 Auszeichnung, Beleg im Zielartikel.). Sie kann sich erheblich von der aktuellen Version unterscheiden.
Zur Navigation springen Zur Suche springen

Richard Henderson (* 19. Juli 1945 in Edinburgh, Schottland) ist ein britischer Struktur- und Molekularbiologe.

Leben

Henderson erwarb 1966 an der Edinburgh University einen Bachelor in Physik und 1969 an der Cambridge University einen Ph.D. in Molekularbiologie. 1969/1970 war er zunächst als Forschungsassistent für das Laboratory of Molecular Biology (LMB) des Medical Research Council (MRC) in Cambridge tätig, bevor er zwischen 1970 und 1973 als Postdoktorand an der Yale University arbeitete. Seine weitere wissenschaftliche Karriere verbrachte Henderson wiederum am LMB, zuletzt (1986–2006) als Nachfolger von Aaron Klug als Leiter der Abteilung. Unter Hendersons Leitung arbeiteten gleichzeitig bis etwa 400 Personen im LMB. Unter ihnen waren die Nobelpreisträger César Milstein, Georges Köhler und John E. Walker.

Wirken

Henderson gilt als Pionier der Elektronenmikroskopie bei der Bestimmung der Molekülstruktur von Membranproteinen. Er konnte hochauflösende (7 Ångström) Karten der Struktur des Bacteriorhodopsins erstellen, mit deren Hilfe er einen detaillierten Mechanismus dieser Protonenpumpe vorschlagen konnte, den ersten Einblick in die Funktionsweise der Proteine des Membrantransports.

Gemeinsam mit Nigel Unwin und aufbauend auf die Arbeiten von Aaron Klug und Jacques Dubochet erforschte Henderson am Laboratory of Molecular Biology (LMB) des Medical Research Council verschiedene Membranproteine, wobei sich Unwin auf Ionenkanäle konzentrierte und Henderson auf Proteine, die aus sieben α-Helices bestehen, darunter das Bacteriorhodopsin und der G-Protein-gekoppelte Rezeptor. Während sich Henderson am Beginn seiner wissenschaftlichen Laufbahn mit Röntgenkristallographie beschäftigte, bot der Umstieg auf die Elektronenmikroskopie den Vorteil, ein Proteinkristall untersuchen zu können, das aus nur etwa 5.000 Molekülen besteht – für die Röntgenkristallographie werden vier bis fünf Zehnerpotenzen größere Kristalle benötigt.

Weitere Arbeiten Hendersons beschäftigen sich mit der Verbesserung der elektronenmikroskopischen Technik, um letztlich Membranmoleküle in nicht-kristalliner Form analysieren zu können.

Auszeichnungen (Auswahl)

Literatur

  • István Hargittai: Richard Henderson. In: Candid Science II. Conversations with Famous Biomedical Scientists. World Scientific Publishing 2002, ISBN 1-86094-280-6, S. 296–305

Weblinks

Einzelnachweise

  1. ↑ Ernst-Ruska-Preis der Deutschen Gesellschaft für Elektronenmikroskopie (dge-homepage.de); abgerufen am 14. Juli 2011
  2. ↑ Fellows der Royal Society (royalsociety.org); abgerufen am 14. Juli 2011
  3. ↑ Past Winners – Rosenstiel Award – Rosenstiel Basic Medical Sciences Research Center – Brandeis University. In: brandeis.edu. Abgerufen am 23. Januar 2016 (englisch).
  4. ↑ Les lauréats du Prix Louis-Jeantet de médecine bei der Louis-Jeantet-Stiftung (jeantet.ch); abgerufen am 14. Juli 2011
  5. ↑ Richard Henderson bei der Königlich Schwedischen Akademie der Wissenschaften (kva.se); abgerufen am 14. Juli 2011
  6. ↑ BBS Honorary Members bei britishbiophysics.org.uk; abgerufen am 7. Februar 2016
  7. ↑ BBS Newsletter July 2003 (Memento vom 18. Mai 2004 im Internet Archive); abgerufen am 14. Juli 2011
Personendaten
NAME Henderson, Richard
KURZBESCHREIBUNG britischer Struktur- und Molekularbiologe
GEBURTSDATUM 19. Juli 1945
GEBURTSORT Edinburgh, Schottland
Abgerufen von „https://de.wikipedia.org/w/index.php?title=Richard_Henderson&oldid=154642005“